Semana 10

 

Biosíntesis de aminoácidos

Cursos Básicos Ciencias Bioquímica – Dra. María del Pilar Navarro Navarro [email protected]  

 

APLIQUEMOS LO APRENDIDO

Aspectos generales Los aminoácidos: •

Son moléculas orgánica que posee por lo menos un grupo carboxilo (un ácido orgánico) y un grupo amino (una base orgánica). PRECURSORES INMEDIATOS: ALFA CETO ACIDO

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DEPENDE EL GRUPO FUNCIONAL

AMINOACIDO S

AMINOACIDO S

ANILLOS AROMATICOS

3

 

Aminoácidos CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS REQUERIMIENTOS

Esenciales No pueden ser sintetizados son aportados aportados por los alimentos (dieta), condicionando su esencialidad.

No esenciales Sintetizados por el en el hígado

organismo

4

 

 

Clasificación de acuerdo a sus requerimientos TIPOS DE AMINOACIDOS

ARGININA

5

 

 Aminoácidos pueden pueden ser: • Glucogénicos (orman piruvao o inermediarios del ciclo de Krebs) •  Ceogénicos (generan solo acetlCoA o Aceoacetl CoA) o ambos.

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Síntesis de aminoácidos Es el conjunto conjunto de procesos bioquímicos mediante los cuales se producen los disnto disntoss pos de aminoácidos a parr de otros compuestos. LOS ALFA CETO ACIDOS

LOS ALIMENTOS DAN EL GRUPO AMINO

Características • Los susraos para esas reacciones reacciones se obtenen a partr part r de la diea del organismo. • No odos los organismos son capaces de sinetzar odos los aminoácidos. • Los seres humanos, sólo son capaces de sinetzar 11 de los 20 aminoácidos que pueden

enconrarse en su organismo, ormando pare de sus proeínas o como inermediarios meabólicos. • Los oros nueve se denominan aminoácidos esenciales y deben incorporarse a la diea

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Aspectos generales

GLUCOLISIS PENTOSAS

•

•

•

biosínesis de AA requiere CADENAS CARBONADAS, generalmene α-ceoácidos (piruvao, oxoloaceao, ala ceogluarao), y NITRÓGENO REDUCIDO, NH4. Los ESQUELETOS CARBONADOS de los aminoácidos provienen de inermediarios de la glicolisis, ciclo de Krebs y de ruas de las penosas osaos.

ANILLO  AROMATICO

La

PENTOSAS

El N2 esá disponible en la amósera, pero son los microorganismos del suelo los encargados de fjarlo al suelo y convertrlo en N aprovechable por los organismos superiores, NO3- para planas y NH4 para animales.

FIJACIÓN DEL AMONIO A LAS CADENAS CARBONADAS (biosíntesis de nitrógeno orgánico) 8

 

FIJACIÓN orgánico) DEL AMONIO A LAS CADENAS CARBONADAS (biosíntesis de nitrógeno

• Nitrógeno en forma de amoníaco es la fuente de nitrógeno para

todos los aminoácidos. • El nitrógeno de aminoácidos, purinas, pirimidinas y otras biomoléculas proviene del nitrógeno atmosf atmosférico. érico. • El proceso de biosíntesis se inicia con la reducción de N   a NH  por 2 3 FIJACIÓN DE NITRÓGENO EL AMONIO SE TIENE QUE REDUCIR EN AMONIACO LA MAQUINARIA ENZIMATICA LO TIENE LAS BACTERIAS ALFA CETO GLUTARATO ---------------- 5C --------- TRASNFIERE EL GRUPO AMINO ----------- AMINOACIDO PIRUVATO --------------- 3C --------- TRASNFIERE EL GRUPO AMINO ----------- AMINOACIDO OXALACETATO ------------ 4C --------- TRASNFIERE EL GRUPO AMINO ----------- AMINOACIDO

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Biosíntesis de nitrógeno orgánico •

La fjación de nirógeno es realizado por microorganismos (bacerias y arqueobacerias) diazotrócos  (que fja nirógeno) para el meabolismo de los eucarioas superiores.

•

Esos microorganismos fjan 60% del nirógeno.

•

Los rayos y la radiación UV fjan un 15%.

•

El 25% resane se fja mediane procesos indusriales (abricas de ertlizanes).

