Glúcido

Glúcido Glucosa - forma dextrógira Fructosa - forma dextrógira Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos (del griego σάκχαρ "azúcar") son moléculas orgánicas compuestas por carbono,hidrógeno y oxígeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo funcional aldehído. Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía. Otras biomoléculas energéticas

Ribosa - forma furanosa

son las (lipidos) grasas y, en menor medida, lasproteínas y los ácidos nucleicos. El término "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas moléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino que constan de átomos de carbono unidos a otrosgrupos funcionales. Este nombre proviene de la nomenclatura química delsiglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondían a la fórmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero=De 3 en adelante; según el número de átomos). De aquí que el término "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se vio que otras moléculas con las mismas características químicas no se corresponden con esta fórmula. Además, los textos científicos anglosajones aún insisten en denominarloscarbohydrates lo que induce a pensar que este es su nombre correcto. Del mismo modo, en dietética, se usa con más frecuencia la denominación decarbohidratos. Los glúcidos pueden sufrir reacciones de esterificación, aminación,reducción, oxidación, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especifica, como puede ser de solubilidad. Contenido [ocultar]

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1 Sinónimos

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2 Estructura química

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3 Tipos de glúcidos

o

3.1 Monosacáridos

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3.1.1 Ciclación

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3.1.2 Uso en células

o

3.2 Disacáridos

o

3.3 Oligosacáridos

o

3.4 Polisacáridos

4 Función de los glúcidos

o

4.1 Glúcidos energéticos

o

4.2 Glúcidos estructurales

o

4.3 Otras funciones

5 Nutrición

o

5.1 Enfermedades durante la digestión

o

5.2 Clasificación

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6 Aplicaciones

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7 Metabolismo de los glúcidos

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8 Química de los glúcidos

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9 Véase también

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10 Referencias

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11 Enlaces externos

[editar]Sinónimos 

Carbohidratos o hidratos de carbono: Ha habido intentos para sustituir el término de hidratos de carbono. Desde 1996 el Comité Conjunto de la Unión Internacional de Química Pura y Aplicada (International Union of Pure and Applied Chemistry1 ) y de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (International Union of Biochemistry and Molecular Biology) recomienda el términocarbohidrato y desaconseja el de hidratos de carbono.

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Glúcidos: Este nombre proviene de que pueden considerarse derivados de la glucosa por polimerización y pérdida de agua. El vocablo procede del griego "glycýs", que significa dulce.

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Azúcares: Este término sólo puede usarse para los monosacáridos (aldosas y cetosas) y los oligosacáridos inferiores (disacáridos). En singular (azúcar) se utiliza para referirse a la sacarosa o azúcar de mesa.

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Sacáridos: Proveniente del griego σάκχαρον que significa "azúcar". Es la raíz principal de los tipos principales de glúcidos (monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos).

[editar]Estructura

química

Los glúcidos son compuestos formados en su mayor parte por átomos de carbono e hidrógeno y en una menor cantidad de oxígeno. Los glúcidos tienen enlaces químicos difíciles de romper llamados covalentes, mismos que poseen gran cantidad de energía, que es liberada al romperse estos enlaces. Una parte de esta energía es aprovechada por el organismo consumidor, y otra parte es almacenada en el organismo. En la naturaleza se encuentran en los seres vivos, formando parte de biomoléculas aisladas o asociadas a otras como las proteínas y los lípidos.

[editar]Tipos

de glúcidos

Los glúcidos se dividen en monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos.

[editar]Monosacáridos Artículo principal: Monosacárido.

Los glúcidos más simples, los monosacáridos, están formados por una sola molécula; no pueden ser hidrolizados a glúcidos más pequeños. La fórmula química general de un monosacárido no modificado es (CH2O)n, donde n es cualquier número igual o mayor a tres, su límite es de 7 carbonos. Los monosacáridos poseen siempre un grupo carbonilo en uno de sus átomos de carbono y gruposhidroxilo en el resto, por lo que pueden considerarse polialcoholes. Los monosacáridos se clasifican de acuerdo a tres características diferentes: la posición del grupo carbonilo, el número de átomos decarbono que contiene y su quiralidad. Si el grupo carbonilo es un aldehído, el monosacárido es una aldosa; si el grupo carbonilo es unacetona, el monosacárido es una cetosa. Los monosacáridos más pequeños son los que poseen tres átomos de carbono, y son llamados triosas; aquellos con cuatro son llamados tetrosas, lo que poseen cinco son llamados pentosas, seis son llamados hexosasy así sucesivamente. Los sistemas de clasificación son frecuentemente combinados; por ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehído de seis átomos de carbono), la ribosa es una aldopentosa (un aldehído de cinco átomos de carbono) y la fructosa es unacetohexosa (una cetona de seis átomos de carbono). Cada átomo de carbono posee un grupo de hidroxilo (-OH), con la excepción del primero y el último carbono, todos son asimétricos, haciéndolos centros estéricos con dos posibles configuraciones cada uno (el -H y -OH pueden estar a cualquier lado del átomo de carbono). Debido a esta asimetría, cada monosacárido posee un cierto número de isómeros. Por ejemplo la aldohexosa D-glucosa, tienen la fórmula (CH2O)6, de la cual, exceptuando dos de sus seis átomos de carbono, todos son centros quirales, haciendo que la D-glucosa sea uno de los estereoisómeros posibles. En el caso del gliceraldehído, una aldotriosa, existe un par de posibles esteroisómeros, los cuales son enantiómeros y epímeros (1,3-dihidroxiacetona, la cetosa correspondiente, es una molécula

simétrica que no posee centros quirales). La designación D o L es realizada de acuerdo a la orientación del carbono asimétrico más alejados del grupo carbonilo: si el grupo hidroxilo está a la derecha de la molécula es un azúcar D, si está a la izquierda es un azúcar L. Como los D azúcares son los más comunes, usualmente la letra D es omitida.

[editar]Ciclación

Ciclación de la glucosa.

El grupo aldehído o cetona en una cadena lineal abierta de un monosacárido reaccionará reversiblemente con el grupo hidroxilo sobre un átomo de carbono diferente en la misma molécula para formar un hemiacetal o hemicetal, formando un anillo heterocíclico, con un puente de oxígeno entre los dos átomos de carbono. Los anillos con cinco y seis átomos son llamados formas furanosa y piranosa respectivamente y existen en equilibrio con la cadena lineal abierta. Durante la conversión de la forma lineal abierta a la forma cíclica, el átomo de carbono conteniendo el oxígeno carbonilo, llamado el carbono anomérico, se transforma en un centro quiral con dos posibles configuraciones: el átomo de oxígeno puede tomar una posición arriba o abajo del plano del anillo. El par de estereoisómeros resultantes son llamadosanómeros. En el α-anómero, el -OH sustituyente sobre el carbono anomérico se encuentra en el lado opuesto del anillo (posición trans) a la cadena CH 2OH. La forma alternativa, en la cual el sustituyente CH2OH y el grupo hidroxilo sobre el carbono anomérico están en el mismo lado (posición cis) del plano del anillo, es llamado β-anómero. Como el anillo y la forma abierta se interconvierten, ambos anómeros existen en equilibrio.

