Grupo Das Proteinas G1

 

 

INSTITUTO SUPERIOR DE CIÊNCIAS DE SAÚDE “ISCISA”

CURSO DE LICENCIATURA EM NUTRIÇÃO CADEIRA: COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS ALIMENTOS 2° ANO. 2° SEMESTRE

PROTEÍNAS

Nomes: Ismael Anselmo Sapuleta Felizarda da Alegria Cossa

Docente: Dr. Aleixo Luciano

Maputo, Janeiro de 2022

 

  ÍNDICE Conteúdo CAPÍTULO I: INTRODUÇÃO....................................................................................................... 1 1.1 Contextualização .................................................... ........................................................................................................ ................................................................ ............ 1 1.2

Objectivos ............................................... ...................................................................................................... .......................................................................... ................... 1

1.2.1 Geral ................................................................................................................................ 1 1.2.2 Específicos ...................................................................................................................... 2 1.3 Metodologia ........................................................................................................................... 2 1.3 Estrutura do trabalho .............................................................................................................. 2 CAPÍTULO II: REVISÃO DA LITERATURA ............................................................................. 3 2.1

Generalidades e conceito das proteínas ............................................................................ ............................................... ............................. 3

2.2

Funções das proteínas ................................................ .................................................................................................... ....................................................... ... 3

2.3

Estrutura e classifica cação das proteínas e suas fontes nos alimentos............................. 4

2.4

Digestão das proteínas ................................................................................................... ............................................... ....................................................... ... 8

2.5

Excesso e défice de proteínas ..................................................... ......................................................................................... .................................... 10

CAPÍTULO III: CONSIDERAÇÕES FINAIS ............................................................................. 13 CAPÍTULO IV: REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ............................................................... 14

 

CAPÍTULO I: INTRODUÇÃO 1.1 Contextualização O presente trabalho objectiva-se em compreender a cerca das proteínas, desde o seu conceito, a sua classificação, as suas funções, o local de absorção no organismo, as fontes alimentares e a  patologia.  protos,, que significa “a Importa referir que As proteínas, cujo nome vem da palavra grega  protos  primeira” ou a “mais importante”, são as biomolé culas mais abundantes nos seres vivos, estando

 presentes em todas as partes de uma célula. Não bastasse isso, as proteínas assumem uma diversidade de funções biológicas, com propriedades e actividades fantasticamente distintas, como em músculos, cabelos, unhas, penas de pássaros, anticorpos e uma série de outros exemplos, cada qual exibindo um papel biológico característico. As proteínas são polímeras cujas unidades constituintes fundamentais são os aminoácidos (Mahan, (Mahan, 2005). 2005). As proteínas, não são apenas o componente celular mais abundante, mas sim são as moléculas mais diversificadas quanto à forma e função. Estas funções que as proteínas desempenham são estruturais e dinâmicas. Fornecem os componentes do esqueleto celular e de estruturas de sustentação, por exemplo, o colágeno e a elastina. Também tem influência directa nos processos  biológicos, pois incluem as enzimas, as quais catalisam os milhares de reacções químicas extraordinariamente diversas que ocorrem nos organismos (Marzzoco, 1999, p.11). As proteínas desempenham inúmeras funções distintas, como por exemplo: enzimas, hormônios,  proteínas transportadoras, anticorpos e receptores de muitas células. Todas as proteínas contêm carbono, hidrogénio, oxigénio e nitrogénio e muitas possuem enxofre ( NuttalL,  NuttalL, 2004). 2004). 

1.2 Objectivos 1.2.1 Geral  

Analisar as proteínas.

  1

 

1.2.2 Específicos  

Conceitualizar as proteínas;

 

Identificar a estrutura das proteínas, a sua classificação e as suas possíveis fontes nos

 

alimentos; Descrever as funções das proteínas;

 

Caracterizar a absorção no organismo e o consumo excessivo das proteínas assim como o seu défice.

