Laboratorio bioquimica-Propiedades quimicas de los aminoacidos.docx

FACULTAD DE MEDIO AMBIENTE Y RECURSOS NATURALES PROYECTO CURRICULAR INGENIERIA AMBIENTAL INFORME N°5: PROPIEDADES FISICO-QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS  Andrés Odeón 20132180893 RESUMEN

Un aminoácido es una molécula orgánica que en su estructura contiene un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). os aminoácidos son los mon!meros a partir de los cuales se "orman las prote#nas$ en cuyo caso pasan a denominarse residuos de aminoácidos debido a la perdida de los elementos del agua al unirse dos aminoácidos. %n este laboratorio se reali&aron reacciones cualitati'as de coloraci!n$ que nos permitirán detectar$ la presencia de grupos qu#micos en aminoácidos y prote#nas unto a sus propiedades propiedades "#sicoqu#micas. Palabraras clave: aminoacidos, Ninhidrina, Xantoroteica, !io"r#os. ABSTRACT

*n amino acid is an organic molecule t+at contains in its structure an amino group (NH2) and a carboxyl group (COOH). *mino acids are t+e monomers "rom ,+ic+ proteins$ in ,+ic+ case are renamed amino acid residues due to t+e loss o" t+e elements o" ,ater to oin t,o amino acids are "ormed. -n t+is lab qualitati'e staining reactions t+at allo, us to detect t+e presence o" c+emical groups in amino acids and proteins ,it+ t+eir p+ysicoc+emical properties properties ,ere per"ormed. per"ormed . $e%&ords: amino acids, Ninh%drin, Xanthroteic, !io "ro#s' OBJETIVO

-denti"icar la presencia de aminoácidos por medio de reacciones de coloraci!n. Objeti!" e"#e$i%i$!"

-denti"icar presencia de compuestos qu#micos en aminoácidos a tra'és de reacciones coloreadas.

MARCO TEORICO

Un aminoácido es una pequea molécula orgánica que contiene$ al menos$ un grupo amino (NH2)$ de naturale&a básica$ y un grupo carboxilo (COOH)$ de carácter ácido. *unq *unque ue los los sere seress 'i'o 'i'oss sint sintet eti& i&an an para para dist distin into toss prop prop!s !sititos os tipo tiposs di'e di'ers rsos os de aminoácidos$ sin duda los más importantes son los que "orman parte de las prote#nas$ todos los cuales pertenecen a la clase de

los αaminoácidos. /stos se caracteri&an por por pres presen enta tarr los los grup grupos os ácid ácidoo y amin aminoo unidos al mismo átomo de carbono (que se denom denomin inaa carbon carbonoo α). *demás$ a este carbono αse une$ como tercer sustituyente$ un átom átomoo de +idr +idr!g !gen enoo y$ como como cuar cuarto to sustituyente$ un grupo adicional de tamao y caracter#sticas di'ersas$ que di"erencia a cada aminoácido de los demás. *l cuarto sustituyente se le denomina cadena lateral del aminoácido y$ a menudo$ se le

representa de "orma simpli"icada por la letra 0. *l ser los cuatro sustituyentes del carbono α distintos y adoptar una disposici!n tetraédrica en torno a él$ los α aminoácidos presentan isomer#a !ptica$ de modo que la imagen especular de un aminoácido no es idéntica al original.

FIGURA &: E"t'($t(') *e +!" ),i!.$i*!"/

*s#$ dependiendo de la disposici!n espacial de los cuatro sustituyentes$ los aminoácidos pueden ser 1 o . %sta denominaci!n +ist!rica deri'a del parecido que presentan$ respecti'amente$ con las "!rmulas tridimensionales del 1 y del  gliceralde+#do. a denominaci!n 1 y $ introducida por isc+er en 3453$ no es ya utili&ada +abitualmente por los qu#micos$ que pre"ieren distinguir a cualquier parea de compuestos especulares denominándolos 0 o 6$ seg7n la nomenclatura introducida por Ca+n$ -ngold y 8relog en 359:. 6in embargo$ en ;ioqu#mica se sigue utili&ando la nomenclatura  aminoácidos posibles. %stos 2> aminoácidos (todos ellos α y ) se conocen como aminoácidos codi"icados genéticamente o proteinogénicos. *lgunas prote#nas contienen otros aminoácidos$ normalmente en baa proporci!n$ que son siempre resultado de alteraciones qu#micas (a menudo catali&adas por en&imas) que su"ren los aminoácidos codi"icados genéticamente después de su incorporaci!n a la prote#na en el ribosoma. %stas modi"icaciones se denominan postraduccionales$ pues tienen lugar después de la ?traducci!n@ a prote#na de la in"ormaci!n genética contenida en el 0N* mensaero. C+)"i%i$)$i1 *e +!" ),i!.$i*!"

os aminoácidos pueden ser clasi"icados de distintas maneras pero las más comunes son en base a su obtenci!n por el organismo y la clasi"icaci!n seg7n las propiedades de sus grupos 0. (e ac#erdo a s# obtención

6e clasi"ican en esenciales y no esenciales. 6e denominan esenciales a aquellos aminoácidos que no pueden ser sinteti&ados de nue'o por un organismo 'i'oA en el caso de los seres +umanos se trata de 3> aminoácidos$ de los cuales algunos solo son realmente esenciales en determinadas condiciones de lactancia$ los periodos de crecimiento celular y la en"ermedad (*rginina e Histidina).

