oxidacion de hierro

INFORME DE LABORATORIO FISICOQUÍMICA II OXIDACIÓN OXIDACIÓN DEL HIERRO Y DESCOMPOSICIÓN CATALÍTICA DE UNA PROTEÍNA

Jueves 23 de Octubre de 2014 Christian Felipe Felipe Jiménez Jiménez Galvis - 01174901 Cristhian Alfredo Paredes Cardona - 25191302 Abstract This practice of laboratory is divided into 2 parts, the first part is to determine the diffusion coefficient of the Fe³ in an agar gel 4% where there are no effects convective, by means of the equation of "wobbly walk", and observe the effects of cathodic protection and galvanic protection to put 4 nails of iron in contact with various metals such as copper,aluminum and zinc. And the second part of practice consists in determining the kinetic constants of alkaline proteases present in bio-detergents to be evaluated with a substrate of agar to 4%. Introducción En términos generales, los metales son termodinámicamente inestables en su estado de oxidación cero; no es una excepción el Hierro, el cual en condiciones climatológicas normales tiende a oxidarse por el proceso de la corrosión ya muy familiar para casi todos. este proceso de corrosión es el efecto macroscópico de una reacción de Oxido-reducción (Redox). Las

reacciones Redox son la suma de una semireacción de oxidación acoplada a una semireacción de reducción, estas semirreacciones y la reacción global tienen asociadas un

potencial estándar de celda o de media celda (si se calcula para solo una semireacción), el potencial estándar de la celda (resultado de sumar los potenciales de media celda) se relaciona directamente con la Energía libre de Gibbs del proceso según la ecuación 1. El proceso será espontáneo en la dirección en la que se plantea si el cambio en la energía Gibbs es negativa, y esto se da si el potencial estándar de la celda es positivo. ΔG =-nFEc e l d a  

(1)

Donde  ΔG es el cambio en la energía libre de Gibbs, n es el número de moles de electrones transferidos durante la reacción Redox, F es la constante de Faraday (96485,3399 C mol ⁻ ¹ [1]). Para el proceso de la corrosión del hierro hay dos etapas, en la primera el hierro se oxida a hierro (II) y en la segunda, el hierro (II) se oxida a hierro (III), el cual es más estable termodinámicamente. las reacciones que ocupan el proceso aparecen a continuación.

ETAPA

1:

Oxidación: Fe(s) → Fe² ⁺  (ac) + 2e ⁻   0,44 V Reduccion: ½O ₂  (g) + 2H⁺ (ac) + 2e⁻ → H₂ O (l ) Reacción Global: Fe(s) + ½O ₂ (g) + 2H⁺  (ac) → Fe² ⁺ (ac) + H₂ O(l) 1,67 V

Eº= Eº=

1,23 Eº=

ETAPA

V

2:

Oxidacion: 2Fe² ⁺ (ac) → 2Fe³⁺ (ac) + 2e ⁻ Reducción: ½ O ₂ (ac) + 2H ⁺ (ac) + 2e⁻  → H₂ O(l) Reacción Global: 2Fe² ⁺ (ac) + ½ O₂ (g) + 2H⁺ (ac) → 2Fe³ ⁺ (ac) + H₂ O(l) 2,21 V

Eº= 0,77 V Eº= 1,44 V Eº=

Según la ecuación 1, ambas etapas están favorecidas termodinámicamente por sus potenciales estándar de celda relativos al Electrodo de Estándar de Hidrógeno (EEH) [2], por lo que puede verse la corrosión del hierro como el proceso en el que este regresa a su estado natural. Durante la práctica, se incluyeron laminillas de otras especies metálicas ligadas a los clavos,  Aluminio, Cobre y Zinc, los cuales tienen reacciones de oxidación como se muestran a continuación.  Al(s) → Al3+(aq) + 3e − Cu(s) → Cu2+(aq) + 2e − Zn(s) → Zn2+(aq) + 2e−

Eº=1,68 V Eº= -0,68 V Eº= 0,76 V

Todas estas semirreacciones tienen un potencial de media celda medido [4]. Las reacciones de oxidación de aluminio y zinc poseen potenciales de oxidación mayores a los de la reacción de oxidación de hierro a hierro (II), por lo que están mayormente favorecidas termodinámicamente, debido a esto, la oxidación de estas especies metàlicas ocurrirían antes que la oxidación del hierro, por lo que estos electrodos protegen al hierro convirtiéndose en el ánodo de la celda electroquímica, este tipo de protección se llama Proteccion Catodica, y es un proceso mundialmente utilizado para prevenir la oxidación del hierro en estructuras que llevan este material. Si se tiene un potencial de oxidación menor al del hierro como el caso de la reaccion de oxidacion del cobre (el cual es incluso negativo) se tiene un efecto contrario, la oxidación del hierro se acelera y el proceso se llama Corrosión Galvánica . La difusión del hierro que en medio gelatinoso carece de fenómenos convectivos puede modelarse usando la ecuación de la marcha tambaleante de Einstein:

  √   

(2)

donde x es el avance unidireccional del hierro en el medio, D es el coeficiente de difusión y t el tiempo, para obtener el coeficiente de difusión de la especie, puede graficarse el cuadrado del

avance unidireccional Vs el tiempo, la pendiente de la recta corresponde al coeficiente de difusión.

PROTEASAS ALCALINAS Las proteasas alcalinas son enzimas capaces de hidrolizar proteínas en medios cuyo pH es mucho mayor a 7, por lo que son ideales para su utilización en detergentes , este tipo de enzimas son producidas por varias bacterias Gram + siendo el género Bacillus el más utilizado para la producción industrial , debido principalmente a su capacidad para excretarlas al medio de cultivo, de donde resulta fácil obtenerlas al evitarse el trabajo de tener que reventar las células para liberar la enzima. Los dos tipos de proteasas presentes en mayor medida en cultivos de Bacillus  son las proteasas alcalinas o serinproteasas, (debido a la presencia de serina en el sitio activo de la enzima), y las proteasas neutras o metaloproteasas. Por lo mismo las cepas de Bacillus subtilis   pueden clasificarse en cuatro tipos según el tipo de proteasas que producen:

- El primer tipo: produce una gran cantidad de proteasas neutras, solo siendo capaz de producir proteasas alcalinas después de mucho tiempo, desapareciendo gradualmente y en paralelo la producción de proteasas neutras, siendo por lo tanto baja la producción de proteasas alcalinas - El segundo tipo: Produce ambos tipos de proteasas al mismo tiempo, pero la actividad enzimática disminuye muy rápidamente debido al efecto que cada proteasa causa sobre la otra - El tercer tipo: produce únicamente proteasas alcalinas - El cuarto tipo: produce únicamente proteasas neutras las proteasas alcalinas hidrolizan los enlaces peptídico de las proteínas, con lo cual convierte una molécula grande- como lo es una proteína- en muchas moléculas de menor tamaño, facilitando con ello la formación de la esfera de solvatación en torno a ellas y por lo tanto su arrastre, lográndose que con menor cantidad de detergente sea retirada mayor cantidad de materia orgánica, con esta misma finalidad se agregan también lipasas a los detergentes Se trata de una enzima con las siguientes propiedades: (1) Acción: degradadora de proteínas y péptidos; (2) pH óptimo: valores de pH de 8.5 a 9; (3) pH estabilidad: en rangos de pH de 5.5 a 10.5, las enzimas probaron ser completamente estables; (4) temperatura óptima: aproximadamente 50.° C.

Materiales y métodos El procedimiento experimental para la oxidación del hierro puede encontrarse en el artìculo The Oxidation of Iron in a Gel Using Consumer Chemicals, Wright y otros [6]. Las cajas de petri deben ser fotografiadas cada cierto periodo de tiempo procurando tener una distancia del lente de la cámara a la caja de petri y unas condiciones de luminosidad similares en todos los tiempos. el uso de un trípode sería muy acertado. las fotografías deben ser analizadas con el programa Tracker ® y deben crearse perfiles de luminosidad desde la punta de las puntillas hasta el borde de la caja de petri, la luminosidad disminuye conforme se haga presente el quelato salicilicato de hierro (III), por lo que fácilmente podrá verse la difusión de la especie iónica del hierro en las cajas de petri que presenten corrosión galvánica. Por otro lado, para la práctica de las proteasas se prepararon 5 disoluciones diferentes de detergente en %p/p (1%, 2%, 3%, 4% y 5%) y se prepararon para cada solución un cubo de una solución de agar-agar al 4% p/v con el fin de poder determinar la cinética enzimática de las proteasas presentes en los bio-detergentes, midiendo la masa que perdían los cubos de agar agar en función del tiempo. se recomienda termostatar las soluciones a 50ºC por las razones expuestas en la introducción.