 NITRICAR 

90%

•

 SE CONSUME 2 MOLECULAS DE ATP ATP POR FIJACION  SE CONSUME 2 MOLECULAS DE ATP ATP POR FIJACION

Para jar nitrógeno se necesita H2 (gaseoso), hierro (catalizador) y presión de 300 atmósfera)

 NITRICAR 

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Biosíntesis de nitrógeno orgánico a amoníaco El procesoCOMPLEJO biológico de jación  jación de nitrógeno requiere un complejo enzimáco con múlples centros redox, NITROGENASA conocido . La transferencia electrones esta acoplado a hidrólisis de ATP POR CADA MOLECULA

FERREDOXINA DONA LOS ELECTRONES A LA REDUCTASA

Se genera por fotosíntesis o por procesos oxidativos Por cada electrón transferido se hidrolizan dos moléculas de ATP.

SE FIJA Y REDUCE EL  NITROGEN A AMONIACO PERO PRIMERO SE TIENE QUE FIJAR 

TRANSFIERE LOS ELECTRONES AL MOFE

Aporta electrones con elevado poder reductor

Uliza los electrones reducir el N2 a NH3  NITROGENASA MOFE PROTEINA

COMPLEJO NITROGENASA Los componentes reductasa y nitrogenasa son proteínas ferro-sulfuradas

Funcionando como transportadores de electrones

Es inactivado por O2

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El Fe se encuentra unido con el S de un residuo de Cys

Biosíntesis de nitrógeno orgánico a amoníaco Los componentes reductasa y nitrogenasa son proteínas ferro-sulfuradas

Funcionando como transportadores de electrones

Reductasa (Ferroproteína-Fe-proteína) DIMERO

Desencadena un cambio conformacional que acerca al componente nitrogenasa para transferir los electrones al centro donde ocurre la reducción del nitrógeno

Dímero de subunidades idénticas (30 kDa) unidas entre sí por agrupaciones 4Fe-4S

Su función es transferir electrones desde un donador (ferrodoxina reducida) hasta la nitrogenasa Hidroliza 2 ATP cuando cede un electrón

TRANSFIERE LOS ELECTRONES AL MOFE Y SE HIDROLIZA 2 ATP

12

12  

 

• •

El COMPONENTE NITROGENASA es un tetrámero de 240 kDa. En su centro presenta un molibdeno (Mo), y por ello, recibe el nombre de Molibdenoferroproteína (MoFe-proteína) CUANDO TIENE ELECTRONES EL CLUSTER P LO PASA AL CENTRO MOFE PARA QUE FIJE Y REDUCE LOS ELECTRONES

LO FIJA Y REDUCE

Electrones proveniente de la reductasa se incorporan al cluster P. (Almacena e- hasta ser ulizados por el cofactor FeMo)

SITIO DE ALMACENAMIENTO DE ELECTRONES

eAGRUPACIONES DE CISTEINA

Biosíntesis de nitrógeno orgánico a amoníaco

N2 Reducción a NH3

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INTEGREMOS LO APRENDIDO

Los elecrones (probablemene originados desde NADH o se ransferen, de uno en uno, desde la erredoxina  a la reducasa y de ésa a la nirogenasa. Cuando el coacor FeMo ha capado 2 e −oxida 2 H+ generando H2; ello permie la unión del N2. Tras recibir el coacor FeMo oros 6 e− se produce la reducción del N 2 hasa 2 moléculas de NH3

2 MOLECULAS DE NADPH) AMONIACO

TRANSFIEREN ELECTRONES

REDUCTASA

 NITROGENASA

1E ---- 2 ATP 2E ----- 4ATP

1 ELETRONES ------ 2 MOLECULAS DE ATPS EL ATP ES PARA FIJAR

8 ELECTRONES ---- 16 ATP ATP GASTADO ----- 2 MOLECULAS DE AMONIACO

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EL NITROGENO

 

Incorporación del amonio a aminoácidos

Glutamato y Glutamina TRANSAMINACION

Donadores de nitrógeno a la mayoría de los aminoácidos Proviene por transaminación de transaminación grupo α-amino del glutamato

TRANSAMINACION

Glutamina cede su átomo de nitrógeno en la biosíntesis de Trp y de Hys TRIPTOFANO HISTIDINA --- PLANTAS

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Síntesisdel deGlutamato Glutamato Síntesis