1.3 Metodologia Quanto a metodologia adoptou-se a pesquisa bibliográfica. A pesquisa bibliográfica é o levantamento ou revisão de obras publicadas sobre a teoria que irá direccionar o trabalho científico o que necessita uma dedicação, estudo e análise pelo pesquisador que irá executar o trabalho científico e tem como objectivo reunir e analisar textos publicados, para apoiar o trabalho científico. Para Gil (2002, p. 44), a pesq uisa bibliográfica “é desenvolvida com base em material já elaborado, constituído principalmente de livros e artigos científicos”.

Assim pode-se afirmar que ela consiste em um conjunto de informações e dados contidos em documentos impressos, artigos, dissertações, livros publicados; os textos e as informações são fontes para a base teórica da pesquisa e na investigação dos estudos dos textos que possam colaborar no desenvolvimento da pesquisa. O material foi colectado nas bases electrónicas de dados Medline, Lilacs e SciELO. Foram seleccionados os periódicos com textos completos, na área das ciências da saúde, especificamente, Medicina e Enfermagem (Severino, 2007, p. 122).

1.3 Estrutura do trabalho O presente trabalho está organizado em capítulos, com isso para uma melhor ilustração segue abaixo o resumo da estrutura: Capitulo I: Introdução contendo os objectivos, a estrutura do trabalho e Metodologia; Capitulo II: Revisão da Literatura; Capitulo III: Considerações finais; Capitulo IV: Referências Bibliográficas (segundo a regra de APA).

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CAPÍTULO II: REVISÃO DA LITERATURA 2.1 

Generalidades e conceito das proteínas

O nome “proteína” é de origem grega e significa “de primeira importância”. Em sua composição

estão presentes C, H e O. As proteínas também contêm aproximadamente 16% de N, juntamente com S e, algumas vezes, outros elementos, tais como fósforo (P), ferro (Fe) e cobalto (Co). Os vegetais sintetizam a proteína a partir do N, que obtêm a partir de nitratos e amónia do solo e, nas circunstâncias únicas das leguminosas, os nitratos se tornam disponíveis simbioticamente a partir do N2 atmosférico pelas bactérias nos nódulos das raízes. Já os animais obtêm o N que necessitam de alimentos protéicos sejam de origem vegetal ou animal. O metabolismo animal, a excreção e morte finalmente fazem retornar o N2 ao solo numa continuação do ciclo do nitrogénio (Torres (Torres e Barreiro, 2001) 2001).. As proteínas são moléculas poliméricas de grande tamanho, as quais pertencem à categoria das macromoléculas, onde são constituídas por um grande número de unidades monoméricas estruturais –  os  os aminoácidos –  que  que formam grandes cadeias (Campbell, 2000).

2.2 

Funções das proteínas

Segundo Harris (2001), as proteínas exercem funções cruciais em todos os processos biológicos, algumas das principais funções são: 1.  Catálise enzimática: todas as reacções químicas dos sistemas biológicos são catalisadas  por macromoléculas específicas (enzimas). 2.  Transporte e armazenamento: muitas moléculas pequenas são transportadas por proteínas específicas. Ex: hemoglobina transporta oxigénio nas hemácias; A mioglobina transporta oxigénio nos músculos: a transferina do plasma sanguíneo transporta ferro que é depois armazenado no fígado num complexo com ferritina (proteína). 3.  Movimento coordenado: as proteínas são o principal componente do músculo. A contracção muscular faz-se pelo movimento deslizante de dois filamentos proteicos. 4.   Nível microscópio: movimentos coordenados, como dos cromossomas na mitose e nos espermatozóides.   3

 

5.  Sustentação o mecânica: a força de tensão da pele e do osso resulta da presença de colagénio (proteína fibrosa). 6.  Protecção imunitária: os anticorpos são proteínas específicas, que reconhecem e se combinam com substâncias estranhas (vírus, bactérias, células de outros organismos, etc.). 7.  Geração e transmissão de impulsos nervosos: as respostas das células nervosas a estímulos são feitas através de proteínas receptoras. 8.  Controle do cresci mento e da diferenciação: o crescimento e a diferenciação são controlados por factores proteicos de crescimento.