[editar]Uso en células Los monosacáridos son la principal fuente de combustible para el metabolismo, siendo usado tanto como una fuente de energía (la glucosa es la más importante en la naturaleza) y en biosíntesis. Cuando los monosacáridos no son necesitados para las células son rápidamente convertidos en otra forma, tales como los polisacáridos. La ribosa y la desoxirribosa son componentes estructurales de los ácidos nucléicos.

[editar]Disacáridos Artículo principal: Disacárido.

Hidrólisis de la Lactosa. 1. Galactosa. 2.Glucosa.

Los disacáridos son glúcidos formados por dos moléculas de monosacáridos y, por tanto, al hidrolizarse producen dos monosacáridos libres. Los dos monosacáridos se unen mediante un enlace covalente conocido como enlace glucosídico, tras una reacción de deshidrataciónque implica la pérdida de un átomo de hidrógeno de un monosacárido y un grupo hidroxilo del otro monosacárido, con la consecuente formación de una molécula de H2O, de manera que la fórmula de los disacáridos no modificados es C12H22O11. La sacarosa es el disacárido más abundante y la principal forma en la cual los glúcidos son transportados en las plantas. Está compuesto de una molécula de glucosa y una molécula de fructosa. El nombre sistemático de la sacarosa , O-α-D-glucopiranosil-(1→2)- β-D-fructofuranósido, indica cuatro cosas:



Sus monosacáridos: Glucosa y fructosa.

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Disposición de las moleculas en el espacio: La glucosa adopta la forma piranosa y la fructosa una furanosa.



Unión de los monosacáridos: El carbono anomérico uno (C1) de α-glucosa está enlazado en alfa al C2 de la fructosa formando 2-O-(alfa-D-glucopiranosil)-beta-D-fructofuranosido y liberando una molécula de agua.



El sufijo -ósido indica que el carbono anomérico de ambos monosacáridos participan en el enlace glicosídico.

La lactosa, un disacárido compuesto por una molécula de galactosa y una molécula de glucosa, estará presente naturalmente sólo en la leche. El nombre sistemático para la lactosa es O-β-D-galactopiranosil-

(1→4)-D-glucopiranosa. Otro disacárido notable incluyen lamaltosa (dos glucosa enlazadas α-1,4) y la celobiosa (dos glucosa enlazadas β-1,4).

[editar]Oligosacáridos Artículo principal: Oligosacárido.

Estaquiosa, tetrasacárido formado por una glucosa, dosgalactosas y una fructosa.

Los oligosacáridos están compuestos por tres a diez moléculas de monosacáridos que al hidrolizarse se liberan. No obstante, la definición de cuan largo debe ser un glúcido para ser considerado oligo o polisacárido varía según los autores. Según el número de monosacáridos de la cadena se tienen losdisacaridos (como la lactosa ), tetrasacárido (estaquiosa), pentasacáridos, etc. Los oligosacáridos se encuentran con frecuencia unidos a proteínas, formando las glucoproteínas, como una forma común de modificación tras la síntesis proteica. Estas modificaciones post traduccionales incluyen los oligosacáridos de Lewis, responsables por las incompatibilidades de los grupos sanguíneos, el epítope alfa-Gal responsable del rechazo hiperagudo en xenotrasplante y O-GlcNAc modificaciones.

[editar]Polisacáridos Artículo principal: Polisacárido.

Amilopectina.

Los polisacáridos son cadenas, ramificadas o no, de más de diez monosacáridos, resultan de la condensación de muchas moléculas de monosacáridos con la pérdida de varias moléculas de agua. Su fórmula empírica es: (C6 H10 O5)n. Los polisacáridos representan una clase importante de polímeros biológicos y su función en los organismos vivos está relacionada usualmente con

estructura o almacenamiento. El almidón es usado como una forma de almacenar monosacáridos en las plantas, siendo encontrado en la forma deamilosa y la amilopectina (ramificada). En animales, se usa el glucógeno en vez de almidón el cual es estructuralmente similar pero más densamente ramificado. Las propiedades del glucógeno le permiten ser metabolizado más rápidamente, lo cual se ajusta a la vida activa de los animales con locomoción. La celulosa y la quitina son ejemplos de polisacáridos estructurales. La celulosa es usada en la pared celular de plantas y otros organismos y es la molécula más abundante sobre la tierra. La quitina tiene una estructura similar a la celulosa, pero tiene nitrógenoen sus ramas incrementando así su fuerza. Se encuentra en los exoesqueletos de los artrópodos y en las paredes celulares de muchos hongos. Tiene diversos usos: en hilos para sutura quirúrgica. Otros polisacáridos incluyen la callosa, la lamiña, la rina, elxilano y la galactomanosa.

[editar]Función

de los glúcidos

Los glúcidos desempeñan diversas funciones, entre las que destacan la energética y la estructural.

[editar]Glúcidos

energéticos

Los mono y disacáridos, como la glucosa, actúan como combustibles biológicos, aportando energía inmediata a las células; es la responsable de mantener la actividad de los músculos, la temperatura corporal, la presión arterial, el correcto funcionamiento delintestino y la actividad de las neuronas. Los glúcidos aparte de tener la función de aportar energía inmediata a las células, también proporcionan energía de reserva a las células.

[editar]Glúcidos

estructurales

Algunos polisacáridos forman estructuras esqueléticas muy resistentes, como la celulosa de las paredes de células vegetales y laquitina de la cutícula de los artrópodos.

[editar]Otras

funciones

La ribosa y la desoxirribosa son constituyentes básicos de los nucleótidos, monómeros del ARN y del ADN. Los oligosacáridos del glicocáliz tienen un papel fundamental en el reconocimiento celular.

[editar]Nutrición Artículo principal: Nutrición.

La concentración de glúcidos en una persona, varían desde los 8,3 a 14,5 g por cada kilogramo de peso corporal. Se propone que el 55-60% de la energía diaria que necesita el organismo humano debe provenir de los glúcidos, ya sea obtenidos de alimentos ricos enalmidón como las pastas o de las

