Hoja de Trabajo de Enzimas

 

UNIVERSIDAD NACIONAL ALTIPLANO DEL PUNO FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA

Hoja de trabajo de enzimas 1. Escribe sobre la línea, la respuesta correcta para cada una de las siguientes preguntas. Esta transformación consiste en un enorme conjunto de reacciones  bioquímicas, las cuales son son posibles gracias a las enzimas enzimas

vías metabólicas metabólicas  

En su mayoría son de naturaleza proteica, de terminación “asa”, catalizan

Diastasa

reacciones termodinámicamente posibles Factor químico y físico determinado que requieren las enzimas para actuar

 pH

Lugar de la enzima cuya secuencia de aminoácidos permite su unión al sustrato Es la forma que tienen las enzimas

Sitio Activo

Punto en el cual la enzima tiene t iene saturados todos sus centros activos

Inhibición irreversible

Si una enzima de naturaleza proteica se excede el pH o la temperatura óptima ¿Qué fenómeno le sucede?

Desnaturalización

Energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada, la cual disminuyen las enzimas al catalizar las reacciones

Energía de activación

Proceso químico en el que una o más sustancias (reactivos o reactantes) sufren un proceso de transformación o combinación para dar lugar a una serie de sustancias (elementos o compuestos) denominadas productos

Reacción química

Cofactor orgánico, se forman a partir de las vitaminas hidrosolubles (Complejo B), se considera colaboradora de la enzima

Ruta metabólica

Molécula con la cual actúa la enzima, puede ser carbohidrato, lípido,  proteína, ADN, etc. Es una proenzima o precursor enzimático inactivo, que no cataliza ninguna reacción, por lo que se dice que carecen de actividad enzimática enzimáti ca Molécula que impide que la reacción se lleve a cabo, pueden ser competitivos, no competitivos o alostéricos Formada por la unión de una apoenzima y un cofactor, que puede ser inorgánico (activador) u orgánico (coenzima). Dicha unión la hace catalíticamente activa

sustrato

Inhibición reversible

Enzimas que carecen de capacidad catalítica, las cuales requieren de cofactores ya sean orgánicos o inorgánicos para realizar su función

Enzima (E)

Son proteínas con diferente estructura debido a que difieren en su secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Ejemplo Lactado deshidrogenasa (LDH), Creatinfosfoquinasa (CPK)

Isoenzimas

Cristalina pura

Zimógeno

Holoenzimas

 

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2. Con base a la siguiente si guiente lectura, completa los cuadros que se presentan después VITAMINA VITA MINA-N -N MERO

COEN COENZIMA ZIMA QUE FOR FORMA MA

Tiamina (B1)

Pirofosfato de tiamina

GRUPO QUE TRANSFIERE grupos aldehídos

Riboflavina (B2) Niacina (B3)

FAD, FMN   NAD, NADP 

electrones y protones (H)  electrones y protones (H) 

Ac. Pantoténico (B5)

Coenzima A (Co-A)

Grupos acilo

Piridoxina (B6)

Fosfato de piridoxal

Grupos amino

Biotina (B8)

Biotina (biocitina)

CO2

Ácido Fólico (B9)

Tetahidrofolato (TH4)

Carbonos

Cobalamina (B12)

Cobamida (desoxicobalamida) Ácido lipoico o Lipoamida

Grupos alquilo

Ácido octanoico

Coenzima Pirofosfato de Tiamina (PPL)

FAD, FMN

Grupo -OH

Su carencia ocasiona

ocasiona enfermedad que trae debilidad muscular y puede ocasionar infartos.  ocasiona lesiones en la piel y sensibilidad a la luz

 NAD, NADP NADP

ocasiona trastornos de malabs malabsorción orción que pueden conducir a la  pelagra incluyen la enfermedad de Crohn Crohn y mega duodeno

Coenzyme A (Co-A)

Ocasiona que los niveles de glucosa de la sangre bajen  peligrosamente y provoque una una hipoglucemia

Fosfato de piridoxal (PLP)

Ocasiona una encefalopatía epiléptica

Biotina (biocitina)

Puede ocasionar debilidad del tono muscular, lentitud. Y retraso en el desarrollo

Tetahidrofolato (TH4

Ocasiona anemia megaloblástica, insomnio y pérdida de la memoria

Cobamida (desoxicobalamida)

Ocasiona desórdenes del sistema nervioso

Ácido ascórbico

Ocasiona escorbuto, enfermedad que se manifiesta con hinchazón de encías, hemorragias y pérdida de las la s piezas dentales

 

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3. Realiza la siguiente lectura de cofactores inorgánicos Activadores subrayando lo que consideres importante Los cofactores inorgánicos o activadores participan en reacciones específicas en reacciones enzimáticas en el organismo, dentro de los principales: tenemos al Mg++, lo requieren las enzimas que requieren de ATP, ejemplo: glucólisis, por lo participa fosforilación con las enzimas cinasas o quinasas; Ca++, se que requiere paraenla reacciones activación de de AMPc, participa en los procesos de contracción muscular, degradación del glucógeno hepático y muscular, lipólisis, coagulación, etc.; Fe+ 2/Fe+3, forma parte de los citocromos, hemoglobina, mioglobina, etc, lo requiere la enzima aconitasa del ciclo de Krebs, su función consiste en transportar electrones; Cu+1/Cu+2, forma parte del citocromo oxidasa y su función es el transporte de electrones, ejemplo: la cadena respiratoria-fosforilación oxidativa; Zn++, lo requieren las enzimas deshidrogenasa láctica y anhidrasa carbónica; Mo, participa con la enzima xantina oxidasa, durante el catabolismo de purinas, para la formación del ácido úrico; Mn++, la requiere la DNAasa e isocitrato deshidrogenasa del ciclo de Krebs; Cl, participa con la amilasa, ayudando en la hidrólisis; Se, la requiere la glutatión peróxidasa; Va, la requiere la nitrato reductasa; y Ni, la requiere la Ureasa. 3-4 

4. Con la lectura anterior resaltaremos los cofactores de mayor importancia. Escribe sobre la línea, el activador que corresponda. Se pueden repetir Cu+1 /Cu+2

Su función es el transporte de electrones, ejemplo: la cadena respiratoriarespiratoria fosforilación oxidativa.