2.3 

Estrutura e classifica cação das proteínas e suas fontes nos alimentos

A base da estrutura da proteína são os aminoácidos, dos quais 20 foram reconhecidos como constituintes da maioria das proteínas. Eles são compostos que apresentam em sua molécula um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). Apenas a Prolina, possui um grupo imino ( NH-) ao invés do grupo amino. Os aminoácidos têm uma fórmula básica comum, na qual os grupos amino e carboxila estão ligados ao carbono α, ao qual também se liga um átomo de hidrogénio e um grupo variável chamado cadeia lateral ou grupo R. É a estrutura da cadeia lateral R que diferencia os aminoácidos entre si (Mahan e Stump, 2005).

Os aminoácidos se combinam para formar proteínas através de uma ligação chamada peptídica que une os carbonos carboxílicos de um aminoácido ao N de outro. O composto resultante tem um grupo carboxila livre em uma das pontas e um grupo amino livre na outra, possibilitando a cadeia a continuar se ligando a outros aminoácidos em qualquer das pontas. As proteínas variam no tamanho, como, por exemplo, de polipeptídeos relativamente pequenos, como a Adrenocorticotropina (ACTH) com 23 unidades de aminoácidos até moléculas muito complexas com várias centenas de milhares de unidades de aminoácidos (Fraga, ( Fraga, 2001). 2001).

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De acordo com Marzzoco e Torres (1999), as proteínas na sua estrutura são divididas em:

Estrutura primária: é formada por meio das ligações lineares entre os aminoácidos. As  proteínas são o centro da acção dos processos biológicos. Quase todos os processos do metabolismo celular são catalisados por proteínas; as proteínas também regulam as condições extras e intracelulares, assim como são parte essencial da estrutura celular; enfim, uma lista de todas as funções proteicas teria milhares e milhares de alíneas. Um dos passos para decifrar a função de uma proteína é compreender a sua estrutura: tal como as outras biomoléculas, as  proteínas são polímeros de pequenas unidades, só que não possuem uma estrutura regular, em  parte devido aos 20 aminoácidos seus constituintes não possuírem todas as mesmas propriedades físicas e químicas.

Estrutura secundária  –   refere-se ao arranjo espacial de radicais de aminoácidos que estejam  perto um do outro na seq sequência uência linear (es (estrutura trutura primária). Algumas dessas relações estéricas são de um tipo regular, dando origem a uma estrutura periódica. Ex: a -hélice e a fita são elementos de estrutura secundária.

Estrutura terciária - refere-se a ligação entre os arranjos espacial de radicais de aminoácidos que estão próximos na sequência linear. A proteína que contém mais de uma cadeia polipeptídica em tal proteína, esta cadeia extra é denominada de subunidade.

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Estrutura quaternária  –   refere-se ao arranjo espacial de subunidades e à natureza de sues contactos. Ex: a hemoglobina é constituída de duas cadeias a e duas b; as interfaces das subunidades nesse tetrâmero participam na transmissão de informações entre centros de ligação distantes para O2, CO2 e H+. A sequência de aminoácidos de uma proteína é que determina sua estrutura tridimensional, sendo as ligações específicas e as alterações estruturais a essência das acções das proteínas.

Mediante Liberato (2011), as proteínas quanto a sua forma podem ser fibrosa s e globulares. As Proteínas Fibrosas caracterizam-se por várias cadeias peptídicas helicoidais torcidas juntas para formar uma haste rija. São caracterizadas por baixa solubilidade e alta força mecânica. Aparecem em elementos estruturais, tais como colágeno do tecido conjuntivo, queratina do cabelo e unhas e miosina do tecido muscular. As Proteínas Globulares são encontradas em líquidos teciduais. São muito solúveis e facilmente desnaturadas. As Proteínas Globulares de interesse na nutrição são: a caseína, presente no leite, a albumina presente no ovo, na carne etc. Proteínas Simples  são aquelas que produzem apenas aminoácidos a partir da hidrólise (Stryer, 2004).