Resultados y análisis de resultados Oxidación del hierro:  A continuación se encuentran fotografías tomadas a las cajas de petri con las puntillas, algunas con laminillas de otro metal unidas a la puntilla, en todos los conjuntos de cuatro fotos el orden es siempre de izquierda a derecha: Puntillas de hierro, puntillas de hierro con lámina de cobre, puntillas de hierro con lámina de zinc y puntillas de hierro con lámina de aluminio.

Figura 1a, en el tiempo inicial se tienen las puntillas inmersas en la solución electrolítica de Agar Agar, puede observarse que la corrosión del hierro en la segunda caja de petri (con electrodo de cobre) inicia casi instantáneamente.

Figura 1b, tras haber transcurrido una hora, las dos cajas de la derecha no presentan corrosión del hierro tal y como se esperaba, pues como ya se mencionó, los potenciales de oxidación de los metales aluminio y zinc son mayores que el del hierro. en las cajas de la izquierda sí se observa el color rojo oscuro que evidencia la presencia del ion Fe (III) en el medio.

Figura 1c, A las dos horas, las cajas con aluminio y zinc siguen presentando protección catódica del hierro, en la caja con solo hierro, se puede observar hierro (III) producto de la corrosión de la puntilla, sin embargo, la corrosión es más notoria en la caja que contiene el electrodo de cobre, este comportamiento no se aleja del esperado, pues al tener el cobre un potencial de oxidación menor, el proceso puede verse como protección catódica del cubre por el hierro. Este set de fotografías y los siguientes (figura 1c hasta la figura 1k) presentan una coloración ligeramente ocre sepia en el agar agar y sus alrededores, este cambio general de tonalidad se debe a variaciones en las condiciones de luminosidad respecto a la que se tuvo para los primeros dos sets de fotos, estas condiciones no pudieron ser recreadas para proseguir con la práctica.

figura 1d, Al transcurrir seis horas, las dos cajas de petri con aluminio y zinc siguen igual, en la caja con puntillas la oxidación del hierro sigue progresando y en la caja de petri con electrodo de cobre la coloración amarilla cerca a la cabeza de la puntilla evidencia la formación de Fe (II), el cual aunque desde la figura 1b y 1c ya estaba presente, hasta ahora se intensifica lo necesario como para poder ser visto.

Figura 1e, durante las 9 horas que transcurrieron desde la foto anterior, las cajas de petri permanecieron cerradas, lo cual pudo ocasionar que la concentración de oxigeno en la interfase agar-agar/aire haya disminuido, impidiendo la oxidación de hierro hasta hierro (III) sino solo hasta hierro (II), que puede verse de color amarillo quemado. en la caja con zinc puede verse una zona con un color blanco intenso cerca de los electrodos de zinc, lo cual evidencia la existencia de zinc (II) en el medio. por otro lado, en la caja con electrodos de aluminio, una de las puntillas presenta oxido de aluminio y apenas trazas imperceptibles de óxido de hierro tal y como se esperaba, sin embargo en la otra puntilla si se observan los iones Fe² y Fe³ , que pudieron formarse debido a mal contacto entre el aluminio y el hierro, lo que impidió la protección catódica que si se hace evidente en la otra puntilla de la misma caja.

Figura 1f, pasaron otras nueve horas desde la última fotografía, la formacion de hierro (III) en las cajas de la izquierda se hace más notoria en las puntas y cabezas de los clavos, posiblemente por ser zonas un poco más porosas y poco uniformes. en la tercera caja (de izquierda a derecha) se hace mças notoria la capa de Zinc (II) aunque no puede esclarecer si el color de esta fase corresponde a un complejo de salicilicato con zinc u óxido de zinc (ZnO), en la cuarta caja el clavo superior sigue el comportamiento esperado mientras que en el inferior comienza a reducirse el Fe³ que se había formado.

Figura 1g, 32 horas luego de iniciada la práctica, el agar agar de la primera caja (de izquierda a derecha) sufre un corte debido a factores externos, esto alteraría las predicciones cualitativas para el clavo por lo que desde ahora será ignorado. el clavo inferior no cambió mucho en estas ocho horas. la segunda caja presenta un aumento en intensidad y tamaño de las manchas, la capa de zinc aumenta ligeramente en la tercera caja, y en la cuarta caja el clavo anormal presenta un aumento en la intensidad del color, reflejando el aumento de iones Fe³ , el otro clavo muestra algo de Al³ que se manifiesta de color blanco igual que en la caza con zinc.

