UNIDAD 6ENZIMAS Y COENZIMAS.pptx

March 12, 2019 | Author: Citlali Peña Calderon | Category: Enzyme Kinetics, Enzyme, Catalysis, Enzyme Inhibitor, Chemical Reactions
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UNIDAD 6 ENZIMAS Y COENZIMAS

M.C. Teresa Sánchez Estrada



El mecanismo de acción general de las enzimas y coenzimas, y los factores que afectan y regulan regulan la actividad de las enzimas y coenzimas.



ENZIMAS Son biomoléculas cuya función es aumentar la velocidad de las reacciones bioquímicas, actúan por lo tanto como catalizadores biológicos.

Clasifcación . O!id"#red$ctasas %reacci"nes de ó!id"# red$cción&. %trans(erencia de )r$*"s '. Trans(erasas ($nci"nales& +. ,idr"lasas %reacci"nes de hidr"lisis& -. iasas %adición a l"s d"/les enlaces& 0. Is"1erasas %reacci"nes de is"1erización& 6. i)asa % ("r1ación de enlaces c"n escisión del AT2&

LASENZI MASSON: Cat al i zador es bi ol ógi c os

 s  e  l  b  i  s  o  p  m  i  s  e  n  o  i  c  c  a  e  r  s  a  l  s  e  l  b  i  t  c  a  f  n  e  c  a  h  o  N     •

 Acel er ador es

 d  a  d  i  c  o  l  e  v  u  s  e  t  n  e  m  e  l  b  a  t  o  n  n  a  t  n  e  m  u  a  ,  n  ó  i  c  c  a  e  r  a  n  u  n  e  e  s  r  i  m  u  s  n  o  c  n  i  S     •

Pos i bi l i t anl a vida

 .  s  a  m  i  z  n  e  r  o  p  s  a  d  a  z  i  l  a  t  a  c  n  á  t  s  e  s  o  v  i  v  s  e  r  e  s  s  o  l  n  e  r  a  g  u  l  n  e  n  e  i  t  e  u  q  s  a  c  i  m  í  u  q  s  e  n  o  i  c  c  a  e  r  s  a  l  s  a  d  o  t  e  t  n  e  m  a  c  i  t  c  á  r  P     •

I!"#$%&'I% (E )%S E&*I%S 'ada paso de una vía metabólica est+ catalizado por una enzima.  )a medida de la actividad enzim+tica en uidos biológicos o te-idos es importante para el diagnóstico de mucas enfermedades.  ucos f+rmacos son inibidores de la actividad enzim+tica  Importancia en la industria de alimentación y agricultura. 

)a actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como proteína, mientras que otros necesitan, adem+s uno o m+s componentes no proteicos llamados cofactores.  El cofactor puede ser un ion met+lico, o bien una molécula org+nica llamada coenzima, algunas enzimas necesitan de ambos. 



)as coenzimas  sirven como transbordadores o agentes de transferencia de grupo reciclables, que transportan mucos sustratos desde su punto de generación acia su punto de utilización.

,a3 enzi1as 4$e *ara act$ar necesitan $n c"1*"nente n" *r"teic" %lgunas enzimas para actuar requieren un componente adicional que se llama cofactor. )os cofactores pueden ser inorg+nicos /0e12, n12, *n12, etc.3 o moléculas org+nicas comple-as llamadas coenzimas. )as coenzimas derivan de vitaminas o son la vitamina misma. 



% diferencia de otros catalizadores, las enzimas tienen un sitio activo que les permite unir y orientar las moléculas que intervienen en la reacción y de esa forma ma4imizan la posibilidad de formación o ruptura de enlaces necesarios para la obtención de productos.

(E0I&I'I"&ES5 

'ofactor5 necesario para la actividad enzim+tica. !ueden ser iones met+licos o una molécula org+nica, denominada coenzima. Si el cofactor est+ unido fuertemente al enzima se denomina grupo prostético.