AMINOACIDO TIPO ACIDO EN SU CADENA LATERAL ENCONTRAMOS UN GRUPO CARBOXILO A PARTIR DEL GLUTAMATO SE FORMA LA GLUTAMINA ELLA TIENE UN GRUPO AMINA

ALFA CETO GLUTARATO DONA LA CADENA CARBONADA ALFA CETO GLUTARATO ----- 2 GRUPOS CARBOXILOS

• Reacción de síntesis ocurre en la

Glutamato deshidrogen deshidrogenasa asa SE DESHIDROGENA EL NAPH

EL ALFA CETO GLUTARATO SENAPH REDUCE POR LA OXIDACION DE UN

MATRIZ MITOCONDIAL. • Es inhibida por GTP y activada por ADP

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Síntesis Glutamato Síntesis delde Glutamina a partir de Glutamato AMIDA DEL GLUTAMATO ES LA GLUTAMINA

Proceso de amidación dirigida por ATP (Intermediario: Acilfosfato + Amoníaco)

GRUPO AMONIACO

FOSFORILACION DEL ATP GLUTAMINA SINTETASA MARCA EN LA CADENA LATERAL LE PEGA UN ORTOFOSFATO SUSTRATO

GLUTAMINA SINTETASA

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Síntesis del Glutamato y Glutamina

glutamato sintasa

α-cetoglutarato + glutamina+ NADPH+ H+ 

2 glutamato +NADP+

• Caaliza la aminación aminaci ón reducora de ala-ceogluarao ala-ceoglu arao a gluamao. • Donador de nirógeno en la reacción es la gluamina el inerior deproducir la enzima se hidroliza el grupo amida de la cadena • En laeral Gln para amoníaco

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Recordar: • Se necesita ATP y ferredoxina reducida para reducir el N2 a NH 3 por

parte del complejo Nitrogenasa (microorganismos).

• La jación de nitrógeno es necesaria para la síntesis de

aminoácidos, nucleódos y otras biomoléculas que necesitan nitrógeno.

• La incorporación del grupo amino en la síntesis de los aminoácidos

proviene del glutamato y de la glutamina.

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La cadena carbonada del resto de los aminoácidos se sinteza a parr de intermediarios del ciclo de los ácidos tricarboxílicos y de otros importantes intermediarios interme diarios metabólicos, y el grupo amino se les agreg agregaa nalmente, a parr del glutamato, en una reacción de transaminación.

α-cetoácido OXALACETATO

ASPARTATO

α-cetoácido PIRUVATO

FOSFOENOLPIRUVATO … GLUCOLISIS

RIBOSA 5 FOSFATO

α-cetoácido

ERITROSA 4 FOSFATO  AL  A LFA - CETOGLUTARATO FENILANINA

3 – FOSFOGLICER ATO GLUCOLISIS GLUCONEOGENESIS

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Síntesis de aspartato y alanina Aspectos generales: • Se sintezan a parr de una reacción de transaminación. •

•

•

Transferencia Transferencia de un grupo alfa-amino (donador) a un alfa cetoácido (aceptor), (aceptor) , conviréndose el primero en alfa-cetoácido y el segundo en un alfaaminoácido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son: Aminotransferasas o Transaminasas, son dependientes del piridoxal fosfato (PLP, piridoxal-5'fosfato, P5P), que es su coenzima, y además, es la forma acva de la vitamina 6. Enzimas que están presentes tanto en el citosol, como en la mitocondri mitocondriaa de las células de los seres vivos.

Los aminoácidos lisina y treonina no participan en reacciones de transaminación

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Síntesis de aspartato a partir de oxaloacetato • Se sintetizan mediante la adición de un grupo

amino al oxalacetato y/o al piruvato. ASPARTATO AMINOTRANSFERASA (AST)/PLP

 

Oxaloacetato + glutamato

aspartato + alfa-cetoglutarato

La AST cataliza la transferencia de un grupo amino de aminoácidos especícos (L-glutamato o Laspartato) a cetoácidos especícos (α-cetoglutarato u oxaloacetato).

• Existen dos formas de la AST la mitocondrial y la citoplasmác citoplasmáca. a. • Cada enzima está formada por dos unidades de la misma cadena polipepdica. • Los pesos moleculares de estos dímeros son 93.000 daltons para la forma soluble y 90.400

daltons para la mitocondrial. • La forma mitocondrial constuye el 12% de la acvidad sérica total.

