Taller de Proteinas

 

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TALLER DE BIOQUIM BIOQUIMICA ICA GRUPO 16 PROTEINAS

NOMBRES: L E Y D I S L AN UZ U ZA B AR R E R A, VAL V AL E R I A L I N G AC U Ñ A A,, S U NN NN E L Y EB R ATT PADILLA , LU LUIS IS R AMO AMOSS NIETO NIETO,, K ENNE TH RODRÍGUEZ H E N AN D E E Z 16/01/2021 TEMA 1) Cómo se clasifican clasifican las proteínas p roteínas según la solubilidad, solubilidad, de un ejemplo de cada una. R/=  Albúminas: Solubles en agua. Ejemplo: LACTOALBÚMINA: Es la albúmina

de la leche.  Solubles en soluciones salinas diluídas.  Ejemplo: Las inmunoglobulinas (anticuerpos) Glutelinas: Solubles en soluciones de ácidos y bases diluidos. Ejemplo: El glutelin glut elin m más ás común prese present nte e en el trigo y es responsable de las propie propiedade dadess de horneado de la harina. Prolaminas: Solubles en soluciones acuosas de etanol. Ejemplo:Hordeínas presentes en la cebada.

Globulinas:

2) Defina los siguientes términos: términos: a) Zwitterion: Es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene caegas positivas y negativas negativas sobre átomos diferent diferentes. es.  b) Punto isoeléctrico: Es el valor de pH al que el aminoácido presenta una

carga neta neta igual a cero. c) Especie catiónica:   es una forma de obtener polímeros a partir de moléculas pequeñas, o monómeros, que contengan dobles enlaces carbono-carbono. ... Este nuevo catión modo va a que reaccionar con unacuando segunda molécula monómero, del mismo hizo el iniciador reaccionó con de el primer monómero. d) Especie anicónica: anicónica: Es un método por el cual se obtienen polímeros a partir de pequeñas moléculas que contengan dobles enlaces carbono-carbono. Es un tipo de polimerización vinílica. En la polimerización aniónica, el proceso comienza por medio de un iniciador. En este caso, el iniciador es un anión, es decir, un ion con una carga eléctrica negativa . 3) Indique la la especie que predomina en solución acuosa de un aminoácido a un pH inferior a 2

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R/= Para la primera constante, el pKa1 suele tener un valor entre 2-3, que

indica que el grupo -COOH es un ácido relativamente fuerte; A pH inferior al punto isoeléctrico, los aminoácidos están en forma catiónica. 4) Indique la especie que predomina en solución acuosa de un aminoácido a un pH superior a 9 R/= Para la otra constante, sin embargo, pKa2, suele tener un valor entre 9-10,

que indica que el grupo amino protonado, -NH3+, es un ácido un tanto mediocre;  A pH superior superior a all pun punto to isoeléctrico, los aminoácidos están en for forma ma aniónica. 5) A que grupo funcional corresponde correspond e el enlace peptídico peptídico R/= El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo

carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

6) Cuál es la diferencia entre un polipéptido y una proteína R/= Las moléculas que forman las proteínas reciben el nombre de polipéptidos.

Se trata de péptidos compu compuestos estos por, al menos, diez am aminoácidos inoácidos (u (una na clase de molécula de tipo orgánico). Un polipéptido, en otras palabras, es una secuencia de aminoácidos que están vinculados a través de enlaces peptídicos. Si los aminoácidos encadenados son más de un centenar, ya puede hablarse de proteína. Las proteínas, por otra parte, pueden estar constituidas por una o más cadenas de polipéptidos. Aquellas que tienen una única cadena se califican como proteínas monoméricas, mientras que las que disponen de dos o más cadenas reciben el nombre de proteínas multiméricas. Polipéptido: entre entre 10 y 50 aminoácidos. P Proteí roteína: na: más de 50 aminoácidos.