reservas del cuerpo (glucógeno). Se desaconseja, en cambio, el consumo abusivo de glúcidos tipoazúcar por su actividad altamente oxidante: las dietas con muchas calorías o con mucha glucosa aceleran el envejecimiento celular. Se sobreentiende que pueden ser necesarias dietas hipercalóricas en climas gélidos o en momentos de gran desgaste energético muscular. Nótese que el sedentarismo o la falta de los suficientes movimientos cotidianos del cuerpo humano provocan una mala metabolización de las grasas y de los glúcidos. Los glúcidos, por su fuerte carácter hidrofílico se rodean de partículas de agua ocupando más espacio en las células y son atacados más fácilmente por las enzimas hidrolíticas que las proteínas o las grasas y por eso son una fuente de obtención rápida de energía. Las proteínas y grasas son componentes vitales para la construcción de tejido corporal y células, y por lo tanto debería ser recomendado no malgastar tales recursos usándolos para la producción de energía. Los glúcidos no son nutrientes esenciales, ya que el cuerpo puede tener toda su energía a partir de la síntesis de proteínas y grasas. El cerebro no puede quemar grasas y necesita glucosa para obtener energía del organismo, y así puede sintetizar esta glucosa a partir de proteínas. La metabolización de las proteínas aporta 4 kcal por gramo, mientras que las grasas contienen 9kcal y el alcohol 7 kcal por gramo. Alimentos con altos contenidos en glúcidos son pastas, patatas, fibra, cereales y legumbres. Los glúcidos ayudan a la desmaterialización de azúcares en la sangre, y gracias a ellos conseguimos que no baje el porcentaje medio de insulina en la sangre. Basado en la evidencia del riesgo a la cardiopatía y obesidad, el Instituto de Medicina (Estados Unidos) recomienda que los adultosestadounidenses y canadienses obtengan el 40 al 65% de energía de la dieta a partir de los glúcidos.2 La FAO (Food and Agriculture Organization) y la WHO (World Health Organization) recomiendan que las guías de alimentación nacional establezcan la meta de 55 a 75% del total de la energía a partir de glúcidos, pero sólo 10% de alimentos a partir de azúcar libre (glúcidos simples).3 La distinción entre "glúcidos buenos" y "glúcidos malos" es una distinción carente de base científica. Aunque estos conceptos se han utilizado en el diseño de las dietas cetogénicas como las dietas bajas en glúcidos, las cuales promueven una reducción en el consumo de granos y almidones en favor de proteínas. El resultado es una reducción en los niveles de insulina usada para metabolizar el azúcar y un incremento en el uso de grasas para energía a través de la cetosis, un proceso también conocido como hambre de conejo.

[editar]Enfermedades

durante la digestión

Si durante la digestión, la degradación de carbohidratos es deficiente a causa de alguna enfermedad intestinal hereditaria, un trastorno intestinal, desnutrición o fármacos que lesionan la mucosa del intestino delgado, el carbohidrato no digerido llega al intestino grueso, donde

produce diarrea osmótica. La fermentación bacteriana de los compuestos produce grandes volúmenes de CO2 y H2, lo que ocasiona cólicos abdominales.[cita requerida]

[editar]Clasificación Los nutricionistas y dietistas clasificaban anteriormente los carbohidratos como simples (monosacáridos y disacáridos) o complejos (oligosacáridos y polisacáridos). El término carbohidrato complejo fue usado por primera vez en la publicación Dietary Goals for the United States (1977) del Comité seleccionado del Senado, donde los denominaron "frutas, vegetales y granos enteros". 4 Las pautas dietéticas generalmente recomiendan que los carbohidratos complejos y las fuentes de carbohidratos simples ricas en nutrientes, como frutas y productos lácteos deberían cubrir el grueso del consumo de carbohidratos. Las guías dietéticas para los americanos USDA 2005 prescindieron de la distinción entre simple/complejo, en su lugar recomiendan alimentos integrales y ricos en fibra. 5 El índice glicémico y el sistema de la carga de glicemia son populares métodos de clasificación alternativos los cuales clasifican los alimentos ricos en carbohidratos basados en su efecto sobre los niveles de glucosa sanguínea. El índice de insulina es un método de clasificación similar, más reciente el cual clasifica los alimentos basado en su efecto sobre los niveles de insulina. Este sistema asume que los alimentos con índice glicémico alto pueden ser declarados para ser la ingesta de alimentos más aceptable. El informe conjunto de expertos de la WHO y la FAO, en Dieta, Nutrición y Prevención de Enfermedades Crónicas (serie de informes técnicos de la WHO 916), recomienda que el consumo de carbohidratos suponga el 55-75% de la energía diaria, pero restringe el consumo de "azúcar libre" a un 10%.

[editar]Aplicaciones Los carbohidratos se utilizan para fabricar tejidos, películas fotográficas, plásticos y otros productos. La celulosa se puede convertir enrayón de viscosa y productos de papel. El nitrato de celulosa (nitrocelulosa) se utiliza en películas de cine, cemento, pólvora de algodón, celuloide y tipos similares de plásticos. El almidón y la pectina, un agente cuajante, se usan en la preparación de alimentospara el hombre y el ganado. La goma arábiga se usa en medicamentos demulcentes. El agar, un componente de algunos laxantes, se utiliza como agente espesante en los alimentos y como medio para el cultivo bacteriano; también en la preparación de materialesadhesivos, de encolado y emulsiones. La hemicelulosa se emplea para modificar el papel durante su fabricación. Los dextranos son polisacáridos utilizados en medicina como expansores de volumen del plasma sanguíneo para contrarrestar las conmociones agudas. Otro hidrato de carbono, el sulfato de heparina, es un anticoagulante de la sangre.

[editar]Metabolismo

de los glúcidos

Los glúcidos representan las principales moléculas almacenadas como reserva en los vegetales. Los vegetales almacenan grandes cantidades de almidón producido a partir de la glucosa elaborada por fotosíntesis, y en mucha menor proporción, lípidos (aceites vegetales). Los animales almacenan básicamente triglicéridos (lípidos). Al contrario que los glúcidos, los lípidos sirven para almacenar y obtener energía a más largo plazo. También almacenan cierta cantidad de glucógeno, sobre todo en el músculo y en el hígado. Aunque muchos tejidos y órganos animales pueden usar indistintamente los glúcidos y los lípidos como fuente de energía, otros, principalmente los eritrocitos y el tejido nervioso (cerebro), no pueden catabolizar los lípidos y deben ser continuamente abastecidos con glucosa. En el tubo digestivo los polisacáridos de la dieta (básicamente almidón) son hidrolizados por las glucosidasas de los jugos digestivos, rindiendo monosacáridos, que son los productos digestivos finales; éstos son absorbidos por las células del epitelio intestinal e ingresan en el hígado a través de la circulación portal, donde, alrededor del 60%, son metabolizados. En el hígado, la glucosa también se puede transformar en lípidos que se transportan posteriormente al tejido adiposo. El músculo es un tejido en el que la fermentación representa una ruta metabólica muy importante ya que las células musculares pueden vivir durante largos períodos de tiempo en ambientes con baja concentración de oxígeno. Cuando estas células están trabajando activamente, su requerimiento de energía excede su capacidad de continuar con el metabolismo oxidativo de los hidratos de carbono puesto que la velocidad de esta oxidación está limitada por la velocidad a la que el oxígeno puede ser renovado en la sangre. El músculo, al contrario que otros tejidos, produce grandes cantidades de lactato que se vierte en la sangre y retorna al hígado para ser transformado en glucosa. Por lo tanto las principales rutas metabólicas de los glúcidos son:



Glicólisis. Oxidación de la glucosa a piruvato.



Gluconeogénesis. Síntesis de glucosa a partir de precursores no glucídicos.



