Lípidos y Proteinas

 

 Aspectos Elementales Elementales de Química Orgánica

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-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------LÍPIDOS

Los lípidos constituyen a un grupo importante de compuestos que incluyen a las grasas y sustancias afines. Son insolubles en agua y solubles en disolventes no polares comoo el éte com éter, r, clo clorofo roformo rmo,, bencen benceno, o, etc. etc. Se con consti stituy tuyen en como como sustanci sustancias as energé energétic ticas as importantes import antes en la alimenta alimentación ción y por que conti contienen enen vitamina vitaminass liposoluble liposolubless y ácidos grasos esenciales. En el organismo las grasas sirven como una fuente energética directa que se encuentran almacenadas en el tejido adiposo sirven como aislante térmico en los tejidos subcutáneos y los lípidos no polares sirven como aislantes eléctricos. El estudio de los lípidos e!tiende su importancia en la "ioquímica de interés "iomédica como obesidad, aterosclerosis y el papel de los ácidos grasos poli insaturados en nutrición. CLASIFICACION La clasificación, más aceptada para el estudio de los lípidos es la siguiente# $. '.  

Lípidos simples#

a. %rasas

 b. &eras Lípidos complejos# aa..(osfolípidos#  b.%lucolípidos

 LIPIDOS 

).

*erivados de lípidos  y sustanci sustancias as afi afines# nes# a. %l %lice icerol rol y otro otross alc alco+ol o+oles es  b. cidos grasos c. -lde+ídos grasos d. Esteroles y esteroides

1. L SSS SIIMPLES a.IP GIRDAO SA Son ésteres del glicerol y ácidos grasos ácidos de alto peso molecular/ también reciben el nombre de triglicéridos o triacilgliceroles. Los compuestos que se encuentran en la naturale0a, casi todos son triacilgliceroles mi!tos, es decir los restos de ácidos grasos presentes en sus estructuras son diferentes.  

&1' 2 33& 2 4 $ 



&1 2 33& 2 4 ' 



 

&1' 2 33& 2 4 )  triacilglicerol

$

 

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&1' 2 33& 2 &1'/$5 2 &1) 



&1 2 33& 2 &1'/$6 2&1) 



 

&1' 2 33& 2 &1'/$5 2&1)  $,)7diestearopalmitina

 

&1' 2 33& 2 &1'/$5 2 &1) 



&1 2 33& 2 &1'/$5 2&1) 



 

&1' 2 33& 2 &1'/$6 2&1)  $,'7diestearopalmitina

Es importante reconocer que los carbonos $ y ) del glicerol son diferentes cuando se orientan espacialmente esta característica +a sido demostrada mediante la identificación por acción en0imática. b. CERAS

Son ésteres ácidos grasos con alco+oles mono+ídricos con un grupo o!idrílico/ de peso molecular elevado. &1) 2 &1'/$$ 2 33& 2 &1'/$6 2 &1)   

8almitato de dodecanilo &era/

2. LIPI IPIDO DOS S CO COM MPL PLEJ EJO OS a. FOSF FOSFO OLÍP ÍPID IDO OS

Son compuestos que contienen, además de ácidos grasos y un alco+ol, un residuo de ácido o7 fosfórico con frecuencia contienen una base nitrogenada# colina o etanolamina. En este grupo se clasifican a los  glicerof  glicerofosfolípid osfolípidos os y esfingofosfolípidos.

7 GLICEROFOSFOLÍPIDOS . El al alco co+o +oll es el gl glic icer erol ol,, co comp mpre rend nde# e# ác ácid idoo fosfatídico fosfat ídico y fosfati fosfatidilgl dilglicerol iceroles, es, fosfati fosfatidilco dilcolina, lina, fosfatidilet fosfatidiletanolam anolamina ina y  plasmalógenos entre los más importantes/.

