informe enzimas

ACCIÓN ENZIMÁTICA.PRACTICA # 5 RESUMEN Las estructuras que forman el cuerpo de los seres vivos se construyen mediante reacciones químicas. Son también reacciones químicas las que fabrican las moléculas que forman esas estructuras; y reacciones químicas son las que, en último término, dan lugar a las funciones que todo ser vivo realiza. Las enzimas son las encargadas de dirigir esa variedad de reacciones: hacen que ocurra la reacción necesaria en el lugar adecuado y en el momento preciso. PALABRAS CLAVES: Enzimas, sustratos, temperatura, actividad enzimatica, catalasa. 1. OBJETIVOS.  Poner de manifiesto la presencia de la enzima catalasa en tejidos animales y vegetales.  Comprobar la acción de la temperatura sobre la actividad de las enzimas.  Comprobar la acción hidrolítica de la amilasa. 2. INTRODUCCIÓN Las enzimas son proteínas globulares responsables de la mayor parte de la actividad química de los organismos vivos. Actúan como catalizadores, que son sustancias que aceleran las reacciones químicas sin ser destruidas o alteradas durante el proceso. Las enzimas son extremadamente eficientes y se pueden utilizar una y otra vez repetidamente. Una enzima puede catalizar miles de reacciones en cada segundo. En esta práctica el objetivo fue el de identificar y observar la actividad enzimática en diferentes soluciones. La amilasa, una enzima hidrolitica, tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples como la glucosa y se produce principalmente en las glándulas salivares. La renina es producida en forma de prorrenina inactivo. Después del consumo

de la leche, el ácido clorhídrico en el presente jugo gástrico en el estómago activa prorrenina y la convierte en su forma activa, la renina. Muchos organismos pueden descomponer el peróxido de hidrógeno (H2O2) por la acción de las enzimas. En la práctica se estudió el funcionamiento de la catalasa. Esta enzima está presente en casi todas las células aeróbicas y actúa descomponiendo peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) en agua y oxígeno.

3. MARCO TEORICO Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles debido a que las enzimas son selectivas con sus sustratos y su velocidad, Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible se conviertan en moléculas diferentes denominadas productos. Crece sólo con algunas reacciones que el conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. En su estructura globular las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se

adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato. Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del Sustrato, es decir, la molécula sobre la cuál ejerce su actividad catalítica. Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea, y la arginasa cataliza la hidrólisis de la arginina. Otras enzimas han recibido su nombre en función del tipo de reacción que catalizan; así la Gliceraldehído-3fosfato-deshidrogenasa cataliza la deshidrogenación (oxidación) del Gliceraldehído-3-fosfato a 3fosfoglicerato. Incluso algunas se conocen de hace mucho tiempo y mantienen su nombre, sin dar información alguna del sustrato o la reacción que catalizan (tripsina). No obstante, existe una clasificación sistemática de las enzimas que las divide en 6 grandes grupos, cada uno de los cuales se divide a su vez en subclases: 1: Oxido-reductasas (reacciones de óxido-reducción) 2: Transferasas (transfieren grupos funcionales) 3: Hidrolasas (reacciones de hidrólisis), 4: Liasas (reacciones de adición a los dobles enlaces) 5: Isomerasas (reacciones de isomerización) 6: Ligasas (formación de enlaces con consumo de ATP). A cada enzima se le asigna un número con cuatro dígitos. Los tres primeros indican la clase, subclase y sub-subclase,

respectivamente, y el último es un número de orden. 4. MATERIALES                   

Tubos de ensayo Pinzas para tubos de ensayo Solución de almidón al 1% Saliva Solución de lugol Reactivo de Benedict Pastillas de cuajo(renina) Ácido clorhídrico al 10% y concentrado 30 ml de leche Zanahoria Gotero Pipetas de 5 ml Pera de succión Guantes quirúrgicos Cinta de enmascarar Papa Agua oxigenada (peróxido de hidrogeno) Trozo de hígado Hojas de afeitar