Glucogénesis. Síntesis de glucógeno.



Ciclo de las pentosas. Síntesis de pentosas para los nucleótidos.

En el metabolismo oxidativo encontramos rutas comunes con los lípidos como son el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria. Los oligo y polisacáridos son degradados inicialmente a monosacáridos por enzimas llamadas glicósido hidrolasas. Entonces los monosacáridos pueden entrar en las rutas catabólicas de los monosacáridos. La principal hormona que controla el metabolismo de los hidratos de carbono es la insulina.

[editar]Química

de los glúcidos

Los carbohidratos son reactivos en varios reacciones orgánicas, como por ejemplo: 1. Acetilación 2. La reacción con Cianohidrina 3. La transformación de Lobry-de Bruyn-van Ekenstein 4. El rearreglo de Amadori 5. La reacción de Nef 6. La degradación de Wohl 7. La reacción de Koenigs-Knorr

Carbohidratos Enviar esta página a un amigoShare on facebookShare on twitterFavorito/Compartir Versión para imprimir Son uno de los principales componentes de la alimentación. Esta categoría de alimentos abarca azúcares, almidones y fibra. Funciones La principal función de los carbohidratos es suministrarle energía al cuerpo, especialmente al cerebro y al sistema nervioso. Una enzima llamada amilasa ayuda a descomponer los carbohidratos en glucosa (azúcar en la sangre), la cual se usa como fuente de energía por parte del cuerpo. Fuentes alimenticias Los carbohidratos se clasifican como simples o complejos. La clasificación depende de la estructura química del alimento y de la rapidez con la cual se digiere y se absorbe el azúcar. Los carbohidratos simples tienen uno (simple) o dos (doble) azúcares, mientras que los carbohidratos complejos tienen tres o más. Los ejemplos de azúcares simples provenientes de alimentos abarcan:  

Fructosa (se encuentra en las frutas) Galactosa (se encuentra en los productos lácteos)

Los azúcares dobles abarcan:   

Lactosa (se encuentra en los productos lácteos) Maltosa (se encuentra en ciertas verduras y en la cerveza) Sacarosa (azúcar de mesa)

La miel también es un azúcar doble, pero a diferencia del azúcar de mesa, contiene una pequeña cantidad de vitaminas y minerales. (Nota: a los niños menores de 1 año no se les debe dar miel). Los carbohidratos complejos, a menudo llamados alimentos "ricos en almidón", incluyen:

  

Las legumbres Las verduras ricas en almidón Los panes y cereales integrales

Los carbohidratos simples que contienen vitaminas y minerales se encuentran en forma natural en:   

Las frutas La leche y sus derivados Las verduras

Los carbohidratos simples también se encuentran en los azúcares procesados y refinados como:    

Las golosinas Las bebidas carbonatadas (no dietéticas) regulares, como las bebidas gaseosas Los jarabes El azúcar de mesa

Los azúcares refinados suministran calorías, pero carecen de vitaminas, minerales y fibra. Estos azúcares simples a menudo son llamados "calorías vacías" y pueden llevar al aumento de peso. Igualmente, muchos alimentos refinados, como la harina blanca, el azúcar y el arroz blanco, carecen de vitaminas del complejo B y otros importantes nutrientes, a menos que aparezcan etiquetados como "enriquecidos". Lo más sano es obtener carbohidratos, vitaminas y otros nutrientes en la forma más natural posible, por ejemplo, de frutas en lugar del azúcar de mesa. Efectos secundarios  

Obtener demasiados carbohidratos puede llevar a un incremento en las calorías totales, causandoobesidad. El hecho de no obtener suficientes carbohidratos puede producir falta de calorías (desnutrición) o ingesta excesiva de grasas para reponer las calorías.

Recomendaciones La mayoría de las personas deben obtener entre el 40 y el 60% de las calorías totales de los carbohidratos, preferiblemente de los carbohidratos complejos (almidones) y de los azúcares naturales. Los carbohidratos complejos suministran calorías, vitaminas, minerales y fibra. Los alimentos con alto contenido de azúcares simples procesados y refinados suministran calorías, pero muy poca nutrición. Por lo tanto, es mejor limitar el consumo de este tipo de azúcares. Para incrementar los carbohidratos complejos y nutrientes saludables:   

Coma más frutas y verduras Coma más arroz, panes y cereales integrales Coma más legumbres (fríjoles, lentejas y arvejas secas)

Estas son las porciones recomendadas para los alimentos con alto contenido en carbohidratos:    

Verduras: 1 taza de verduras crudas o 1/2 taza de verduras cocidas o 3/4 de taza de jugo de un producto vegetal. Frutas: 1 fruta de tamaño mediano (como media manzana o media naranja) 1/2 taza de fruta enlatada o picada o 3/4 de taza de jugo de fruta. Panes y cereales: 1 tajada de pan; 1 onza o 2/3 de taza de cereal listo para comer; 1/2 taza de arroz, pastas o cereal cocidos; 1/2 taza de fríjoles, lentejas o arvejas cocidas. Lácteos: 1 taza de leche descremada o baja en grasa.

Para información sobre cuántas porciones se recomiendan, ver el artículo sobre de la MiPlato. Esta es una muestra de un menú con 2,000 calorías, de las cuales el 50 o 60% de las calorías totales son de carbohidratos: 

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Desayuno o Cereal frío o 1 taza de cereal de trigo desmenuzado o 1 cucharada de uvas pasas o 1 tasa de leche descremada o 1 banano pequeño o 1 tajada de pan integral tostado o 1 cucharada pequeña de margarina suave o 1 cucharada pequeña de gelatina Almuerzo o Emparedado de pavo ahumado o 2 onzas de pan de pita de trigo entero o 1/4 de lechuga romana o 2 rodajas de tomate o 3 onzas de pechugas de pavo ahumado en rodajas o 1 cucharada de aderezo para ensaladas tipo mayonesa o 1 cucharada pequeña de mostaza amarilla o 1/2 taza de manzana en rodajas o 1 taza de jugo de tomate Cena o 1 filete de punta de lomo asado o 5 onzas de filete de punta de lomo asado o 3/4 de tasa de puré de papas (patatas) o 2 cucharadas pequeñas de margarina suave o 1/2 tasa de zanahorias al vapor o 1 cucharada de miel o 2 onzas de panecillo de trigo integral o 1 cucharada pequeña de margarina suave o 1 taza de leche descremada Refrigerios

o

1 taza de yogur de fruta bajo en grasa

Lípido

Fosfolípidos organizados en liposomas, micelasy bicapa lipídica.

Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas, compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno. Tienen como característica principal el ser hidrófobas (insolubles en agua) y solubles en disolventesorgánicos como la bencina, el benceno y el cloroformo. En el uso coloquial, a los lípidos se les llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos cumplen funciones diversas en losorganismos vivientes, entre ellas la de reserva energética (como los triglicéridos), la estructural (como los fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora (como las hormonasesteroides). Contenido [ocultar]

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1 Características generales



2 Clasificación bioquímica



3 Lípidos saponificables

o

3.1 Ácidos grasos

 o

3.1.1 Propiedades físicoquímicas

3.2 Acilglicéridos

o

3.3 Céridos

o

3.4 Fosfolípidos

o 



3.4.1 Fosfoglicéridos



3.4.2 Fosfoesfingolípidos

3.5 Glucolípidos

4 Lípidos insaponificables

o

4.1 Terpenos

o

4.2 Esteroides

o

4.3 Eicosanoides

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5 Funciones

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6 Importancia para los organismos vivientes

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7 Tejido adiposo



8 Véase también

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9 Referencias

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10 Enlaces externos

[editar]Características

generales

Los lípidos son biomoléculas muy diversas; unos están formados por cadenas alifáticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos tienen anillos (aromáticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos o semiflexibles hasta alcanzar casi una total Flexibilidad mecánica molecular; algunos comparten carbonos libres y otros forman puentes de hidrógeno. La mayoría de los lípidos tiene algún tipo de carácter polar, además de poseer una gran parte apolar o hidrofóbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"), lo que significa que no interactúa bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica ("que ama el agua" o "que tiene afinidad por el agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una molécula tiene una región hidrófoba y otra hidrófila se dice que tiene carácter de anfipático. La región hidrófoba de los lípidos es la que presenta solo átomos de carbono unidos a átomos de hidrógeno, como la larga "cola" alifática de los ácidos grasos o los anillos de esterano del colesterol; la región hidrófila es la que posee grupos polares o con cargas eléctricas, como el hidroxilo (–OH) del colesterol, el carboxilo (–COOH–) de los ácidos grasos, el fosfato (–PO4–) de los fosfolípidos,etc

[editar]Clasificación

bioquímica

Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composiciónácidos grasos (lípidos saponificables) o no lo posean (lípidos insaponificables). Lípidos saponificables Simples. Lípidos que sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno. Acilglicéridos. Son ésteres de ácidos grasos con glicerol. Cuando son sólidos se les llama grasas y cuando son líquidos atemperatura ambiente se llaman aceites. Céridos (ceras) Complejos. Son los lípidos que además de contener en su molécula carbono, hidrógeno y oxígeno, también contienen otroselementos como nitrógeno, fósforo, azufre u otra biomolécula como un glúcido. A los lípidos complejos también se les llama lípidos de membrana pues son las principales moléculas que forman las membranas celulares. Fosfolípidos Fosfoglicéridos Fosfoesfingolípidos Glucolípidos Cerebrósidos Gangliósidos Lípidos insaponificables Terpenoides Esteroides Eicosanoides

[editar]Lípidos [editar]Ácidos

saponificables grasos

Estructura 3D del ácido linoleico, un tipo de ácido graso. En rojo se observa la cabeza polar correspondiente a un grupo carboxilo. Artículo principal: Ácido graso.

Son las unidades básicas de los lípidos saponificables, y consisten en moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada con un número par de átomos de carbono (12-24) y un grupocarboxilo terminal. La presencia de dobles enlaces en el ácido graso reduce el punto de fusión. Los ácidos grasos se dividen en saturados e insaturados.



Saturados. Sin dobles enlaces entre átomos de carbono; por ejemplo, ácido láurico, ácido mirístico, ácido palmítico, ácido margárico, ácido esteárico, ácido araquídico y ácido lignocérico.



Insaturados. Los ácidos grasos insaturados se caracterizan por poseer dobles enlaces en su configuración molecular. Éstas son fácilmente identificables, ya que estos dobles enlaces hacen que su punto de fusión sea menor que en el resto. Se presentan ante nosotros como líquidos, como aquellos que llamamos aceites. Este tipo de alimentos disminuyen el colesterol en sangre y también son llamados ácidos grasos esenciales. Los animales no son capaces de sintetizarlos, pero los necesitan para desarrollar ciertas funciones fisiológicas, por lo que deben aportarlos en la dieta. La mejor forma y la más sencilla para poder enriquecer nuestra dieta con estos alimentos, es aumentar su ingestión, es decir, aumentar su proporción respecto los alimentos que consumimos de forma habitual.Con uno o más dobles enlaces entre átomos de carbono; por ejemplo, ácido palmitoleico, ácido oleico, ácido elaídico, ácido linoleico, ácido linolénico yácido araquidónico y ácido nervónico.

Los denominados ácidos grasos esenciales no pueden ser sintetizados por el organismo humano y son el ácido linoleico, el ácido linolénico y el ácido araquidónico, que deben ingerirse en la dieta.

[editar]Propiedades físicoquímicas 

Carácter anfipático. Ya que el ácido graso esta formado por un grupo carboxilo y una cadena hidrocarbonada, esta última es la que posee la característica hidrófoba; por lo cual es responsable de su insolubilidad en agua.



Punto de fusión: Depende de la longitud de la cadena y de su número de insaturaciones, siendo los ácidos grasos insaturados los que requieren menor energía para fundirse.



Esterificación. Los ácidos grasos pueden formar ésteres con grupos alcohol de otras moléculas.



Saponificación. Por hidrólisis alcalina los ésteres formados anteriormente dan lugar a jabones (sal del ácido graso)



Autooxidación. Los ácidos grasos insaturados pueden oxidarse espontáneamente, dando como resultado aldehídos donde existían los dobles enlaces covalentes.

[editar]Acilglicéridos

Representación tridimensional de un triglicérido. Artículo principal: Acilglicérido.

Los acilglicéridos o acilgliceroles son ésteres de ácidos grasos con glicerol (glicerina), formados mediante una reacción de condensación llamada esterificación. Una molécula de glicerol puede reaccionar con hasta tres moléculas de ácidos grasos, puesto que tiene tresgrupos hidroxilo. Según el número de ácidos grasos que se unan a la molécula de glicerina, existen tres tipos de acilgliceroles:



Monoglicéridos. Sólo existe un ácido graso unido a la molécula de glicerina.



Diacilglicéridos. La molécula de glicerina se une a dos ácidos grasos.



Triacilglicéridos. Llamados comúnmente triglicéridos, puesto que la glicerina está unida a tres ácidos grasos; son los más importantes y extendidos de los tres.

Los triglicéridos constituyen la principal reserva energética de los animales, en los que constituyen las grasas; en los vegetales constituyen los aceites. El exceso de lípidos es almacenado en grandes depósitos en el tejido adiposo de los animales.

[editar]Céridos Artículo principal: Cérido.

Las ceras son moléculas que se obtienen por esterificación de un ácido graso con un alcohol monovalente lineal de cadena larga. Por ejemplo la cera de abeja. Son sustancias altamente insolubles en medios acuosos y a temperatura ambiente se presentan sólidas y duras. En los animales las podemos encontrar en la superficie del cuerpo, piel, plumas, cutícula, etc. En los vegetales, las ceras recubren en la epidermis de frutos, tallos, junto con la cutícula o la suberina, que evitan la pérdida de agua por evaporación.