'

 

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&1' 2 33& 2 4 



 

 

&1 2 &33 2 4 



 

 

&1' 2 3 2 8 2 3 2 3

cido fosfatídico

 

32

&1' 2 33& 2 4 



 

 

&1 2 &33 2 4 



 

  &1' 2 3 2 8 2 3 2 &1' 2 &1' 2 3

31

fosfatidilglicerol

-

(3S(-9:*:L&3L:;-S LE&:9:;-S/. Son fosfogliceroles que contienen colina

como base nitrogenada se encuentran como constituyentes de las membranas celulares, son la reserva corporal más importante de la colina, neurotransmisor para almacenar grupos metilo.  

 

&1' 2 33& 2 4 



 

&1 2 &33 2 4 



 

  &1' 2 3 2 8 2 3 2 &1' 2 &1' 2;&1)/)

 

(osfatidilcolina 3 31lecitina/

-

(3S((3S( -99:*:LE9-;3L- átomos de carbono.

b. ESTE ESTERO ROID IDES ES

&onstituyen un grupo de compuestos de importancia biológica, que tienen como n@cleo al ciclopentanoper+idrofenantreno $'  

$$

$D

$

$)

 

$5

&

 

$

 

'

$B $>

B D

 

)

$6

$C

" C

6

*

 5

ciclopentanoper+idrofenantreno

9odos los esteroides tienen un n@cleo semejante al fenantreno, observar en la figura anterior los anillos -, " y &, al que se le une el anillo del ciclopentano, observe el anillo * los carbonos se enumeran como se indica. El colesterol es el compuesto más conocido, puesto que es el responsable de la ateroesclerosis y como precursor de un gran n@mero de esteroides de importancia importancia  biológica en los que se incluye a las +ormonas suprarrenales, +ormonas se!uales, ácidos biliares y vitaminas * entre otros.

  13

  colesterol El ergoste ergosterol rol es un prec precurso ursorr de la vitami vitamina na *. &ua &uando ndo es radiado radiado con lu0 ultravioleta adquiere propiedades antirraquíticas debido a la abertura del anillo ".

5

 

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  13

ergosterol El co cole lest stero eroll forma forma lo loss ác ácid idos os bi bili liare ares, s, lo loss ác ácid idos os bi bili liare aress pr prim imari arios os so sonn sinteti0ados en el +ígado a partir del colesterol en varias etapas intermedias. El ácido cólico es el ácido biliar más abundante una proporción de ácidos biliares primarios que llegan al intestino puede estar sujeta a ciertos cambios ulteriores por la actividad de las bacterias, produciendo los ácidos biliares secundarios como el ácido deso!icólico.    

&331 31

  13

31

  cido cólico

La bilis contiene cantidades importantes de iones sodio y potasio y su p1 es alcalino, presumiéndose que los ácidos biliares y sus conjugados están en forma de sales, de allí que se les denomina sales biliares biliares.. El ácido deso!icóli deso!icólico co se diferencia diferencia de ácido cólico en la ausencia del grupo 31 en la posición  del correspondiente n@cleo.

   

&331 31

  13

cido deso!icólico

La corte0a de la glándula glándula suprarrenal del adulto ti tiene ene tres capas# El área subcapsular o 0ona glomerulosa, relacionada con la producción de los mineralcorticoides, la 0ona fasciculada y la 0ona 0ona reti reticu cula lar r est estas as dos @l @lti tima mass pro produ duce cenn gl gluco ucoco cort rtic icoi oides des y an andró dróge genos nos.. Lo Loss gluc gl ucoco ocort rtic icoi oides des son este estero roid ides es de '$ ca carbo rbono nos, s, de lo loss qu quee po podem demos os menci mencion onar# ar# corticosterona y cortisol.  &1'31

 

   & A3

&1'31

 

 &A3 31 

 

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13

13

  3

3    

&orticosterona

&ortisol

Las gónadas son órganos bifuncionales que producen células germinales y +ormonas se!uales. Los ovarios producen óvulos y las +ormonas esteroides, estrógenos y progesterona los testículos producen espermato0oides y testosterona