Figura 1h, en la primera y segunda caja (de izquierda a derecha) se puede notar un aumento en la intensidad de los colores, señal del aumento de la concentración de los iones de hierro. en las otras dos cajas hay evidencia de óxido de aluminio y zinc (o su complejo con el ion salicílico) y en el clavo anormal de la cuarta caja disminuye la presencia de hierro (III).

Figura 1i, Todas las especies iónicas (a excepción de hierro (III) en el clavo anómalo de la caja de petri con hierro y aluminio) presentes en los medios aumentan su

concentración, esto se evidencia en el aumento de la intensidad de los colores que las delatan en el agar-agar.

Figura 1j, en la primera caja (de izquierda a derecha) el color amarillo del ion Fe² ha invadido casi todo el volumen de agar agar, los colores debido al Fe³ se hacen mucho màs intensos igual que en la segunda caja, el Zn² en la tercera caja sigue aumentado la intensidad del color blando y de igual manera el Al³ en la cuarta caja.

Figura 1k, tras casi cuatro días de duración de la práctica (90 horas), la oxidación del hierro ha progresado continuamente a tal punto que en las primeras dos cajas el Fe² se ha difundido por toda la caja, las manchas de Fe³ han logrado una alta definición e intensidad y las especies oxidadas de zinc y aluminio también se han difundido por el volumen de Agar-agar con una intensidad y definición apreciable.

Tras revisar la descripción cualitativa de la oxidación del hierro para los cuatro medios, es notorio, que para hallar el coeficiente de Difusión del hierro (III) usando la ecuación de la marcha tambaleante de Einstein mediante análisis fotométrico usando el programa Tracker ®, la mejor caja de petri para analizar es la que contiene las puntillas ligadas a laminillas de cobre, pues es la que desarrolla una zona cromofora más uniforme, intensa y regular a lo largo de la práctica. Tras graficar en Tracker ® la luminosidad de la imagen (LUMEN) contra la distancia a la punta de la puntilla para los periodos de tiempo en los que se tomaron las fotografías, se obtienen las siguientes gráficas (las unidades en el eje de las X para distancia, es en centímetros, no en metros):

Gráfica 2a,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 0.

Gráfica 2b,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 1 hora, empieza a notarse una disminución de la luminosidad de la imagen en zonas cercanas a la puntilla.

Gráfica 2c,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 2 horas, se hace más notoria la disminución de la luminosidad de la imagen en zonas cercanas a la punta.

Gráfica 2d,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 3,5 horas.

Gráfica 2e,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 6 horas.

Gráfica 2f,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 15 horas.

Gráfica 2g,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 24 horas. la disminución en la luminosidad de la imagen llega a una distancia de 1,5 cm de la punta.

Gráfica 2h,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 32 horas.

Gráfica 2i,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 42 horas.

Gráfica 2j,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 54 horas.

Gráfica 2k,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 72 horas. se observa un ruido anormal para valores bajos de la distancia, pero esto no afecta la medida.

Gráfica 2l,  perfil de luminosidad en función de la separación de la punta de la puntilla en metros para el sistema de hierro cobre en el tiempo 90 horas.

Las gráficas anteriores se calibraron a un máximo de lumen de 160, valor para el cual el programa ofrece una relación Señal Ruido relativamente baja. Podemos asumir que las zonas en la que la luminosidad es baja, ya se ha difundido el hierro (III), pues el color del complejo de salicilicato de hierro (III) es de color oscuro. todas las gráficas anteriores fueron calibradas en distancias (los clavos eran de 2,54 cm, con lo que puede calibrarse esa longitud para tener en cuenta el avance de la mancha) y fueron calibradas en cuanto a luminosidad para mitigar el error inducido por los cambios de luminosidad ambiental (asignando un valor arbitrario de 160 Lúmenes a la zona de Agar Agar donde no había llegado hierro). En ese orden de ideas, para obtener el coeficiente de difusión del Fe³ ⁺ en un gel de Agar Agar al 4%, podemos graficar la distancia de avance al cuadrado contra el tiempo (relación que se deriva de elevar ambos tèrminos de la ecuación de la marcha tambaleante al cuadrado), esta relación debe tener por intercepto cero (en el tiempo inicial se supone el Fe³ ⁺   no se ha difundido) y la pendiente nos dará el valor del coeficiente de la difusión.

tiempo (horas)

tiempo (segundos)

x (cm)

x² (cm²)