[editar]Fosfolípidos Artículo principal: Fosfolípido.

Los fosfolípidos se caracterizan por poseer un grupo fosfato que les otorga una marcada polaridad. Se clasifican en dos grupos, según posean glicerol o esfingosina.

[editar]Fosfoglicéridos

Estructura de un fosfoglicérido; X representa el alcohol o aminoalcohol que se esterifica con el grupo fosfato; el resto representa el ácido fosfatídico. Artículo principal: Fosfoglicérido.

Los fosfoglicéridos están compuestos por ácido fosfatídico, una molécula compleja compuesta por glicerol, al que se unen dos ácidos grasos (uno saturado y otro insaturado) y un grupo fosfato; el grupo fosfato posee un alcohol o un aminoalcohol, y el conjunto posee una marcada polaridad y forma lo que se denomina la "cabeza" polar del fosfoglicérido; los dos ácidos grasos forman las

dos "colas" hidrófobas; por tanto, los fosfoglicéridos son moléculas con un fuerte carácter anfipático que les permite formar bicapas, que son la arquitectura básica de todas las membranas biológicas. Los principales alcoholes y aminos de los fosfoglicéridos que se encuentran en lasmembranas biológicas son la colina (para formar la fosfatidilcolina o lecitina), la etanolamina(fosfatidiletanolamina o cefalina), serina (fosfatidilserina) y el inositol (fosfatidilinositol).

[editar]Fosfoesfingolípidos

Imagen en 3D de la molécula de laesfingosina. Artículo principal: Esfingolípido.

Los fosfoesfingolípidos son esfingolípidos con un grupo fosfato, tienen una arquitectura molecular y unas propiedades similares a los fosfoglicéridos. No obstante, no contienen glicerol, sino esfingosina, un aminoalcohol de cadena larga al que se unen un ácido graso, conjunto conocido con el nombre de ceramida; a dicho conjunto se le une un grupo fosfato y a éste un aminoalcohol; el más abundante es la esfingomielina, en la que el ácido graso es el ácido lignocérico y el aminoalcohol la colina; es el componente principal de la vaina de mielina que recubre los axones de las neuronas.

[editar]Glucolípidos Artículo principal: Glucolípido.

Los glucolípidos son esfingolípidos formados por una ceramida (esfingosina + ácido graso) unida a un glúcido, careciendo, por tanto, de grupo fosfato. Al igual que los fosfoesfingolípidos poseen ceramida, pero a diferencia de ellos, no tienen fosfato ni alcohol. Se hallan en las bicapas lipídicas de todas las membranas

celulares, y son especialmente abundantes en el tejido nervioso; el nombre de los dos tipos principales de glucolípidos alude a este hecho:



Cerebrósidos. Son glucolípidos en los que la ceramida se une un monosacárido (glucosa o galactosa) o a un oligosacárido.



Gangliósidos. Son glucolípidos en los que la ceramida se une a un oligosacárido complejo en el que siempre hay ácido siálico.

Los glucolípidos se localizan en la cara externa de la bicapa de las membranas celulares donde actúan de receptores.

[editar]Lípidos

insaponificables

[editar]Terpenos Artículo principal: Terpeno.

Los terpenos, terpenoides o isoprenoides, son lípidos derivados del hidrocarburo isopreno (o 2-metil-1,3-butadieno). Los terpenos biológicos constan, como mínimo de dos moléculas de isopreno. Algunos terpenos importantes son los aceites esenciales (mentol,limoneno, geraniol), el fitol (que forma parte de la molécula de clorofila), las vitaminas A, K y E, los carotenoides (que son pigmentosfotosintéticos) y el caucho (que se obtiene del árbol Hevea brasiliensis).Desde el punto de vista farmacéutico, los grupos de principios activos de naturaleza terpénica más interesantes son: monoterpenos y sesquiterpenos constituyentes de los aceites esenciales, derivados de monoterpenos correspondientes a los iridoides, lactonas sesquiterpénicas que forman parte de los principios amargos, algunos diterpenos que poseen actividades farmacológicas de aplicación a la terapéutica y por último, triterpenos y esteroides entre los cuales se encuentran las saponinas y los heterósidos cardiotónicos.

[editar]Esteroides

Colesterol; los 4 anillos son el núcleo deesterano, común a todos los esteroides. Artículo principal: Esteroide.

Los esteroides son lípidos derivados del núcleo del hidrocarburo esterano (ociclopentanoperhidrofenantreno), esto es, se componen de cuatro anillos fusionados de carbono que posee diversos grupos funcionales (carbonilo, hidroxilo) por lo que la molécula tiene partes hidrofílicas e hidrofóbicas (carácter anfipático). Entre los esteroides más destacados se encuentran los ácidos biliares, las hormonas sexuales, las corticosteroides, la vitamina D y el colesterol. El colesterol es el precursor de numerosos esteroides y es un componente más de la bicapa de las membranas celulares.Esteroides Anabólicos es la forma como se conoce a las substancias sintéticas basadas en hormonas sexuales masculinas (andrógenos). Estas hormonas promueven el crecimiento de músculos (efecto anabólico) así como también en desarrollo de las características sexuales masculinas (efecto andrógeno). Los esteroides anabólicos fueron desarrollados a finales de 1930 principalmente para tratar el Hipogonadismo, una condición en la cual los testículos no producen suficiente testosterona para garantizar un crecimiento, desarrollo y función sexual normal del individuo. Precisamente a finales de 1930 los científicos también descubrieron que estos esteroides facilitaban el crecimiento de músculos en los animales de laboratorio, lo cual llevo al uso de estas sustancias por parte de físicos culturistas y levantadores de pesas y después por atletas de otras especialidades. El abuso de los esteroides se ha diseminado tanto que hoy en día afecta el resultado de los eventos deportivos.

[editar]Eicosanoides Artículo principal: Eicosanoide.

Los eicosanoides o icosanoides son lípidos derivados de los ácidos grasos esenciales de 20 carbonos tipo omega-3 y omega-6. Los principales precursores de los eicosanoides son el ácido araquidónico, el ácido linoleico y el ácido linolénico. Todos los eicosanoides son moléculas de 20 átomos de carbono y pueden clasificarse en tres tipos: prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos.

Cumplen amplias funciones como mediadores para el sistema nervioso central, los procesos de la inflamación y de la respuesta inmune tanto de vertebrados como invertebrados. Constituyen las moléculas involucradas en las redes de comunicación celular más complejas del organismo animal, incluyendo el hombre.

[editar]Funciones Los lípidos desempeñan diferentes tipos de funciones biológicas:



Función de reserva energética. Los triglicéridos son la principal reserva de energía de los animales ya que un gramo de grasa produce 9,4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que las proteínas y los glúcidos sólo producen 4,1 kilocalorías por gramo.



Función estructural. Los fosfolípidos, los glucolípidos y el colesterol forman las bicapas lipídicas de las membranas celulares. Los triglicéridos del tejido adiposo recubren y proporcionan consistencia a los órganos y protegen mecánicamente estructuras o son aislantes térmicos.