T)b+) &: ),i!.$i*!" e"e$i)+e" 2 ! e"e$i)+e"/

)e"*n olaridad del "r#o +

6eg7n la polaridad del grupo B0 los aminoácidos pueden ser agrupados en apolares$ polares sin carga$ polares con carga positi'a y polares con carga negati'a. *minoácidos apolares se caracteri&an porque su B0 es una cadena ali"ática. 1ebido a la naturale&a ali"ática en un B0 no se generan &onas electronegati'as o electropositi'as. Cuando "orman parte de las proteinas esos B0 tienden a alearse del medio acuoso e interaccionar entre si en &onas internas de la molegula. *lgunos aminoacidos apolares son los siguientes

FIGURA 3: A,i!.$i*!" )#!+)'e"/

*minoácidos polares sin carga son aquellos que tienen posibilidades de tener simetr#a en la distribuci!n de las cargas$ por la presencia de un átomo de O ! N. como consecuencia el B0 presenta regiones polares que permiten que se "ormen puentes de +idrogeno con otros B0 polares.

FIGURA 4: A,i!.$i*!" #!+)'e" "i $)')/

*minoácidos polares con carga presentan un grupo adicional acido o base en el B0. los aminoácidos ácidos$ (aspartato y el glutamato) tienen grupos B0 cargados negati'amente a pH D.> por la presencia del grupo BCOOH en el radical. * su 'e& los aminoácidos básicos$ que contienen uno o más BNH2 en el radical$ tienen B0 cargados positi'amente a pH D.>

la nitraci!n del anillo bencénico con ácido n#trico$ produciendo deri'ados del nitrobenceno de color amarillo. %stos deri'ados amarillos se tornan anaranados a la alcalinidad de la soluci!n con NHEOH o NaOH.

FIGURA 8: Re)$$i1 7)t!#'!tei$)/

P'(eb) *e Ni9i*'i) 

FIGURA 6: A,i!.$i*!" $! $)') #!"iti)/

a prueba de nin+idrina es positi'a para aminoácidos y prote#nas que tengan un grupo NH2 libre. Cuando el grupo NH2 reacciona con nin+idrina$ se "orma un compleo a&ul'ioleta.

FIGURA : Re)$$i1 *e +) Ni9i*'i) .

Re)$$i1 *e ;!# Icido n#trico concentrado Icido sul"7rico concentrado *lbumina 3 Ciste#na >.>3J enol >.3 ormalde+ido Hidr!xido de potasio E> Hidr!xido de sodio 2> Jetionina >.>3J 6acarosa >.>3 =ript!"ano >.>3J PROCEDIMIENTO

%n el presente laboratorio se reali&! por medio de E procedimientos los cuales se detallan a continuaci!n Re)$$i1 *e +) Ni9i*'i):  en K tubos de

ensayo agregar 3 ml de las soluciones albumina$ metionina y sacarosa. %n cada uno de los tubos agregar 9 ml de reacti'o nin+idrina$ agitar y mantenerlos en bao de mar#a en ebullici!n durante 9 minutos. 1ocumentar.

Re)$$i! *e +!" Ti!'(#!"

Re)$$i1 *e 7)t!#'!tei$):  en E tubos de

a presencia de grupos B6H (sul"i+idrilo o tiol) en un compuesto orgánico permite que transcurra una reacci!n en presencia del acetato del plomo en medio alcalino en lo cual se tiene

ensayo agregar 2 ml de las soluciones albumina$ tript!"ano$ "enol y "enilamina en cada uno de los tubos agregar 3 ml de ácido n#trico concentrado. Jantener los tubos en bao de mar#a durante K> segundos. 8osteriormente dear en"riar y agregar a cada tubo 9 ml de soluci!n de +idr!xido de sodio al 2> y documentar. Re)$$i1 *e +!" Ti!'(#!":  en K tubos de

FIGURA >: Re)$$i1 *e +!" ti!'(#!"/

ensayo agregar 3 ml de +idr!xido de potasio y K gotas de acetato de plomo. Jantener los tubos en el agua en ebullici!n durante 3> minutos. Obser'ar. Re)$$i1 *e A*),.>3J) y la prueba +abr#a dado negati'a si se encontrara puro. %n la reacci!n de los tiogrupos se obser'! que tanto la metionina como la ciste#na arroaron resultados negati'os. *l comparar con la bibliogra"#a consultada se encuentra que esta reacci!n debe dar positi'o para estos aminoácidos por la presencia de a&u"re en su estructura. %n el escenario ideal se debi! con"ormar un precipitado oscuro producto de la +idrolisis alcalina. %sto nos puede indicar contaminaci!n de alguno de los reacti'os utili&ados en la prueba ya que no se logr! con"irmar la presencia del a&u"re. . CONCLUSIONES

BIBLIOGRAFIA

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