  &1) 



 

& A3

31

 

3

3 8rogesterona

9estosterona

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Las Las prot proteí eínas nas son macr macrom omol oléc écul ulas as de im impo port rtan anci ciaa bi biol ológ ógic icaa cuy cuyas as unidad unidades es mono mo nomé méri rica cass so sonn lo loss L77a 7ami minoá noáci cido dos s au aunqu nquee muc+ muc+as as prote proteín ínas as in incl cluye uyenn en su estructuras otros componentes como grupo +eme, carbo+ídratos, lípidos, sus estructuras tridimensionales y propiedades están determinadas por el tipo de aminoácidos que están  presentes en su molécula. La reacción más importante de los aminoácidos es la formación del enlace peptídico que comprende la eliminación de un mol de agua entre el grupo 7 amin am inoo de un am amin inoá oáci cido do y el grupo grupo 7carbo!ílico de otro aminoácido, formándose la cadena proteínica.

D

 

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&3 & 331   1 2 & 2 ;1'   4 L77aminoácido

 

Los aminoácid aminoácidos os contie contienen nen dos grupos fun funcio cional nales es amino amino y carb carbo!i o!ilo lo en un 7 aminoácido ambas funciones se encuentran en un mismo carbono. -pro!imadamente se encu encuen entr tran an en la natu natura rale le0a 0a )> )>>> amin aminoá oáci cido doss di dife fere rent ntes es,, só sólo lo '> se en encu cuen entr tran an conformando a las proteínas como constituyentes de toda forma de vida, estos aminoácidos se llaman aminoácidos escenciales, estos deben ser suministrados en la alimentación por  que nuestro organismo no puede sinteti0arlos en cantidades suficientes para el crecimiento y la conservación de la salud.

Los aminoácidos pueden retener carga neta positiva, negativa o cero, dependiendo del medio en donde se encuentren en solución e!isten dos formas en equilibrio#

   

&331     1 2 & 2 ;1'    4

&33  2  

 ⇌ 

 4

(orma neutra

 

&331     1 2 & 2 ;1'   

  

4 "ase conjugada

   

&331     1 2 & 2 ;1)F    4

 

cido conjugado

1 2 & 2 ;1)F 0Gitterión

&33  2  

 ⇌ 

1 2 & 2 ;1' 

F 1F

 4  &331



⇌ 

1 2 & 2 ;1' F 1F

 4 

Los 7aminoácidos e!+iben fuer0as relativas de ácidos débiles que se e!presan en términos térmi nos de su constan constante te de disoc disociació iaciónn , H a o de su pHa la carga neta de un aminoácido depende del p1 o de la concentración de protones de sus soluciones. El p1 en que un aminoácido tieneisoeléctrico, carga netap:y por ende no migran en un campo eléctrico, es su p1 isoeléctrico ono punto B

 

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El p1 isoeléctrico es el p1 medio entre los valores del pH de uno y otro lado de la especie isoeléctrica o 0Gitterión#  

&331

&33 2  

 

&33 2  

 

F

    

1 2 & 2 ;1) 4

 

forma ácida



F

⇌ 

1 2 & 2 ;1)   ⇌  4 0Gitterión

1 2 & 2 ;1' 4  forma básica

8ara un aminoácido aminoácido alifát alifático, ico, por ejemplo ejemplo la alanina alanina,, la especie isoeléctrica isoeléctrica es la forma 0Gitteriónica, el punto isoeléctrico de la alanina es#  pH $47&331/ A ',)C y pH ' 47;1)F/ A B,5B    

 pH $  F  pH '

',)C F B.5B

p: A 77777777777777777777 7777777777777 7777777 A 7777777777777 777777777777777777 77777 A 5,>'

 

'

'