Función reguladora, hormonal o de comunicación celular. Las vitaminas liposolubles son de naturaleza lipídica (terpenos, esteroides); las hormonas esteroides regulan el metabolismo y las funciones de reproducción; los glucolípidos actúan como receptores de membrana; los eicosanoides poseen un papel destacado en la comunicación celular, inflamación, respuesta inmune, etc.



Función transportadora. El transporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a las lipoproteínas.



Función Biocatalizadora.En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.

[editar]Importancia

para los organismos vivientes

Las vitaminas A, D, E y K son liposolubles, lo que significa que estas solo pueden ser digeridas, absorbidas y transportadas en conjunto con las grasas también están las vitaminas insolubles. Las grasas son fuentes de ácidos grasos esenciales, un requerimiento dietario importante. Las grasas juegan un papel vital

en el mantenimiento de una piel y cabellos saludables, en el aislamiento de los órganos corporales contra el shock, en el mantenimiento de la temperatura corporal y promoviendo la función celular saludable. Estos además sirven como reserva energética para el organismo. Las grasas son degradadas en el organismo para liberar glicerol y ácidos grasos libres. El glicerol puede ser convertido por el hígado y entonces ser usado como fuente energética. El contenido de grasas de los alimentos puede ser analizado por extracción. El método exacto varía según el tipo de grasa a ser analizada, por ejemplo, las grasas poliinsaturadas y monoinsaturadas son analizadas de forma muy diferente. Las grasas también sirven como un buffer muy útil hacia una gran cantidad de enfermedades. Cuando una sustancia particular sea química o biotica, alcanza niveles no seguros en el torrente sanguíneo, el organismo puede efectivamente diluir (o al menos mantener un equilibrio) las sustancias dañinas almacenándolas en nuevo tejido adiposo. Esto ayuda a proteger órganos vitales, hasta que la sustancia dañina pueda ser metabolizada y/o retirada de la sangre a través de la excreción, orina, sangramiento accidental o intencional, excreción de cebo y crecimiento del pelo Aunque es prácticamente imposible remover las grasas completamente de la dieta, sería equivocado hacerlo. Algunos ácidos grasos son nutrientes esenciales, significando esto que ellos no pueden ser producidos en el organismo a partir de otros componentes y por lo tanto necesitan ser consumidos en pequeñas cantidades. Todas las otras grasas requeridas por el organismo no son esenciales y pueden ser producidas en el organismo a partir de otros componentes. -

Lípidos - Grasas en la nutrición

Lípidos Acidos Grasos Los aceites Acidos grasos Omega 3 Aceites Omega 6 Elem. orgánicos Carbohidratos Proteínas Sales - minerales Vitaminas Liposolubles Necesidades diarias Pirámide nutricional Objetivos de la alimentación Las grasas, también llamadas lípidos, co

carbohidratos representan la mayor fuen Buscar

Como en el caso de las proteínas, existe

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esenciales.

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el ácido linoléico y el linolénico, aunque n ausentes del organismo ya que están co en carnes, fiambres,pescados, huevos, e

Bioquimicamente, las grasas son sustan insolubles en agua. Esta apolaridad se d muchos átomos de carbono e hidrógeno y por lo tanto no forman dipolos que inter concluir que los lípidos son excelentes a grasas están formadas por ácidos grasos

En términos generales llamamos aceites vegetal, y corresponden a derivados que grasosinsaturados predominantemente p temperatura ambiente. (aceites vegetale ver cuadro)

Para el caso de las grasas, estas están c origen animal constituidos por ácidos gra temperatura ambiente. (manteca, grasa, lácteos, carnes, chocolate, palta y coco).

Las grasas cumplen varias funciones:

 

 

Energeticamente, las grasas c reserva energética, ya que brind gramo. Plásticamente, tienen una func todas las membranas celulares nervios, por lo que podemos de los órganos y tejidos. Aislante, a separador dada su apolaridad. Transportan proteínas liposolu Dan sabor y textura a los alime

Las ácidos grasos insaturados son impor ateroesclerosis (vulgarmente arterioscler de la piel. Estos vienen dados en los ace algodón y avena. Siempre que se somet el proceso conocido como hidrogenación a aceite saturado, por lo que su exceso e (generando la aparición de ateromas - at ateroesclerosis consiste en la formación la luz de las arterias.

Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y generalmente también oxígeno; pero en porcentajes mucho más bajos. Además pueden contener también fósforo, nitrógeno y azufre . Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos características:

1. Son insolubles en agua 2. Son solubles en disolventes orgánicos, como éter, cloroformo, benceno, etc.

Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C (Figura de la izquierda). La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con gran facilidad para formar puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas moléculas. En presencia de moléculas lipídicas, el aguaadopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a la molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la movilidad del lípido. Todo ello supone una configuración de bajaentropía, que resulta energéticamente desfavorable. Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas se agregan entre sí, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance, como las fuerzas de Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico (Figuras inferiores). Para ver el gráfico seleccione la opción "Descargar" del menú superior Constituyentes importantes de la alimentación (aceites, manteca, yema de huevo), representan una importante fuente de energía y de almacenamiento, funcionan como aislantes térmicos, componentes estructurales de membranas biológicas, son precursores de hormonas (sexuales, corticales), ácidosbiliares, vitaminas etc. FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones: 1. 2. Función de reserva. Son la principal reserva energética del organismo. Un gramo de grasa produce 9'4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4'1 kilocaloría/gr. 3. Función estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas. Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como eltejido adiposo de piés y manos. 4. Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen estafunción las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. 5. Función transportadora. El tranporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se raliza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los proteolípidos.

CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean ( Lípidos insaponificables ). 1. Lípidos saponificables A. Simples  

Acilglicéridos Céridos

B. Complejos  

Fosfolípidos Glucolípidos

2. Lípidos insaponificables A. Terpenos B. Esteroides C. Prostaglandinas ÁCIDOS GRASOS Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH). Para ver el gráfico seleccione la opción "Descargar" del menú superior Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos : 



Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C);el palmítico (16C) y el esteárico (18C) . Los ácidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).

Para ver el gráfico seleccione la opción "Descargar" del menú superior Propiedades de los ácidos grasos 



Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una zona hidrófila, el grupo carboxilo (COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales. Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo). Desde el punto de vista químico, los ácidos grasos son capaces de formar enlaces éster con los grupos alcohol de otras moléculas.

Cuando estos enlaces se hidrolizan con un álcali, se rompen y se obtienen las sales de los ácidos grasos correspondientes, denominados jabones, mediante un proceso denominado saponificación. Para ver el gráfico seleccione la opción "Descargar" del menú superior LÍPIDOS SIMPLES Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono, hidrógeno y oxígeno. Acilglicéridos Son lípidos simples formados por la esterificación de una,dos o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina. También reciben el nombre de glicéridos o grasas simples Para ver el gráfico seleccione la opción "Descargar" del menú superior Según el número de ácidos grasos, se distinguen tres tipos de estos lípidos:   

los monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso los diglicéridos, con dos moléculas de ácidos grasos los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos grasos.