0

0

0

0

1

3600

0,2

0,04

2

7200

0,48

0,2304

3,5

12600

0,6

0,36

6

21600

0,7

0,49

15

54000

1

1

24

86400

1,5

2,25

32

115200

1,75

3,0625

42

151200

2,15

4,6225

54

194400

2,4

5,76

78

280800

2,6

6,76

90

324000

2,7

7,29

Tabla 1. tabulación de datos obtenidos a partir de la gráfica 2a a la gráfica 2l.  Al graficar los datos de la tabla 1, y al hallar la pendiente de la recta con Estimación lineal de Microsoft ® Excel ® se obtiene lo siguiente:

Gráfica 3. gráfica del cuadrado del avance de la mancha en centímetros cuadrados contra el tiempo transcurrido en segundos. la recta obtenida que parece ajustarse muy bien a los datos experimentales posee una pendiente de 2,4912*10 ⁻ ⁵  cm² s⁻ ¹, con un error en la pendiente de 9,04*10 ⁻ ⁷ , entonces el coeficiente de difusión del Fe³ ⁺  en un gel de Agar Agar al 4% medido durante la práctica fue de (2,49 ± 0,09) *10 ⁻ ⁵  cm² s⁻ ¹, el cual presenta una desviación del del 32,4% frente al valor del coeficiente de difusión del Fe³ ⁺   en agua desionizada a 25ºC (1,812*10 ⁻ ⁵   cm² s⁻ ¹ [3]), sin embargo este error no puede considerarse grande, dado que la práctica se desarrolló en gel de  Agar Agar al 4% con NaCl al 1% y Salicilicato de Sodio al 1%, además la temperatura no fue constante

Hidrólisis de proteínas con proteasas en el detergente En el desarrollo de la práctica se observó que en las primeras 4 disoluciones de detergente no se observaba una disminución en el peso del cubo de agar-agar, si no que se observa un aumento del peso debido a la hidratación de estos cubos porosos por lo que concluimos que la concentración de la enzima no es suficiente y no hay una buena actividad enzimática. Por lo que se decidió solo trabajar con la concentración más alta de detergente, pero en esta tambien se veia un aumento del peso del cubo de agar-agar. Un parámetro importante que no se tuvo en cuenta al inicio de esta práctica fueron las condiciones óptimas de la enzima por lo que al inicio se realizó el experimento a temperatura ambiente y al pH del detergente que oscila entre 10 y 12 en la escala de pH. Luego se realizó el experimento a 37 celsius después de haber analizado el parámetro de la temperatura en la cinética enzimática, con lo que se empezó a ver una disminución del peso del cubo de agar-agar obteniendo estos resultados.

tiempo (min)

masa (g)

d tiempo

d masa

dt/dm

1/peso

ln peso

0

39,63

0

0

0

0,02523

3,679

15

39,57

15

-0,06

-0,004

0,02527

3,678

25

39,497

10

-0,073

-0,0073

0,02531

3,676

35

39,431

10

-0,066

-0,0066

0,02536

3,674

45

39,407

10

-0,024

-0,0024

0,02537

3,673

55

39,327

10

-0,08

-0,008

0,02542

3,672

65

39,274

10

-0,053

-0,0053

0,02546

3,67

Tabla 2. Resultados de la práctica de catálisis enzimática con proteasas.

Gráfica 4. masa del cubo de agar-agar vs tiempo de reacción, a 37 C

Gráfica 5. Relación de orden 2 entre el inverso de la masa vs el tiempo de reacción, con pendiente 3,571*10 ⁻ ⁶ , un error de la pendiente de 1,51794*10 ⁻ ⁷ , un intercepto de 0,02523 y un error del intercepto de 6,11229*10 ⁻ ⁶ Como podemos ver en la gráfica 4., la reacción se ajusta mejor a una reacción de orden 2 en donde la pendiente del inverso de la masa vs el tiempo es la constante de velocidad de la reacción que en este caso es 3.571 *10⁻ ⁶ g⁻ ¹min⁻ ¹ y el intercepto es el inverso de la masa inicial. El cálculo de la constante de velocidad se realizó por medio del método gráfico ya que como se puede ver en la gráfica 3. no se obtuvo una saturación en la enzima como para llegar a una tendencia constante en el peso, y sin esa tendencia constante no se podía calcular la velocidad máxima ni la constante de Michaelis, por ende se procedió a calcular el Ln de la masa del cubo de agar-agar y el inverso de la masa del cubo de agar-agar y al graficarlos respecto al tiempo se observó que la gráfica que mejor se ajustaba era la del inverso de la masa del cubo de agaragar respecto al tiempo. Si bien pues obtuvimos unos resultados a la temperatura de 37 grados celsius, no podemos asegurar que esta pérdida de masa se deba a la hidrólisis de proteína ya que hubo otro parámetro muy importante que no se tuvo en cuenta al iniciar esta práctica y fue el sustrato a usar, en esta práctica se usó agar-agar como sustrato pero el agar-agar es una mezcla heterogénea de dos clases de polisacáridos: agaropectina y agarosa. Por lo que el agar-agar sería un carbohidrato y no una proteína, el contenido de proteína en 100 g de agar esta alrededor de 0.5 g de proteína, por lo tanto las proteasas no iban a degradar el agar-agar ya que las proteasas solo hidrolizan enlaces peptídicos presentes en las proteínas , además, como se mencionó anteriormente las condiciones óptimas para el trabajo de esta enzima es que se encuentre a una temperatura de 50 celsius y a un pH de 9.5 lo que puede explicar la lenta disminución en la masa del cubo de agar-agar.