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Síntesis de alanina a partir de piruvato Distribución de la ALT en tejidos adultos normales:

• Se sintetizan mediante la adición de un grupo amino

al oxalacetato y el piruvato.

ALANINA AMINOTRANSFERASA (ALT)/PLP

 

Piruvato + glutamato •

Alanina + alfa-cetoglutarato

La ALAT ALAT cataliza la transferencia de un grupo amino entre la L-alanina y L-glutamato; los cetoácidos correspondientes en este proceso son α- cetoglutarato y piruvato.

•

La ALT es un dímero cuyas subunidades pesan 50.500 daltons, en consecuencia la molécula completa tendrá 101.000 daltons.

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TRANSAMINASA (ASAT– ALAT) UTILIDAD CLÍNICA:

- Lesión hepatocelular: Hasta 10 veces o más el valor normal (≥400 U/ml) - Ictericia extrahepática: ALAT ALAT 10 veces el valor normal y ASA ASAT T en un grado equivalente o menor  - Carcinoma Hepático: Incremento de ALA ALAT T de aprox. 5 veces y ASAT ASAT 7-10 veces - Cirrosis biliar primaria: Incremento ALAT de 5 veces y ASAT aprox. igual. - Hepatitis alcohólica: Incremento ALAT ALAT de 3 veces su valor y ASAT de 5-6 veces - Cirrosis alcohólica: Incremento leve de ambas: ALA ALAT T de 1-2 veces y ASA ASAT T 3-4 veces.

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TRANSAMINASA (AST– ALT) •  Utilidad Clínica:

Tabla 1. Concentraciones esperadas de AST y ALT en diversas enfermedades hepácas

COCIENTE DE RITIS: AST/ ALT ALT  > 2 proceso crónico < 2 proceso agudo AST/ALT > 2 Cirrosis alcohólica y alteraciones musculares severas

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Reacciones de transaminación que originan al glutamato, Oxaloacetato y Piruvato.

•

GOT 

(gluamaooxalaceao ransaminasa), ambién llamado AST (amino ranerasa).

ASPARTATO

ALFA - CETOGLUTARATO

OXALACETATO

GLUTAMATO

•

ALANINA

ALFA CETOGLU TARAT TARATO O

PIRUVATO

asparao

GLUTAMATO

GPT (gluamao

piruvao ransaminasa), ambién llamado ALT (alanina amino ranserasa),

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Síntesis de Asparagina a partir de AMIDA DEL AS PARTATO

oxalocetato

SUSTRATO : ASPARTATO

Químicamente análoga a la formación de Gln. • Reacción de amidación dirigida por hidrólisis de ATP. •

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Síntesis de Asparagina a partir de El NH3 se produce por la hidrólisis de la cadena

oxalocetato

Donador de nitrógeno

Aspartato + Gln + ATP

lateral de acvado la Gln, transriendo manera directa al aspartato en el centrode acvo

Asn + AMP+ PPi + H+

GLUTAMINA

ADENILAR LA GLUTAMINA

GLUTAMATO

Aspartato: se activa por adenilación en vez de fosforilación  

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Adenilación: regulación de la Asparagina sintetasa y de la glutamina sintetasa

Mecanismo de regulación de la actvidad enzimátca por la modifcación covalene de la proeína, que consise en la inroducción de un reso adenílico adeníli co aporado apora do por el ATP. ATP.

GRUPO OH ACTIVA LA ENZIMA

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Síntesis de Asparagina a partir de oxalocetato SE ADENILA EL SUSTRATO

HIDROLISIS DEL ATP

ACIL – ADENILATO ADENILATO SEDE EL GRUPO AMINO PERO SE QUITA LA ADENOSINA MONOFOSFATO

30

 

Síntesis de Prolina y Arginina a partir de α-cetoglutarato GUANIDIL

Glutamato deshidrogen deshidrogenasa asa

  o    t   a   m   a   s  a    t    l  u   n  t  a   g     i   s

Precursor 

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SE TIENE QUE ACTIVAR EL SUSTRATO