AMINOÁCIDOS ESCENCIALES  

NOMBRE %licina

SÍMBOLO %li

  -lanina



;1' -la

  Ialina

FORMULA 1 2 &1 2 &331

&1) 2 &1 2 &331



;1' Ial

&1) 2 &12 &1 2 &331    &1)  ;1'

Leucina

Leu

  :soleucina

:le

&1) 2 &1 2 &1' 2 &1 2 &331    &1)  ;1' &1) 2 &1' 2 &1 2 &1' 2 &1 2 &331    &1)  ;1'

 

  Serina

Ser

132 &1' 2 &1 2 &331

 $>

 

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  9reonina

;1' 9re

&1) 2 &131 2 &1 2 &331



  9irosina   &isteína

;1' %li

13 2

2 &1' 2 &1 2 &331



&is

;1' 1S 2 &1' 2 &1 2 &331



  aminoácidos se llaman polipéptidos. ami aminoác noácido idoss diferen diferentes tes en las proteínas proteínas y a que las proteín proteínas as consta constann de muc+os aminoácidos, el n@mero de arreglos posibles de los aminoácidos de las proteínas es inmenso. Las proteína  proteínass simples sólo contienen 7aminoácidos , las  proteína  proteínass comple complejas jas  o contienen ade además más de 7aminoácidos , otro grupo de naturale0a no protéica conjugadas  contienen denom den omin inad adoo  grupo prostético prostético, es este te pu pued edee ser ser un a0 a0@c @car ar,, el gr grup upoo +e +eme me,, de deri riva vado doss vitamínicos o lípidos. CLASIFICACIN Las Las prot proteí eína nass se cl clas asif ific ican an de ac acuer uerdo do a di dife feren rente tess pu punt ntos os de vi vist sta# a# po porr su solubilidad, su forma, su función, o por su estructura tridimensional. Las proteínas pueden clasificarse a la solubilidad en agua o en soluciones salinas neutras sin embargo e!isten algunas proteínas como las alb@minas que son solubles en ambos. 8or la forma pueden dist distinguir inguirse se dos tipos de proteínas en base a sus proporciones proporciones a!iale a!i aless rel relaci ación ón entre entre longit longitud ud y amp ampli litud tud/. /. Kn grup grupoo corr correspo esponden nden a las proteín proteínas as globul glo bulare ares, s, se cara caracte cteri0 ri0an an por est estar ar plegad plegadas as en form formaa compact compactaa y con las cadenas cadenas  polipeptídicas enrrolladas ejemplo la insulina, alb@minas y globulinas plasmáticas y muc+as en0imas. Las proteínas fibrosas, se caracteri0an por que sus cadenas polipeptidícas se enrrollan enrrollanejemplo en un espiral y poseen entrec entrecru0ami ru0amientos entos a base de enlaces covalentes covalentes o de +idrógeno, la queratina, miosina, colágeno y fibrina. $)

 

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8or la función biológica que desempean las proteínas pueden clasificarse como catali0adores ejemplo las en0imas de contracción como la actina y miosina regulación del gen como las +istonas de función +ormonal como la insulina de protección como fibrina, inmunoglobulinas papel estructural como colágeno, elastinas, queratinas de transporte como alb@mina, +emoglobina, lipoproteínas. Las Las prot proteí eínas nas ta tamb mbié iénn pu pued eden en di dife feren renci ciar arse se se seg@n g@n posean posean o no es estr truct uctura ura cuaternaria.más adelante se estudiarán las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas/ *e modo general las proteínas simpl simples es se clasifican como# $.

ALBUMINAS # Son solubles en agua y en soluciones salinas neutras, son coagulables

 por el calor , precipitan ppor or ssaturación aturación con sulfato amónico, pero no por saturacíon de cloruro de sodio, e!cepto en presencia de ácidos dan todas las reacciones de coloración colora ción y precipit precipitación ación de las proteínas proteínas y por +idról +idrólisis isis no falta ninguno ninguno de los aminoácidos amino ácidos indispe indispensables nsables por ejemp ejemplo, lo, la ovoalb@mina ovoalb@mina de la clara de +uevo y la seroalb@mina del plasma sanguíneo. '.