En resumen se sugiere que para la proxima practica se use un sustrato afín a la enzima, o si se quiere ver la actividad de esa enzima se agregue proteína a la solución de agar-agar para poder obtener resultados óptimos, asimismo que la reacción se lleve a cabo a 50 grados celsius y con una concentración de detergente más alta y de agar-agar más baja con el fin de que se puedan ver mejores resultados en esta práctica.

Conclusiones -

el coeficiente de difusión del Fe³ ⁺   en un gel de Agar Agar al 4% medido durante la práctica fue de (2,49 ± 0,09) *10 ⁻ ⁵  cm² s⁻ ¹.

-

Para que la protección catódica sea eficiente, debe haber un buen contacto entre el electrodo a proteger y el electrodo de sacrificio, para evitar lo que sucedió con el clavo inferior de la caja de petri con hierro y aluminio.

-

El valor del coeficiente de difusión del Fe³ ⁺  presenta una desviación del 32.4% frente a valores encontrados en Handbooks [3], esta desviación no puede considerarse un error dado que las condiciones experimentales en las que se midieron fueron muy distintas.

-

Pudieron observarse los efectos de la Protección Catódica y la Corrosión Galvánica para la corrosión del Hierro.

-

la constante de velocidad de las proteasas alcalinas presentes en el detergente FAB medido a 37 C fue de 3,571*10 ⁻ ⁶  g⁻ ¹min⁻ ¹

-

La reacción no se realizó en las condiciones óptimas por lo tanto se obtuvieron datos muy deficientes en la cinética enzimática

-

No se uso el sustrato adecuado para las proteasas alcalinas, ya que en vez de usar un sustrato proteico se uso un sustrato de un polisacárido

-

La concentración de enzima presente en las 5 disoluciones de detergente fue muy baja por lo que la actividad enzimática en esta práctica fue muy deficiente

-

La disminución de la masa en el cubo de agar-agar posiblemente se deba a la pérdida de polisacárido en el manejo del cubo y no por la hidrólisis de proteínas.

Bibliografía 1. Peter J. Mohr, and Barry N. Taylor, "CODATA recommended values of the fundamental physical constants: 1998", Rev. Mod. Phys., Vol 72, No. 2, April 2000 2. Milazzo, G., Caroli, S., and Sharma, V. K. (1978). Tables of Standard Electrode Potentials (Wiley, Chichester).

3. Lide, David. National Institute of Standards and Technology. CRC Handbook of Chemistry and Physics p. 940 4. Vanysek, Petr (2006). "Electrochemical Series," in Handbook of Chemistry and Physics: 87th Edition (Chemical Rubber Company). 5. LUMA: Engineering Guideline EG 28, "Annotated Glossary of Essential Terms for Electronic Production," SMPTE, 1993. 6. Stephen W. Wright*, Marsha R. Folger and Ryan P. Quinn. The Oxidation of Iron in a Gel Using Consumer Chemicals, Journal of Chemical Education Vol. 82 No. 11 November 2005 • 7. Garcia Garybay, Quintero Ramirez, Lopez Mungua, Biotecnologìa alimentaria. Editorial Limusa. 8. Biochemical Engineering and Biotechnology Handbook " Bernard Atkinson, Ferda Mavituna Ed. Stockton press 1987 9. http://tesis.uson.mx/digital/tesis/docs/22610/Antecedentes.pdf 10. A. Fersht, Estructura y Mecanismo de las enzimas, editorial revertè 11. http://www.qfa.uam.es/labqui/presentaciones/Tema4.pdf