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Incluem albuminas, globulinas, prolaminas entre outras. As proteínas que são solúveis em H2O, tais como as albuminas e globulinas, estão presentes nos líquidos animais, enquanto as menos solúveis, tais como a miosina e a proteína muscular, estão presentes nos tecidos. Proteínas

Conjugadas são combinações nas quais uma substância não proteica está ligada a uma molécula de proteína simples, como um grupo prostético, assim facilitando as funções que nem os  próprios constituintes poderiam provavelmente realizar (Campbell e Farrel, 2008). As proteínas conjugadas incluem as Nucleoproteínas encontradas no Ácido Ribonucleico (RNA) e Ácido Desoxirribonucleico (DNA). As Mucoproteinas  e as Glicoproteinas são aquelas que combinam proteínas com quantidades variáveis de Polissacarídeos Complexos, tais como  Mucina  presente nas secreções gástricas, Lipoproteinas  presentes no plasma p lasma sanguíneo, s anguíneo, Fosfoproteinas que contêm H3PO4 ligado à proteína por ligações éster, tal como na caseína do leite;

Metaloproteinas , tais como ferritina e a hemos siderina nas quais metais como Fe++, Cu++ e Zn++ estão ligados às proteínas. Proteínas Derivadas: Proteoses, Peptonas e Peptídeos formamse nos vários estágios do metabolismo proteico (Wolk, s/d). Proteína globular

Proteína fibrosa

Segundo Nelson (2002), os alimentos ricos em proteínas  são facilmente encontrados na rotina na rotina alimentar:   alimentar: 1.  Alimentos que contém proteínas animais: Carne vermelha; Peixes; ovos; leite; queijo; iogurte.   7

 

2.  Alimentos ricos em proteína vegetal: feijão; ervilha; soja; lentilha; nozes; grão-de-bico. 3.  Alimentos com proteína sintética: suplemento alimentar (popularmente conhecido como Whey Protein).  

2.4 Digestão das proteínas De acordo com Nelson (2002), os principais locais envolvidos com os processos digestivos e absortivos das proteínas localizam-se no intestino delgado, mais especificamente no duodeno e no jejuno proximal, sendo todos os produtos da hidrólise proteica absorvidos até o jejuno distal.  Nesse contexto, co ntexto, são originados aminoácidos livres e oligopeptídeos, como resultado da actuação actua ção de enzimas luminais de origem gástrica e pancreática. Os processos de digestão proteica luminal  podem ser divididos em duas ffases: ases: a fase gástrica e a fase fas e intestinal (ou pancreática), de acordo acord o com os sítios de origem das enzimas proteolíticas:

1. A fase gástrica da digestão proteica  Na fase gástrica, as pepsinas, juntamente com a presença pr esença de ácido clorídric clorídricoo (HCI, o qual confere confer e um pH adequado para a activação do pepsinogênio à pepsina) propiciam a hidrólise proteica. Após o processo de cativação, a pepsina activada efectua, então, autocatálise. o Em condições favoráveis de pH, o pepsinogênio é convertido a pepsina por auto-ativação e por autocatálise *, numa progressão exponencial. A actividade máxima da pepsina se dá em valores de pH entre 1,8 a 3,5; ou seja, isso ocorre durante a fase gástrica da secreção, quando o estômago está em sua actividade máxima de secreção e mecanismos neuro-humorais permanecem activamente estimulando a secreção das células parietais. Quando o pH se encontra acima de dois, o peptídeo da terminação NH2 qual permanece ligado à  pepsina e age como um inativador da pepsina. No entanto, essa inibição é interrompida quando o  pH cai a valores abaixo de dois. O ácido clorídrico, além da função bactericida, de ativação do  pepsinogênio e de estimulador das células principais, desnatura proteínas globulares, facilitando a acção hidrolítica da pepsina.

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Autocatálise consiste em um processo catalítico em que o catalisador consiste em um dos  produtos ou intermediário reaccional capaz de actuar na reacção química; ou seja, um dos  produtos formados atua como o catalisador da própria reacção, não sendo necessário adicionar um catalisador à reacção, uma vez que esse será gerado como produto da própria reacção.