GLOBULINAS# Son insolubles en agua pura y en soluciones salinas muy diluidas,

solubles en soluciones salinas neutras al $?, son coagulables por el calor, precipitan  por la semisaturacióncon sulfato amónico y por saturación con cloruro de sodio dan las reacciones de colora coloración ción y precipitación precipitación de las proteínas proteínas por +idrólisis +idrólisis no falta ninguno de los aminoácidos escenciales son ejemplos, la ovoglobulina de la clara de +uevo, seroglobulina de la clara de +uevo, la edestina del caamón, muc+as globulinas parecidas a la edestina de otras semillas y +uesos de fruta y la miosina de la carne. ).

GLUTELINAS# Son insolubles en agua y en soluciones de sales neutras, pero

solubles en ácidos o álcalis muy diluidos, son coagulables por el calor en su estruc est ructur turaa est están án present presentes es todos todos los aminoác aminoácido idoss escenci escenciale ales s por ejempl ejemploo la glutenina del trigo y la oricenina del arro0. 6.

PROLAMINAS # Son insolubles en todas las soluciones acuosas pero solubles en

alco+ol del 5>? al D>? no son coagulables por el calor, contienen mayor cantidad de prolina que las demás proteínas también contienen mayor cantidad de ácido glutámico ejemplo, la gliadina del trigo, la +ordenina de la cebada, la secalina del centeno, la 0eina del maí0. C.

ESCLEROPROTEINAS albuminoides/# Son insolubles en todas las soluciones que no

las des descom compon pongan, gan, con contie tienen nen una elevad elevadaa proporci proporción ón de ami aminoá noácid cidos os sencil sencillos los como la glicina carecen de otros aminoácidos como la tirosina y triptofano  ejemplo, la queratina de la epidermis, cuernos, cabello, lana, uas, colágeno de los +uesos, tendones, fibroína de la seda.

$6

 

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5.

solubles en agua y en soluciones soluciones ácidas diluid diluidas, as, son insolubles insolubles en !ISTONAS# Son solubles amoníaco, solub amoníaco, solubles les en +idró!ido +idró!ido de sodio o de potasio, potasio, no son coagulabl coagulables es por el calor, se encuentran formando a las proteínas compuestas por ejemplo la globina desnaturali0ada/ a partir de la +emoglobina de la sangre y las +istonas de las nucleoproteínas de tejidos animales y vegetales.

.

PROTAMINAS# Son pr prot oteí eína nass de ba bajo jo pe peso so mo mole lecu cula larr, so solu lubl bles es en ag agua ua y en

solucio soluc ione ness ácid ácidas as y bá bási sica cas, s, no co coagu agula lann por el ca calo lorr, es está tánn con const stit itui uida dass po por  r  diaminoácidos como la arginina. Se encuentran en combinación con los ácidos nucleicos en la cabe0a de los espermato0oides ejemplo la salmina, esperma del salmón, esturina de la esperma del esturión. Las proteínas compuestas de modo general, seg@n el grupo prostético, pueden ser# $.

NUCLEOPROTEINAS # 8or +idrólisis dan ácido nucleico, se encuentran en el n@cleo

de las células en general es la combinaci combinación ón de una +istona con ácido nucleico por  '.

).

ejemplo la nucleoproteína del timo y de la levadura CROMOPROTEINAS # Están constituidas por una +istona unida a un grupo cromóforo que contiene a un metal comprende las proteínas de los pigmentos respiratorios de la sangre ejemplo la +emoglobina de la sangre y la +emocianina de la sangre de los invertebrados. GLICOPROTEINAS # 8o 8orr +i +idró dróli lisi siss da dann co comp mpue uest stos os a0 a0uca ucara rados dos por ej ejem empl ploo la

mucina de la saliva. 6.