Fe+2 /Fe+3

Transporta electrones y se encuentra presente en los citocromos, hemoglobina y mioglobina. Se requiere para la activación del AMPc

Ca++ Mg++ Fe+2 /Fe+3 Cu+1 /Cu+2 AMPc

Participa en reacciones que requieren de ATP, por lo que participa en reacciones de fosforilación, con las enzimas cinasas o quinasas, ejemplo: glucólisis. Los requieren enzimas del ciclo de Krebs. Su función es el transporte de electrones, ejemplo: la cadena respiratoriarespiratoria fosforilación oxidativa. Participa en los procesos de contracción muscular, degradación del glucógeno hepático y muscular, lipólisis, coagulación, etc

 

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5. Completa el siguiente cuadro de acuerdo a los diferentes tipos de inhibidores enzimáticos Tipo de de Inh Inhibición ibición

Explica su suss cara características: cterísticas: forma ddee actua actuar, r, sit sitio io de unión, es revers reversible ible o

Competitivo

irreversible y ejemplos: el sustrato y el inhibidor “compiten” para el acceso al sitio CARACTERÍSTICAS activo de la enzima SITIO DE UNIÓN: se pueden unir a (E), pero no a (ES). La inhibición

“REVERSIBLE” 

competitiva aumenta el valor de Km (es decir, el inhibidor interfiere con la unión del sustrato), pero no afecta a la Vmax 

EJEMPLOS: el producto final (E) puede tener una estructura similar al producto B

 No competitivo “REVERSIBLE” 

y competir por el centro activo de la enzima Ez. Cuando E sea consumido por la célula, el centro activo de la enzima Ez estará disponible totalmente para B.  tienen afinidades idéntica idénticas s por (E) y (ES) (Ki = Ki'). La inhibición no competitiva no cambia la Km (es decir, no afecta a la unión del sustrato) pero disminuye la Vmax (es decir, la unión del inhibidor obstaculiza obstaculiza la catálisis). catálisis).3 

Alostérico

CARACTERÍSTICAS: La interacción alostérica es un mecanismo con el cual, una

“IRREVERSIBLE” 

enzima puede activarse o inactivarse temporalmente. Estas interacciones sólo ocurren cuando las enzimas poseen al menos dos sitios de unión  SITIO DE UNIÓN: se unen tanto a (E) como a (ES), pero sus afinidades por estas dos formas de enzimas son distintas (Ki ≠ Ki'). 

6. De la reacción siguiente, identifica las partes que componen el sistema enzimático y escribe dentro del cuadro siguiente el nombre del componente que corresponda Figura 2 Partes del componen el sistema enzimático

Fuente:https://www.google.com.mx/search?q=glucolisis&rlz=1C1GGGE_esMX506MX506&source=lnm s&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwiIsbqUlNTTAhVjrlQKHb3gCKgQ_AUICCgB&biw=1707&bih=82 7#imgrc=AZI- u6J2w5hfxM:

 

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Escribe su nombre con base a la reacción anterior Enzima

Gliceraldehido 3-P Deshidrogenasa (reductosa)

Sustrato

1.3 - Bifosfoglicerato

Producto

Mg+

Cofactor inorgánico  NAD+ (activador)  NADH Cofactor orgánico (coenzima) DESHIDROGENASA Inhibidor

7. De los l os siguientes enunciados subraya la respuesta correcta

A. Cataliza reacciones sintéticas donde unen dos moléculas a expensas de un enlace de alta energía (ATP). Hidrolasas

Cinasas

Fosforilasas

Ligasas

B. Transportan electrones o hidrógenos y en el metabolismo es muy común encontrarlas dentro de los sistemas enzimáticos junto con los pares NAD-NADH 2, FAD-FADH+H, etc. Hidrolasas

Oxidorreductasas

Transferasas

Ligasas

C. Transportan grupos químicos excepto el H. Ejemplos: quinasas o cinasas y transferasas. Oxidorreduc-tasas Transferasas Fosforilasas Cinasas D. Rompen enlaces C-O, C-N, C-P y C-S a través de la iintroducción ntroducción de moléculas de agua. Ejemplo las enzimas digestivas. Liasas

Isomerasas

Hidrolasas

Ligasas

E. Grupo muy heterogéneo de enzimas que forman moléculas con el mismo peso molecular, pero diferente orientación en el espacio. Transferasas

Ligasas

Isomerasas

Hidrolasas

F. Introducen o liberan H2O o CO2, pudiendo formar dobles enlaces. Hidrolasas

Liasas

Fosforilasas

Ligasas

 

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8. Observa y analiza las siguientes reacciones y escribe sobre la línea a qué grupo pertenece la enzima: Oxidorreductasa, Transferasa, Liasa, Ligasa, Isomerasa o Hidrolasa Hexocinasa 

1.Transferasa Fosfoglicerato mutasa

2. Isomerasa Enolasa

3. Liasa 

Gliceraldehído 3-P deshidrogenasa

4. Oxidorreductasa