LIPASA PANCREATICA

LIPASA PANCREATICA: La lipasa es una enzima ubicua que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol. Las lipasas se encuentran en gran variedad de seres vivos. Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, según estudios bioquímicos, es idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), por lo que se supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas mamarias a través de la circulación sanguínea. La función principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción de grasas. Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está controlada por dos mecanismos:

• Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc). • Hormonal, a través de la hormona gastrina. En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestión de grasas, la reconstitución del organismo y el metabolismo lipoproteico. Las células vegetales las producen para fabricar reservas de energía.

Los niveles superiores a los normales pueden indicar:

• Colecistitis (con efectos en el páncreas) • Cáncer pancreático • Pancreatitis • Úlcera u obstrucción estomacal • Gastroenteritis viral Las afecciones adicionales bajo las cuales se puede realizar el examen son:

• Pancreatitis crónica • Deficiencia familiar de lipasa lipoproteica AMILASA PANCREATICA: La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa.

El rango normal es de 23 a 85 unidades por litro (U/L). Algunos laboratorios dan un rango de 40 a 140 U/L. Nota: los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes laboratorios. Hable con el médico acerca del significado de los resultados específicos de su examen. Significado de los resultados anormales Los niveles elevados de amilasa pueden indicar:

• Pancreatitis aguda • Cáncer del páncreas, ovarios o pulmones • Colecistitis • Ataque de vesícula biliar resultante de enfermedad • Infección de las glándulas salivales (como paperas) o una obstrucción

• Oclusión intestinal • Macroamilasemia • Obstrucción de las vías biliares o pancreáticas • Úlcera perforada • Embarazo ectópico (puede romperse) • Gastroenteritis viral La disminución de los niveles de amilasa puede indicar:

• Daño al páncreas • Enfermedad renal • Cáncer pancreático • Toxemia del embarazo TRIPSINA: La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial. La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico. Química y función La tripsina es secretada en el intestino delgado, donde actúa hidrolizando péptidos en sus

componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en la comida, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos en el íleo. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El mecanismo enzimático es igual al de las otras Serín proteasas: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica. Esto se logra modificando el ambiente electrostático de la serina. La reacción enzimática catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene una alta energía de activación (es cinéticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de 37 °C. El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la región catalítica (S1) de las tripsinas tiene la función de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que

las tripsinas predominantemente cortan proteínas en el extremo carboxílico (ó extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas son endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptídica y no en los residuos terminales de la misma. Las tripsinas activadas a su vez activan más tripsinógeno (autocatálisis) y al resto en enzimas, de manera que sólo una pequeña cantidad de enteropeptidasa es necesaria para comenzar la reacción. Este mecanismo de activáción es muy común entre las Serín proteasas, y sirve para prevenir la autodigestión en el páncreas. La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien desactiva la quimiotripsina. Esto es importante porque, en algunas aplicaciones, como en la espectrometría de masas, la especificidad del corte es importante