El grupo carboxilo reacciona con el ATP

Intermediario (acilfosfato) Reducción

GLUTAMATO

Pirrolina carboxilato Reducción

INTERMEDIARIO GLUTAMATO SEMIALDEHIDO

Proceso no enzimático

´PROLINA

DELTA 1, PIRROLID INA – 5 CABOXILATO …. TIENE DOBLE ENLACE

 

Biosíntesis de Arginina

TRANSAMINACION

REDUCCION Y HIDROLISIS DE ATP

INTERMEDIARIO

32

33

 

Síntesis de Serina, Cisteína y Glicina

34

 

Síntesis de Serina, Cisteína y Glicina

35

 

Síntesis de Serina a partir de 3-fosfoglicerato

2

1 α-cetoácido

1. Re Reac acci ción ón de oxi oxida daci ción ón 2. Re Reac acci ción ón de tra trans nsam amin inac ació ión n 3. Hidrólisis

3

36

 

Síntesis de Cys a partir de Ser 

La conversión de Ser a Cys requiere la sustución de un átomo de azufre procedente de la Met por el átomo de O2  de la cadena lateral

Ecuación final:

Cys, el Cys,  el SH SH viene  viene de Hcys y el esqueleto carbonado viene de la Ser 

Hcys + Ser

Cistaonina+alfa-cetoburato Cistaonina+alfa-c etoburato + Cys

 

Síntesis de Gly a partir de Ser 

37

38

 

Síntesis de Fenilalanina, Triptófano y Tirosina

39

 

Biosíntesis de aminoácidos ar omáticos

La tetrahidrobiopterina se sintetiza a partir de la guanosina trifosfato(GTP) trifosfato(GTP) a través de tres reacciones químicas mediadas por las enzimas GTP ciclohidrolasa I  (GTPCH), 6piruvoiltetrahidropterina sintasa (PTPS); y sepiapterina reductasa (SR). reductasa (SR).

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Biosíntesis de aminoácidos aromáticos

Tetrahidrobiopterina (BH4) También llamada saproperina o BH4, es un coacor coacor esencial de las res hidroxilasas hidroxilasas de aminoácidos aromátcos: • La enilalanina-4-hidroxilasa enilalanina-4-hidroxilasa (para la conversión conversión de enilalanina a trosina), • La trosina-3-hidroxilasa (para la conversión de trosina a L-dopa), y la ripóano-5hidroxilasa (para la conversión de ripóano a 5-hidroxiripóano). • También es esencial es encial para la sínesis de óxido nírico mediane la óxido nírico sinasa.

• La saproperina, bajo la marca comercial Kuvan, es un preparado sinétco de la sal dihidrocloruro de erahidrobioperina.

• Ha sido desarrollado por BioMarin y aprobado por la FDA americana el 13 de diciembre de 2007. Se vende en • •

comprimidos que contenen 100 mg. La saproperina es el único ármaco aprobado aprobado para el raamieno de la enilceonuria enilceonuria.. El Kuvan esá indicado para reducir la enilalanina en la sangre en los pacienes con hiperenilalaninemia. Suele utlizarse en conjunción con una diea resringida en enilalanina.

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Biosíntesis de aminoácidos aromáticos

Deshidratación

Oxidar 

Condensación    o     i    r    a     i     d    e    m    r    e     t    n     I

Carbohidrato de C7 Condensación con 2da molécula PEP

Biosíntesis de Phe, Tyr

Pierde el grupo fosforilo y forma un anillo Fosforilació n

Reducido Precursor inmediato del anillo aromático

  /      n   n   i ó  i ó  c   t a  l a c  a   i   r   x  d  s     h  h     i  i   r   b  o  a  e   D  s c  d e D   e s  c  o x  a r   b o  i   d   a t  x   i   l   a  i   v   a   c i   ó   n  

Transaminación

 a t o     r i  ss m    l  a  o  c  n a    e  e l   o      s  s  y d o  o  a r i o  o á c i  d m a t  r m e d i  a  i  m    n n    k k  i  i  h .  e  m n t  e   a T r p )  E l   s  l o   T  s   i  n  y   y  d   o  r    y   T  e,  T  s o n  e s i  ss  s   (  (  P h  b i  o o s í  n n t  á  c o s  r o m

 a

Mutasa

42

 

Biosíntesis de Trp Corismato capta un de la hidrólisis de NH2 la glutamina

Antranilato se condensa con el PRPP

El C1 se une con el grupo nitrógeno de antranilato por una reacción dirigida por hidrólisis del pirofosfato Se extrae en forma