5. ANALISIS Y DISCUSION RESULTADOS

DE

Mediante esta experiencia, vimos la actividad de la enzima, la amilasa o ptialina, presente en la saliva. Esta enzima actúa sobre el

polisacárido almidón, hidrolizando el enlace O-glicosídico, por lo que el almidón se terminará por transformar en unidades de glucosa. Tubo #1. Hay una degradación de almidón, en el cual se encuentran vestigios de almidón, esto significa que la encima logro romper el enlace alfa 1,4-glucosidico. Esto se evidencio al observar los tubos y notar que el color azul fue desapareciendo (al calentarlo).

La enzima sufrió una leve desnaturalización, hay 0,5% de azucares reductores. PRUEBA DE LA PAPA, HIGADO Y ZANAHORIA. La enzima se desnaturalizo por efecto del alto calentamiento.

6. PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

Tubo #2. Se obtuvo un color verde amarillento, significa que la encima se encuentra en un porcentaje de 0,5 a 1% lo que enfatiza que la enzima aún no está trabajando de manera óptima.

Tubo #3. La enzima degrado el grupo almidón. Tubo #4.

1) ¿Qué cambios puede sufrir, en relación a la estructura química y el número inicial de moléculas, el sustrato y la enzima en una reacción química? RTA. El número de enzimas permanece constante. Lo que hace la enzima es acelerar la velocidad en que el sustrato se vuelve producto, así q el sustrato disminuye (hasta llegar a un equilibrio, es decir, la concentración de S y de P es invariable con el tiempo). Las enzimas pueden sufrir cambios en su estructura y así ser inactivadas, perdiendo su función, pero esto es propio de la naturaleza enzimática, algunas podrán ser inactivadas con sales, otras con calor, incluso por otras enzimas etc. 2) Si usted hace reaccionar la amilasa con el almidón y espera hasta que termine la reacción. ¿cómo

comprobaría que la enzima no ha sufrido alteración catalítica? RTA: mediante la prueba de Benedict el cual nos indica la presencia de azucares reductores en la muestra. También podemos observar que la enzima no produce cambios solo acelera el proceso enzimático. 3) Relacione los siguientes conceptos en un párrafo de no más de diez renglones: enzima alostérica, interacción alostérica y efector alostérico. RTA: La interacción alostérica consiste en el cambio estructural de una proteína, es decir, sus receptores cambiaran. Las enzimas alostericas poseen dos sitios activos, en el primero se unirá un sustrato determinado, mientras en el segundo o también conocido como sitio alostérico se unirá un efector alostérico el cual producirá un cambio en la proteína, llevándonos a una regulación de la actividad de esta. 4) Cite cinco ejemplos de enzimas con sus sustratos respectivos. R T A : Hexoquinosa - Glucosa, Quinasa - fosfatos de ATP, catalasa-peróxido de hidrógeno, Lactato deshidrogenasa - ácido láctico, homogentinato dioxigenasa -ácido homogentisico.

7. CONCLUSIONES En esta práctica se logró todos los objetivos propuesto, pues se observó como ciertos factores alteran la acción enzimática, por ejemplo La catalasa trabaja a un pH y a una temperatura determinada, pasados estos umbrales la encima va perdiendo su máxima actividad, incluso sobrepasados los umbrales, se desnaturaliza, igual ocurre con la amilasa y la renina. En la amilasa se observó que cuando se calentaba la mezcla de almidón con saliva se perdía el color azul que identifica la presencia del carbohidrato mencionado. Con la renina no se realizó el procedimiento.

8. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS 1. Audesirk T. Audesirk T. Biología. 4ta. Edic. México, Prentice Hall. 1996. 2. Gerald Karp. Biología Celular. 3era. Edic. México, MACGRAWHILL. 1998. 3. Bretsher, M.S. “The Molecules of the Cell Membrane”. Scientific American, Octubre, 1985.