%poenzima5 parte proteica del enzima /no activa3



6oloenzima5 apoenzima 1 cofactor

ES78E% (E )% ES$#8'$8#% (E 8&% E&*I%

Teorí asdel aAcci ón Enzi mát i ca Model odeLl aveyCer r adur a  ( Emi lFi s c he r )

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecí9ca, de la misma manera que una llave se a-usta a su cerradura. odelo aceptado durante muco tiempo: oy se considera insu9ciente al no e4plicar algunos fenómenos de la inibi;ción enzim+tica.

Model odeAj us t eI nduci do  ( Ko s hl a nd)

 $anto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el eco físico de la unión. Est+ muco m+s de acuerdo con todos los datos e4perimentales conocidos asta el

E'%&IS" (E %''I)ISIS

Siti" de $nión5 es el que le da la especi9cidad a la enzima

Siti" cataltic"

a enzi1a se $ne es*ecfca1ente a las 1"l7c$las den"1inadas s$strat"s8 ("r1and" $n c"1*le9" enzi1a#s$strat" 3 (a:"reciend" s$ trans("r1ación en *r"d$ct"s

0%'$"#ES 78E I&0)8?E& E& )% %'[email protected](%( E&*I%$I'% )as enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver condicionada su actuación por determinados factores físicos y químicos. %lgunos de estos factores son5  a te1*erat$ra. 'omo toda reacción química, las reacciones catalizadas enzim+ticamente siguen la regla de @ant 6oA. Según la cual, por cada BCD' de aumento de temperatura, la velocidad de la reacción se duplica. &o obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima en la que su actividad es m+4ima. En los animales omeotermos como el ombre, esta temperatura óptima coincide con la temperatura normal del organismo. 



)as temperaturas inferiores al valor óptimo dan lugar a una disminución de la vibración molecular que ace m+s lento el proceso, mientras que temperaturas superiores a la óptima pueden provocar la desnaturalización y pérdida de su funcionalidad

El *,8 altera la estructura del centro activo y, por lo tanto, también inuir+ sobre la actividad enzim+tica. 'ada enzima tiene un p6 óptimo de actuación. )os valores por encima o por deba-o de este valor óptimo provocar+n un descenso de su actividad enzimatica.  !or deba-o y por arriba del p6 óptimo se produce la desnaturalización de la enzima anul+ndose su actividad. 



"s inhi/id"res. (eterminadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o impidiendo su actuación. Estas sustancias son los inibidores. Se trata de moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta actúe sobre el substrato.



%lgunos antibióticos, medicamentos quimioterapéuticos, insecticidas y erbicidas son sustancias que inter9eren en el funcionamiento de enzimas especí9cas.

'I&$I'% E&*I>$I'% 

)a cinética enzim+tica est$dia la :el"cidad de las reacci"nes catalizadas *"r enzi1as.



)a velocidad de una reacción catalizada por una enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en mucos casos n" es necesari" *$rifcar " aislar la enzi1a .



Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especi9cidad de la enzima.

'I&$I'% E&*I>$I'% 

MODEO CIN;TICO DE MIC,AEIS# MENTEN

0inales del siglo FIF5 estudios sistem+ticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sGla actividad enzim+tica. En BHH2 se introdu-o el concepto del comple-o enzima;sustrato como intermediario del proceso de cat+lisis enzim+tica.

En BBJ, e"n"r Michaelis 3 Ma$d Menten desarr"llar"n esta te"ra y propusieron una ecuación de velocidad que e4plica el comportamiento cinético de las enzimas.

"(E)" 'I&$I'" (E I'6%E)IS;E&$E& '>)'8)" (E )% K  ? (E )% @ %F (E 8& E&*I%

v = v3 = k3 [ES]

@ L velocidad de la reacción catalizada po la enzima

)a representación gr+9ca de la ecuación de icaelis;enten es una ipérbola . )a @ma4  corresponde al valor m+4imo al que tiende la curva e4perimental, y la K corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la

)% '"&S$%&$E (E I'6%E)IS;E&$E& /K 3 ES 8& !%#>E$#" 'I&$I'" I!"#$%&$E !"# @%#I%S #%*"&ES: 

K   L MSN para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad m+4ima.

El valor de K   da idea de la a9nidad de la enzima por el sustrato5 



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