LECITOPROTEINAS # 8resentan como grupo prostético a las lecitinas por ejemplo la

yema de +uevo. C.

LIPOPROTEINAS # 8or +idrólisis dan ácido graso, al igual que las lecitinas pueden

5.

FOSFOPROTEINAS # 8or +idrólisi dan ácido o7fosfórico por ejemplo la caseína de la

encontrase en tejidos animales y vegetales. lec+e y ovovitelina de la yema de +uevo.

LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS SE CONSIDERA EN TERMINO DE CUATRO ORDENES ESTRUCTURA PRIMARIA La estructur estructuraa pri primar maria ia de las proteína proteínass se deri deriva va del enlace enlace cova covalen lente te de los 7 aminoácidos aminoá cidos por enlace enlacess peptí peptídicos dicos y los puentes disulfuro entre residuos de cisteína, este es resi resiste stente nte a las condic condicion iones es usua usuales les para la desn desnatu atural rali0a i0ación ción de las proteín proteínas as la $C

 

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estructura primaria es una secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La unión carbono2nitrógeno del grupo carbonilo y amino tiene carácter parcial de un doble enlace, pues no +ay libertad de rotación alrededor dic+o enlace, sin embargo si e!iste rotación en torno a los otros enlaces de la cadena peptídica#

Estructura primaria de una proteína

ESTRUCTURA SECUNDARIA El de descu scubri brimi mient entoo de qu quee la lass ca cade dena nass pep peptí tídi dica cass presen presenta tann co confo nform rmac acio ione ness altame altamente nte orde ordenad nadas, as, conserv conservadas adas por puente puentess de +idróge +idrógeno no constit constituyó uyó un adelan adelannto nto import imp ortant ante. e. 8aul 8auling ing y &or &orey ey prop propusi usieron eron que la cadena cadena polipe polipeptí ptídic dicaa de la 7queratina estaba ordenada como una +élice 

$5

 

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4epresentación de la cadena polipeptídica principal orientada como +élice alrededor de un eje   estructura secundaria/

Las características principales de la +élice  son# $. La ++éélice   se es esta tabi bili li0a 0a po porr lo loss pu puen ente tess de +i +idr dróg ógen enoo en entr tree lo loss re resi sidu duos os de aminoácidos, formados entre el átomo de +idrógeno de un grupo amino y el o!ígeno de un grupo carbonilo. '. La part participac icipación ión de lo loss enlaces enlaces peptí peptídicos dicos en llos os puent puentes es de +idrógeno, +idrógeno, le le atribuye atribuye a la estructura má!ima estabilidad. ). La form formaci ación ón +eli +elicoi coidal dal de la proteín proteínaa es esp espont ontáne áneaa ya que es la conforma conformació ciónn más estable y de menor energía para una cadena polipeptídica. 6. &ua &uando ndo lo loss resid residuos uos son L L7am 7amino inoáci ácidos, dos, llas as +élices +élices con ggiro iro a la derec+ derec+aa que ocurre ocurrenn en las proteínas son más estables que las +élices con giro a la i0quierda. En la cadena e!iste apro!imadamente ),5 restos de aminoácidos por vuelta y los grupos 4 se proyectan al e!terior de la +élice. En las proteínas es frecuente la estructura en +él +élice , así po porr ej ejem empl ploo en la +em +emogl oglob obin inaa en encon contr tram amos os un C C? ? de for forma ma +elico +el icoida idal lcabello, sin embarg emb argooy plumas. otras otras prot proteín as, com comootres las cadenas fibrosa fibrosas, s,paralelas present presentan an est ructura ura ,, ejemplo, seda Seeínas, presentan de estruct estructura dispuestas en lámina plegada los grupos 4 se encuentran por encima o debajo del  plano.

