Parcial 1

Parcial 1

1. En la inhibición no competitiva, el sustrato y el inhibidor no compiten por el centro activo de la enzima, por lo tanto: a) b) c) d)

Vmax Vmax.. aume aument nta a Km perman permanece ece consta constante nte Km au aumenta nta Vmax. Vmax. perna pernamec mece e consta constante nte

. El mecanismo de cat!lisis multisustrato si"uiente corresponde a:

#1

P1

#

P E

a) b) c) d)

E.#1

E$

E$#

E

%ecani %ecanismo smo orden ordenado ado de sustra sustratos tos.. %ecani %ecanismo smo alea aleator torio io de unió unión n %eca %ecanis nismo mo pin pin" " pon pon" " %ecanismo %ecanismo de de e&uilibri e&uilibrio o &u'mico &u'mico r!pid r!pido o

(. En &ue dieren los modelos concertado y secuencial del comportamiento de las enzimas alost*ricas+

Modelo concertado: propuesto por Jacques Monod, Jeffries Wyman, Wyman, y Jean-Pierre Changeux en 19! para descri"ir la cooperati#idad: $a prote%na &en'ima( tiene dos conformaciones: la conformaci)n * &tensa o taut( y la conformaci)n + &relaada( .n cualquier mol/cula en'im0tica, todas las su"unidades est0n en la mismo estado conformacional &* o +( ustratos y acti#adores se unen m0s facilmente a la conformaci)n + 2 los inhi"idores son m0s afines a la * .n ausencia de sustrato la en'ima est0 m0s en el estado * que en el + .n el estado + todos los focos acti#os tienen una mayor afinidad para el sustrato que en el estado * 3na #e' una su"unidad cam"ia al estado +, todas las dem0s su"unidades cam"ian simultaneamente al mismo estado

Modelo secuencial: propuesto por 4oshland, 5emethy y 6ilmer, propone que la uni)n de un efector causa un cam"io conformacional en una su"unidad que, a su #e', promue#e un cam"io conformacional en las dem0s su"unidades de forma secuencial

.ste modelo explica el cooperati#ismo negati#o en el que en algunas en'imas la uni)n del primer efector reduce la afinidad de la en'ima por ligandos similares

. El comportamiento de una enzima dio estos datos experimentales: -vale 1.)

[S] (mM) 3.0 5.0 7.0 9.0 11.0

• •

•

V sin inhibidor  (mol min-1) 4.58 6.4 7.72 8.72 9.5

V con inhibidor  (mol min-1) 3.66 5.12 6.18 6.98 7.6

/ibu0e el "r!co de ine2eaver34ur5 /etermine los valores K % y Vmax para las reacciones inhibida y no inhibida. 6ue clase de inhibición es.

7. a K % -constante de %ichaelis) es un par!metro de la cin*tica enzim!tica, &ue nos indica: a) 8apacidad catal'tica m!xima de la enzima 9rente a un sustrato en condiciones de concentración de enzima, p, y ;< óptimos. b) 8onstante en la cual la enzima alcanza su m!xima eciencia y expresa el n=mero m!ximo de mol*culas de sustrato trans9ormadas por unidad de tiempo. c) >epresenta la cantidad de sustrato necesario para la cat!lisis y producir la mitad de la velocidad m!xima. d) a cantidad m!xima de enzima necesaria para realizar una reacción con un sustrato determinado, en una unidad de tiempo. ?. @na solución amorti"uadora es: a) #e trata de una solución neutra b) Es una mezcla de un par !cido3base con0u"ada. c) @na solución cuyo p es i"ual a su pKa.

d) @na solución con un p por encima de ?. A. #on amino!cidos escenciales: a) Bli, Pro, Blu, Csn, ;ir b) Den, ;rp, %et, eu, Cr" c) %et, Cla, Val, ;rp, Den d) le, #er, Csp, Bln, 8is F. #e"=n las si"uientes Ka de los !cidos, cual de ellas indica el !cido m!s d*bil. a)

,1 x 1 3A

b) ?,7 x 1 3G c) .G1 d) .? 1. /e las c*lulas vivas se pueden decir las si"uientes verdades, menos una: a) Es una m!&uina de extraer ener"'a libre. b) a c*lula es una m!&uina &u'mica isot*rmica c) ;raba0an a concentraciones ba0as de !cidos y !lcalis, a ;< y presión del medio d) as c*lulas trans9orman su entorno haci*ndolo cada vez m!s ordenado. 11. a estructura cuaternaria de las prote'nas se estabilizan mediante las si"uientes 9uerzas, menos en una. a) b) c) d)

Puentes de hidró"eno entre 8H y 3I Duerzas de atracción ión3ión entre cadenas laterales Enlaces covalentes entre "rupos > nteracciones hidro9óbicas entre cadenas laterales apolares.

1.

a anterior "r!ca nos indica: a) b) c) d)

a m!xima acción de una solución amorti"uadora a actividad enzim!tica se"=n su p óptimo. Variación de la concentración de una enzima a variación de la velocidad de una enzima

1G. 8on respecto a la "r!ca del punto anterior, el punto C nos representa. a) b) c) d)

a constante de e&uilibrio Ka. a velocidad media de la enzima. a constante de proporcionalidad K % a concentración óptima de sustrato.

1G. El modelo concertado del comportamiento de las enzimas alost*ricas se di9erencia del secuencial en &ue este ultimo: a) b) c) d)

#e basa en el principio de acción de masas del e&uilibrio &u'mico ;iene una estructura rela0ada y una estructura tensa. Io hay e&uilibrio preexistente entre los estados activo e inactivo. a 0ación de # induce cambio en la estructura de la enzima 1(. El p de una solución .1% de !cido nitroso y , % de nitrito de sodio &ue tiene un pKa de G.G es:

a) b) c) d) e)

,( ?,( G. A,( G,F

1. a enzima &ue cataliza la si"uiente reacción es: "lucosa J C;P

a) b) c) d)

"lucosa 739os9ato J C/P

idrolasa somerasa trans9erasa xidorreductasa

17. 8uando &ueremos determinar el n=mero de mol*culas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo por una enzima determinada debemos calcular: a) b) c) d)

a Vmax de la enzima. a Kcat. /e la enzima. a K% de   la enzima. a K% del   sustrato empleado. 1?. a secuencia aminoac'dica de un p*ptido es %D8P >/V;E. Encuentre su punto isoel*ctrico.-vale .)