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7) Señale el tipo de interacciones responsable de la estabili estabilidad dad de la estructura terciaria R/= Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen

entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes Los enlaces covalentes pueden deberse por: 1) a la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de c y s (cisteína) 2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys (lisina) y un AA dicarboxílico (Glu o Asp). Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: 1) fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, 2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares 3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y 4) fuerz fuerzas as de polar polaridad idad debida debidass a int interacciones eracciones dipolo dipolo-dipolo -dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular: Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico Las cadenas lat laterales erales de los aminoácidos polares se localiz localizan an en la superf superficie icie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA. Cuando desaparecen estas interacciones la estructura terciaria de una proteína se desestabiliza y pierde su estructura tridimensional característica de manera que pierde su función y, a menudo precipita. Este fenómeno se conoce con el nombre de desnaturalización. RAMON LOZADA DEVIA QUIMI CO M.Sc. 3

 

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8) Indique las principales principales características características de la la estructura secundaria secunda ria R/= La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena

polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables. La característica de la estructura secundaria son las hélices alfa y beta y láminas de colágeno que poseen patrones de hidrogeno energéticamente favorables pero rara vez son vistas n naturalm aturalmente ente con ex excepc cepción ión de la presencia de hélice alfa alfa.. 9)

Defina los siguientes conceptos: concep tos: a) Proteína simple: Holoproteínas o proteínas simples son proteínas formadas

únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o fibrosas. b) Proteína Proteína conjugada: Heteroproteínas o proteínas conjugadas son heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prosteico existen varios tipos: Glucoproteínas, Lipoproteínas, Nucleoproteínas, cromoproteínas. c) Proteína fibrosa: son de forma alargada, su armazón es una repetición de elementos de estructura secundaria (hélices y hebras), éstas le confieren la forma form a de fibras cilí cilíndricas ndricas observabl observables es al microscop microscopio, io, son de baja solu solubilidad bilidad en agua, dentro de éstas se encuentran la queratina, miosina, colágeno y fibrina. d) Proteína globular: son de forma esférica contienen en su estructura hélices y hebras, además de estructuras no repetitivas (asas y giros) las cuales les proporcionan diseños compactos con funciones particulares, son solubles en agua; algunos ejemplos son: la insulina, albúmina, globulinas plasmáticas y numerosas enzimas.   10) Describa y explique explique al menos meno s tres tres funciones de las proteínas R/= Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien

diferenciadas. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi ca si todos los procesos vital vitales. es. Las fun funcio ciones nes princip principales ales de las proteí proteínas nas son llas as sig siguientes: uientes: Estructural:  

las proteín proteínas as fforman orman tejidos de sostén y rrelleno elleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. tejidos. Ejemplo de ell ello o es el colágeno del tejido RAMON LOZADA DEVIA QUIMI CO M.Sc. 4

 

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conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas proteínas se fforma orma la estructura estructura del organismo. Enzimática:  Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas

y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo. En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas. Por ejemplo: • a las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se les denomina oxigenasas, • a las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del

ácido UDP glucurónico a un metabolito o xenobiótico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa • a las enzimas que catalizan la adición de una de las cuatro bases a una molécula

de ADN en formación se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc. Hormonal:   Algun Algunas as hormon hormonas as son de natu naturaleza raleza protei proteica ca,, como la insu insulina lina y el

glucagón que regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio. Defensiva:   Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes

extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobul inmu noglobulinas inas actúan como an anticuerpos ticuerpos ante posi posibles bles antí antígenos. genos. También tienen otras funciones como: transporte, reserva, reguladoras, contracción muscular y función homeostática. 11) Describa y explique explique cuáles cu áles son los los niveles estructurales de las las proteínas R/= La actividad biológica de una una pr proteí oteína na depende depende en gran m medida edida

de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos y estos proporcionan una gran complejidad a la estructura de las proteínas. proteín as. Se definen cu cuatro atro niveles dis distintos, tintos,

Estructura primaria: RAMON LOZADA DEVIA QUIMI CO M.Sc. 5

 

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Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde desd e el extremo -N terminal hasta el extremo -C termin terminal. al. Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano.