A acção da pepsina  A pepsina consiste em uma endopeptídase, a qual tem como função realizar a hidrólise de  proteínas, originando oligopeptídeos. Essa enzima é dotada de capacidade de digestão do colágeno (o qual é pouco hidrolisado por outras enzimas proteolíticas) e, por sua vez, a digestão do colágeno pela pepsina facilita a penetração de outras enzimas proteolíticas nos tecidos a serem digeridos. Por isso, inclusive, temos que a disfunção péptica pode desencadear quadros de má digestão.

A acção dos oligopeptídeos hidrolisados  É verdade que cerca de 10 a 15 % das proteínas da ingestão são hidrolisadas pela pepsina. Isso  pode parecer muito, mas não torna a acção proteolítica da pepsina essencial. Nessa hora, você deve estar se perguntando.  Na realidade, a grande importância impo rtância da pepsina não nã o é bem a hidrólise dess desses es 10-15% das proteínas da ingestão, mas sim propiciar a actuação dos oligopeptídeos gerados a partir de reacções de hidrólise. A grande importância desses oligopeptídeos reside no fato de que eles estimulam tanto a secreção de gastrina pelo estômago quanto a secreção de colecistocinina (CCK) por células endócrinas do duodeno, estimulando, por sua vez, as 5 células acinares do pâncreas a secretarem enzimas.

2. A fase intestinal da digestão proteica Essa fase é efetuada pelas enzimas proteolíticas lançadas no duodeno pela secreção pancreática.  Nesse sentido, a chegada do quimo proveniente do estômago é o estímulo que desencadeia a secreção tanto de secretina (pelas células S), quanto de colecistocinina (CKK) pelas células I. Ambas as células mencionadas (células S e células I) consistem em células endócrinas do intestino delgado, as quais encontram- se em maior concentração na região do duodeno.   9

 

Por sua vez, a secretina e a colecistocinina são hormônios gastrintestinais. A secretina possui a capacidade de estimular as células dos ductos pancreáticos a secretarem bicarbonato de sódio (NaHC03), enquanto a colecistocinina estimula as células acinares pancreáticas a secretarem enzimas.

A secretina: O bicarbonato, cuja secreção é estimulada pela secretina, não só tampona o ácido clorídrico, como também gera o ambiente alcalino propício à acção das enzimas pancreáticas (as quais desempenham suas actividades máximas em valores de pH próximos à neutralidade). O pH óptimo de acção da pepsina é entre dois e três. Além disso, a pepsina é inactivada quando são vigentes valores de pH acima de cinco. Portanto, na acloridria (quando o HCI não é secretado, como ocorre na anemia megaloblástica ou perniciosa, em que o pH intragástrico é maior que sete) e em pacientes gastrectomizados, há aumento de excreção fecal de nitrogénio.

A colecistocinina A colecistocinina estimula a secreção de enzimas proteolíticas pancreáticas, as quais são secretadas em formas inactivas de proenzimas. Por exemplo, o tripsinogênio é a forma inactiva da tripsina, o qual é activado no jejuno por uma enzima da borda em escova chamada enteroquínase (a enteroquínase é uma endopeptídase). Por sua vez, a enteroquínase (além de ter acção autocatalítica sobre o tripsinogênio) activa todas as outras protéases pancreáticas, como: o Quimiotripsinogênio, gerando quimiotripsina o Pró-carboxipeptidases A e B, gerando as carboxipeptidases A e B o Pró-elastase, originando a elastase.