Estructura  de la cadena polipeptídica

ESTRUCTURA TERCIARIA La cadena polipeptídica de la proteína se curva o se pliega para formar una estructura compacta, que es la que presentan las proteínas globulares este plegamiento es debido a la interacción de las cadenas laterales de los aminoácidos, con frecuencia los enlaces de sulfuro entre restos de cistina ayudan a estabili0ar la estructura terciaria. %eneralmente, los grupos 4 polares se colocan en la superficie de la molécula y los grupos no polares en su interior. $

 

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Estructura terciaria de una proteína

ESTRUCTURA CUATERNARIA Se consideran agregados moleculares de proteínas, las que poseen mJs de una  proteína se llaman proteínas oligómeras y a sus componentes protómeros. 8or ejemplo la +emoglobina está Esta formada por cuatroescadenas polipeptídicas entredelasenlaces que nodee!iste ning@ny enlace covalente. conformación adoptada por la presencia +idrógeno otros enlaces no covalentes como las fuer0as de I Ian an *er Maals.

Estructura cuaternaria de una proteína 1emoglobina/

DESNATURALI"ACION DESNA TURALI"ACION DE LAS PROTEINAS Las estructuras secundaria y terciaria de una proteína están determinadas por la estructura primaria de la cadena proteínica cuando la cadena +a sido formada los grupos 4  $D

 

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guían el plegamiento específico de la estructura secundaria y el agregado específica o estructura terciaria. El tratamiento de ribonucleasa, con un agente reductor débil y un agente desnaturali0ante como la urea, la inactiva cuando esta asume una conformación molecular de enrrollamiento al a0ar. Las fuer0as débiles que conservan las estructuras, secundaria terciaria y cuaternaria de las proteínas se rompen con facilidad perdiendo su actividad biológica. La destrucción de la estructura nativa se llama desnaturaliación  en forma física, física, la desnatural desnaturali0ació i0aciónn puede observarse como una conform conformación ación alea aleatoria toria de una cad cadena ena pol polipe ipeptí ptídic dicaa sin que se afe afecte cte la est estruct ructura ura primar primaria. ia. 8ara 8ara una prot proteín eínaa oli oligóm gómera era la desnat desnatura urali0 li0aci ación ón pue puede de com compren prender der la disoci disociaci ación ón de los protóme protómeros ros  pudiendo cambiar o no la conformación de ellos. La actividad biológica es destruida por  ácidos o bases minerales fuertes, calor, detergentes iónicos, metales pesados o disolventes orgánicos. %eneralmente las proteínas desnaturali0adas son menos solubles por lo que  precipitan. El proceso de +idrólisis conlleva al fraccionamiento gradual de la cadena  polipeptídica +asta obtener los aminoácidos constituyentes, este proceso se conoce como degradación.

REACCIONES IMPORTANTES DE LAS PROTEINAS REACCIONES DE PRECIPITACION En general ácido las proteínas frente proteínas a los ácidos fuertesprecipitan como son en el ácido clor+ídrico nítrico solubles y ácido precipitan sulf@rico. Estas también  presencia de los reactivos de los alcaloides# ácido fosfot@ngstico, ácido fosfomolíbdico y ácido pícrico. (rente a las sales de metales pesados como mercurio, plata estas proteínas también precipitan. El calor, como en el caso de las alb@minas, pueden provocar la  precipitación de ciertas proteínas. REACCIONES DE COLORACION  !eacción  !eacció n de "iuret .

Esta reacción se produce en soluciones diluidas de las proteínas cuando son tratadas con H31 y soluciones diluidas de &uS3 6 al producirse la reacción, en la solución aparece una coloración rosa pálido que va +asta el p@rpura, debido a la copulación del &u31/' a la molécula protéica, por efecto de la desaminación de los grupos

 2 &3 2 ;1 2  !eacción  !eacció n de #illon.

4eacción específica para las proteínas que contienen grupos fenólicos en su estructura, la reacción positiva se manifiesta por la presencia de un precipitado de color rojo. El reactivo de