Estructura secundaria:   Se trata trata de la disposi disposición ción de la cadena polipeptí polipeptídica dica en el espacio. Existe un una a conformación más estable que ningu ninguna na otra que es la que se man mantiene. tiene. Los tipos básicos bási cos de la estru estructura ctura secundaria son: · α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos NH- y –C=O. Si estos enlaces sse e rompen, la estru estructura ctura secundaria se pie pierde. rde. (Ej: α-queratina de las plumas)

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Lámina plegada: plegad a: el plegami plegamiento ento n no oo origi rigina na una una e estructu structura ra helicoid helicoidal al sino u una na lámina plegada en zig-zag. La estabilidad estabilida d de esta estructu estructura ra también se consigue mediante puen puentes tes de hidrógeno, pero en este caso son transversales. (Ej: β-queratina de la seda)

Hélice de colágeno: se trata de una hélice más extendida debido a la abundancia de determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno. La estabilidad de esta estructu estructura ra se debe a la asociaci asociación ón de tres hél hélices ices un unidas idas mediante enlaces covalentes y enlaces débiles. Estructura terciaria: Nos informa sobre la disposici dispos ición ón de la la estructu estructura ra secundaria de un polipéptido polipé ptido al plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular. Dicha conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas globulares). Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su estructura estructu ra secundaria alargada (proteín (proteínas as filamentosas o fibri fibrilares). lares). Son in insolubles solubles en agua y en disoluciones salinas, por lo que presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido tejido cconju onjunt ntivo, ivo, coláge colágeno no de los h huesos...) uesos...) De la estructura estructura terciari terciaria a depe depende nde por lo tanto tanto la fun funció ción n de lla a proteína, proteína, por llo o que cualquier cualqu ier cambi cambio o que se produz produzca ca en la disp disposi osició ción n de esta estru estructura ctura puede provocar prov ocar la pérdida de su activ activida idad d bi biológica, ológica, proceso que que conocemos con el nombre de desnaturalización. La estructu estructura ra terciari terciaria, a, constituy constituye e un conju conjunt nto o de plegamientos que se originan orig inan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones RAMON LOZADA DEVIA QUIMI CO M.Sc. 7

 

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se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de d e los siguientes siguientes tipos: · Puentes disulfuro: disulfuro: son enlaces fuertes fuertes ccovalen ovalentes tes entre los grupos  –SH de los aminoácidos cisteína. ·cargas Fuerzas trata de enlaces i ónico entre os grupos pos de eléctelectrostáticas: eléctricas ricas opuestas.se Setrata pr producen oducen ent entre re tipo gru grupos pos radi radicales calesllos de gru aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos. · Puentes de hidróge hidrógeno no · Fuerzas de Van der Waals: son uniones uniones débi débiles les que se producen ent entes es los aminoácidos apolares.

Estructura cuaternaria: Informa de la u unión nión de varias cadenas polip polipeptídicas eptídicas con estructura estructura tercia terciaria ria para formar form ar un complej complejo o proteico. Cada un una a de estas cadenas po polipeptí lipeptídicas dicas recibe el nombre de protómero o subunidad proteica. Según el número de subunidades que se asocian, asoc ian, llas as proteín proteínas as que ttienen ienen estructu estructura ra cuaternaria se denominan: ·

Dímeros: Dímeros: ej. enzima enzima hex hexoquinasa oquinasa

·

Tetrámeros: ej. hemoglobina

·

Pentámeros: ej. enzima enzima ARN-polimera ARN-polimerasa sa

· Polímeros: Polímeros: e ej.j. actina, miosi miosina na y cáps cápsida ida del virus de la polio (este pose posee e 60 subunidades subu nidades proteicas). El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.

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12) Describa y explique el tipo tipo de interacciones responsables responsab les de la estabilidad estabilidad de la estructura cuaternaria R/=) Cuando una proteína consta de más de una cadena poli peptídica, es decir,

cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero. La figura de la derecha corresponde a la hemoglobina. En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibrana de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela. 13) Describa en que consiste la estructura estructura quinaria de una proteína proteína R/=)  Las proteínas a y b-tubulina forman unos dímeros que se ensamblan

formando filamentos huecos enormemente largos llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar forma a las células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la motilidad celular). La fibrina es otra proteína que forma una asociación supramolecular. Los monómeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla tridimensional característica del trombo o coágulo sanguíneo. 14) Cómo se clasifican las proteínas según su función, de un ejemplo ejemplo de cada una. R/= Según su función las proteínas pueden clasificarse en: ... Enzimáticas: son

aquellas que aceleran los procesos metabólicas en las células (la digestión, funciones del hígado, etc). Estructurales: son necesarias para nuestro cuerpo como el colágeno, la queratina y la elastina.

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