2.5 Excesso e défice de proteínas Actualmente o uso em excesso de proteínas na dieta está cada vez mais presente no dia a dia dos indivíduos de maneira geral, seja pelos atletas com intuito de suprir suas demandas catabólicas elevadas, as pessoas acima do peso que buscam uma maior saciedade como consequência da substituição de fontes de carbohidratos por fontes proteicas e também os fisiculturistas que se  beneficiam do poder de anabolismo destas. (Paiva, (P aiva, 2006). O alto consumo de proteínas tem sido recomendado por alguns autores como estratégia a ser utilizada no tratamento da obesidade e na melhora da resistência insulínica. No entanto, tal   10

 

medida não deve ser adoptada sem que sejam consideradas as possíveis consequências cardiovasculares e renais associadas a este maior consumo proteico em longo prazo. O alto consumo de proteínas, principalmente animal, está em geral associado a uma maior ingestão de lipídios, principalmente saturados e colesterol e a uma menor ingestão de fibras, podendo aumentar o risco de doenças cardiovasculares. (Nuttall, 2004) As doenças cardiovasculares representam a principal causa de mortalidade no Brasil desde os anos 60, ou seja, em números de hoje, cerca de 300 mil brasileiros por ano são vítimas desse mal. De fato, pesquisadores do mundo todo têm-se voltado cada vez mais para a possível relação da nutrição com as doenças cardiovasculares, e os estudos têm demonstrado a estreita relação entre a causalidade das Doenças Crónicas não Transmissíveis (DCNT) e os factores da alimentação. (Portella et al, 2006). Vários autores tem sugerido que a ingestão de proteínas em torno de 15% do VET parece ser o suficiente para atender às necessidades de desportistas e atletas e que há poucas evidências científicas que justifiquem um consumo superior visando aumentar a massa muscular . No entanto não existe vantagens e sim alguns efeitos indesejáveis em aumentar a ingestão protéica acima de 2g/kg de peso corporal (Odriozola, 1988). Segundo De Araújo et al (2002) a ingestão excessiva de proteínas e aminoácidos (por meio de alimentos ou suplementos proteicos) tem demonstrado efeitos danosos à saúde. Proteínas em níveis acima de 15% das calorias totais podem levar à cetose pela redução de carbohidratos a serem usados como substratos energéticos, gota e também sobrecarga renal, além de aumentar o  percentual de gordura corporal, causar possível desidratação, promover balanço negativo de cálcio e induzir à perda de massa óssea. Geralmente o maior consumo de proteínas se associa ao maior consumo de gordura saturada e colesterol, aumentando assim o risco de manifestação de tais doenças. No entanto, em um estudo recente, observou-se que o consumo de dieta hiperproteica em relação ao consumo de dieta hiperglicémica levou ao aumento no nível de HDL (Lipoproteína de Alta Intensidade), não sendo observados efeitos nos marcadores de risco de doenças cardiovasculares como proteína C reactiva. (Nilsson et al, 2004).   11

 

Vários estudos indicam que o consumo excessivo de proteína pode ter efeito deletério em mulheres que se encontram no climatérico, seja por estimular as perdas excessivas de cálcio ou  por acelerar a diminuição da função renal vinculada à idade. Este fato deve ser levado em consideração devido à redução progressiva de massa óssea, principalmente em mulheres pósmenopausas. (Montilla et al, 2003) Em estudo envolvendo mulheres e homens idosos, Meyer et al (1997) identificaram significante associação positiva de consumo de proteína com risco de fractura de quadril e ingestão de cálcio menor que 400 mg/dia, em ambos os sexos. Essa preferência sabidamente é prejudicial à saúde da mulher climatérica, pois o excesso de gordura dietética favorece a obesidade, as doenças cardiovasculares, o câncer de mama e o de endométrio, além do que o excesso proteico pode gerar aumento na excreção renal do cálcio, favorecendo a osteoporose. Também sobre o percentual de proteína dietética, Barzel e Massey (1998) verificaram em estudo que a média de ingestão esteve acima da recomendação; como o excesso proteico pode promover maior excreção renal de cálcio, esse fato torna-se particularmente importante na mulher após a menopausa, pois ela já apresenta progressiva perda de massa óssea.