Triptofano sintasa/PLP

Por reordenam reordenamiento iento Deshidratación/ descarboxilación

Reaccionan

Triptofano sintasa/PLP Esqueleto carbonado de la Ser 

43

 

Síntesis de Histidina 1

Condensación

2 3 4 5 5-aminoimidazol-4carboxamida ribótido

6 7 8 9

44

The Plant Cell, Vol. 17, 2089–2106, July 2005, www.plantcell.org

 

Regulación de la síntesis de aminoácidos Diferentes mecanismos de regulación: Diferentes • Retroin Retroinhibición hibición (alostérica) • Mulplicidad enzimáca • Retroinhibición Retroinhibición acumulava • Modicación covalente covalente

Retroinhibición de rutas ramificadas

45

 

Regulación de la síntesis de aminoácidos Retroinhibición • El producto nal de la ruta regula al enzima que cataliza el paso compromedo en esa ruta • Reacción irreversible, catalizada por enzima alostérico • Ahorro energéco: sólo se produce la reacción si se necesita y si no hay disponibilidad de producto.

46

 

Regulación de la síntesis de aminoácidos

Retroinhibición de rutas ramificadas Fosforilación de la aspartato es la etapa limitante en la biosíntesis de Tre, Met, Lys

Gln sintetasa es inhibida de forma acumulava por sus productos nales del metabolismo de la Gln, así como por Ala y Gly

por Ala y Gly 47

   

Regulación de la síntesis de aminoácidos

Modificación covalente AdeniltransferasaProteína reguladora, Pa (catalizan la incorporación de AMP)

(Más activa)

Menos actividad

Des-AdeniltransferasaProteína reguladora, Pd (Libera AMP del enzima adenililado)

Uridiltransferasa Pa se convierte en Pd por unión UMP La unidad UMP se desprende por hidrólisis de Pd

48

 

Aminoácidos son precursores de biomoléculas • • • • • • • •

Purinas y pririmidinas derivan de aminoácidos. Exremo reactva de la esfngosina (inermediario de la sínesis de esfngolipidos): Procede de d e Ser S er.. Hisamina (poene vasodilaador): Procede de la His. Terayodotronina, erayodotronina, adrenalina, melanina: Proceden de d e trosina. 5-hidroxiripamina (neuroransmisor) y el anillo de nicotnamida (NAD+), se sinetzan a partr del Trp. Gluatón (ripéptdo) ormado por Glu-Cys-Gly. Oxido nírico (reacción caalizada por oxído nírico sinasa): procede de la Arg. La primera eapa de biosínesis de las porfrinas esa dicada por la condensación de glicina y succinil-CoA para ormar delaaminolevulinao por acción de la enzima delta-aminolevulinato sintasa (contene PLP y esa en miocondria).

dela-aminolevulinao 2 molécula (se condensan)

Porfobilinógeno

4 moléculas de Porfobilinógeno

Un tetrapirrol de para cadena abierta, que se cierra formar uroporrinógeno III

Oxidación y modicación de cadenas laterales, da lugar síntesis

Protoporrina IX Capta un Fe para formar grupo hemo 49  

Conclusiones 1. 2. 3. 4. 5.

La fjación fjación de nirógeno nirógeno utliza utliza ATP ATP y erre erredoxi doxina na reducida reducida para para reducir reducir el N2 a amoníac amoníaco, o, por por acción del complejo nirogenasa. La incorpo incorporaci ración ón de NH4+ NH4+ en en el meabo meabolismo lismo de los aminoácidos aminoácidos es por la GLUT GLUTAMINA AMINA Y el GLUTAMATO. Los aminoácidos aminoácidos se sinetz sinetzan an a partr partr de inerm inermediar ediarios ios del del ciclo ciclo de Krebs, Krebs, glicol glicolisis isis y ruas ruas de las las penosas osaos. La biosín biosínesi esiss de aminoá aminoácidos cidos esá regulada regulada por reroinhib reroinhibición ición,, en donde donde la eapa limian limiane e se inhibe aloséricamene por el produco. Los aminoácidos aminoácidos son precurs precursores ores de purinas, purinas, pirimi pirimidinas, dinas, hisaminas hisaminas,, troxina, troxina, gluatón, gluatón, oxido oxido nírico y porfrinas.