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CAPÍTULO III: CONSIDERAÇÕES FINAIS Conforme apresentado, as proteínas exercem um papel de grande importância em muitos  processos metabólicos que ocorrem no corpo humano, seja formação de novas células, fornecimento de energia, controle da saciedade e até mesmo auxílio na perda de peso, todavia são vários os efeitos deletérios associados à saúde quando a necessidade de ingestão desse macro nutriente é excessiva na dieta do indivíduo. Proteína é um tipo de substância formada a partir de um conjunto de aminoácidos ligados entre si (ligações denominadas de peptídicas). Em outras palavras, as proteínas são compostas  por moléculas de carbono, hidrogénio, oxigénio ox igénio e nitrogénio. É preciso destacar que existem apenas 20 tipos de aminoácidos, os quais se ligam de forma variada para originarem diferentes proteínas. Uma rede longa de aminoácidos é chamada de polipeptídeo, sendo que toda proteína é constituída de uma ou mais cadeias desse tipo. Não há sequer um processo biológico do qual as proteínas não participem, isto porque, além de estarem envolvidas de forma activa no conjunto de reacções de  reacções químicas, químicas, muitas  muitas células são compostas por  proteínas. Sendo assim, são funções das proteínas assumir o papel de enzimas, influenciando directamente a aceleração de uma reacção química; movimentar   músculos músculos (realizado pela miosina e actina); composição hormonal; composição  hormonal;   composição

de

anticorpos;

de oxigénio de oxigénio (feito pela hemoglobina).

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coagulação coagulação sanguínea  sanguínea

e

transporte

 

CAPÍTULO IV: REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS Campbell, M (2000). Bioquímica. Porto Alegre: Artes Médicas. Campbell, M. K.; Farrel, S. (2008). Bioquímica.Vol. 3. São Paulo: Thomson Learning. Monossacarídeos, Dissacarídeos, Oligossacarídeos são comentados no Capítulo 16. Champe, P. C (2009). Bioquímica Ilustrada. 4ª Ed. Porto Alegre: Artmed, 2009. Na Unidade I do livro são apresentados os tópicos: Aminoácidos (Capítulo I), Estrutura das Proteínas (Capítulo II), Proteínas Globulares (Capítulo III) e Proteínas Fibrosas (Capítulo IV). O livro é ricamente ilustrado tornando o assunto de fácil compreensão. Fraga, C.A.M (2001). Razões da actividade biológica: Interacções micro- e biomacro- moléculas. Em: TORRES, B.B. e BARREIRO, E.J. (Eds.). Cadernos Temáticos de Química Nova na

Escola, n. 3, p. 33-42. Harris, D.C (2001). Análise química quantitativa. Trad. C.A.S Riehl e A.W.S Guarino. 5ª ed. Rio de Janeiro: LTC. Liberato, M. C. T. Cb (2011). Estudo Químico e Bioprospecção de Produtos da Abelha Apis

mellifera L. do Estado do Ceará. Tese. (Doutorado em Biotecnologia). Universidade Estadual do Ceará  –   Renorbio. Fortaleza. O assunto  Mel e os monossacarídeos neles contidos são abordados exaustivamente.  Mahan, K.; Escott-Stump (2005). Alimentos, nutrição & dietoterapia . São Paulo: Roca. Aminoácidos e Proteínas foram comentados na Parte I (Princípios Nutricionais) Capítulo 3, que trata dos macronutrientes carbohidratos, proteínas e lipídios. Marzzoco, A. e Torres, B.B. (1990) Bioquímica Básica. Ed. Guanabara Koogan S.A., 232p. Marzzoco, A; Torres, B. B (1999). Bioquímica Básica. 2ª Ed. Rio de Janeiro: Ed. Guanabara Koogan S. A., 1999. Os autores apresentam aminoácidos e proteínas na Parte 1 de seu livro no Capítulo 2, comentando amplamente sobre o assunto .  Nelson, D. L. & Cox, M. Lehninger (2000 ). Princípios de Bioquímica. São Paulo: Sarvier, 3ª ed.   14

 

Stryer, L.; Tymoczko, J.L.; Berg, J.M (2004). Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara- Koogan, 5ª ed. Wolk, Robert L (s/d). O que Einstein disse ao seu cozinheiro: a ciência na Cozinha . www.brasilescola.com.   www.brasilescola.com.

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