Los acilglicéridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen moléculas de jabón. Ceras Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes también de cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. Así las plumas, el pelo , la piel,las hojas, frutos, están cubiertas de una capa cérea protectora. Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal. LÍPIDOS COMPLEJOS Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono, hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno,fósforo, azufre o un glúcido. Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana, por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son tammbién moléculas anfipáticas. Fosfolípidos Se caracterizan pr presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática. Algunos ejemplos de fosfolípidos Para ver los gráficos seleccione la opción "Descargar" del menú superior Glucolípidos Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células,

especialmente de las neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular, en donde realizan una función de relación celular, siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares. Terpenos Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los que se pueden citar:   

Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol,vainillina. Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K. Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.

Esteroides Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Comprenden dos grandes grupos de sustancias: 1. Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D. 2. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales. Para ver el gráfico seleccione la opción "Descargar" del menú superior El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere estabilidad. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides HORMONAS SEXUALES Entre las hormonas sexuales se encuentran la progesterona que prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación y la testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos. Para ver el gráfico seleccione la opción "Descargar" del menú superior HORMONAS SUPRARRENALES Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la cortisona, que actúa en el metabolismo de los glúcidos, regulando regulando la síntesis de glucógeno. Para ver el gráfico seleccione la opción "Descargar" del menú superior

Proteína

Estructura tridimensional de lahemoglobina. La animación corresponde a la transición conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.

Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o deldios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).1 Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:



Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno),



Inmunológica (anticuerpos),



Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina),



Contráctil (actina y miosina).



Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico),



Transducción de señales (Ej: rodopsina)



Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)

Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas. Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma. Contenido [ocultar]



1 Características



2 Funciones



3 Estructura



4 Propiedades de las proteínas



5 Desnaturalización



6 Clasificación

o

6.1 Según su forma

o

6.2 Según su composición química



7 Fuentes de proteínas



8 Calidad proteica



9 Reacciones de reconocimiento

o

9.1 Determinación de la estabilidad proteica



10 Deficiencia de proteínas



11 Exceso de consumo de proteínas



12 Análisis de proteínas en alimentos



13 Digestión de proteínas



14 Cronología del estudio de las proteínas[7]



15 Véase también



16 Referencias



17 Bibliografía



18 Enlaces externos

[editar]Características

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están formadas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempredispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas. Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína. Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma. La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por losgenes. Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.

[editar]Funciones Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:



Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;



Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;



La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;



Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos;



Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;



La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;



El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche. Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo. Debido a sus funciones, se pueden clasificar en: 1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en elsistema digestivo y se encargan de degradar los alimentos. 2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre. 3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. 4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos. 5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través de todo el organismo donde son requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre. 6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales y para que la célula así pueda realizar su función. El acetilcolina que recibe señales para producir la contracción muscular.

[editar]Estructura Artículo principal: Estructura de las proteínas.

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura,pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:



Estructura primaria.



Estructura secundaria.



Nivel de dominio.



Estructura terciaria.



Estructura cuaternaria.

A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

[editar]Propiedades 

de las proteínas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.



Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.



Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.



Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

[editar]Desnaturalización Artículo principal: Desnaturalización de proteínas.

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales. Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denominarenaturalización. Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de laclara de huevo al

desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.2

[editar]Clasificación [editar]Según

su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).

[editar]Según

su composición química

Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en3 : a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina. b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidad: I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina. II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas,glicinina y araquina. III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y lasglutelinas del trigo. IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz. V.- Histonas son solubles en medios ácidos. Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

[editar]Fuentes

de proteínas

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esenciallisina.

[editar]Calidad

proteica

Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos alimentos han sido introducidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos. Éstos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por el organismo. En general, éstos concluyeron que las proteínas animales que contienen todos los aminoácidos esenciales (leche, huevos, carne) y la proteína de soya son las más valiosas para el organismo.

[editar]Reacciones

reconocimiento 

Reacción de Biuret

de

El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos delnitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.



Reacción de los aminoácidos Azufrados

Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.



Reacción de Millon

Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.



Reacción xantoproteica

Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados amarillos.

[editar]Determinación

de la

estabilidad proteica La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinámica cuando

podamos hacer la diferencia de energía entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína desnaturaliza irreversiblemente, sólo podemos diferenciar energéticamente la proteína nativa del estado de transición (el estado limitante en el proceso de desnaturalización) que da lugar al estado final. En el caso de las proteínas reversibles, también se puede hablar de estabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturalización también presenta un estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas proteínas reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema aún controvertido en la bibliografía científica. La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor. El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja,resonanc ia magnética nuclear, etc. Una vez hemos elegido

la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica. Esta técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie. La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.

En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnológicas radica en que pese a su extrema eficacia catalítica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas proteínas de potencial interés apenas mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas).

[editar]Deficiencia

de proteínas

Deficiencia de proteínas en el tercer mundo La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en eltercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, lasobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10 millones anualmente. En casos severos el número de células blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir una infección. Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener

déficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.

[editar]Exceso

de consumo de

proteínas Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, pero si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita. El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio. Algunos sospechan que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios problemas:



Hiperactividad del sistema inmune.



Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos.



Pérdida de densidad ósea; la fragilidad de los huesos se debe a que el calcio y la glutamina se filtran de los huesos y el tejido muscular para balancear el incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este efecto no está presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales [los cereales son ácidos como las proteínas; las grasas son neutrales]) es alto.

En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Muchos investigadores piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa que un consumo regular de calcio sería capaz de estabilizar, o inclusive incrementar, la captación de calcio por el intestino delgado, lo cual sería más beneficioso en mujeres mayores.[1] Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a la caseína (la proteína en la leche), al gluten (la proteína en el trigo) y otros granos, a la proteína particular encontrada en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la

diversidad entre los tipos de proteínas o aminoácidos. Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de la masa muscular.[3]

[editar]Análisis

de proteínas en

alimentos El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno total en una muestra. El único componente de la mayoría de los alimentos que contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de aproximadamente 16%. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

[editar]Digestión

de proteínas

La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción delácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas apéptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos

por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche4 y entre proteínas de la leche individuales, como betalactoglobulina y caseína.5 Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90% se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.6 Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y losalcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.

[editar]Cronología 7

del estudio de

las proteínas 

En 1838, el nombre "Proteína"(del griego proteios, "primero") fue sugerido por Jöns Jacob Berzelius para la sustancia compleja rica en nitrógeno hallada en las células de todos los animales y vegetales.



1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminoácidos comunes en las proteínas.



1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez y pone nombre a la hemoglobina.



1894 Hermann Emil Fischer propone una analogía "llave y cerradura" para las interacciones enzima-sustrato.



1897, Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de células de levadura pueden fermentar la sacarosa para formar dióxido de carbono y etanol, por lo tanto sentaron las bases de la enzimología.



1926 James Batcheller Sumner cristalizó ureasa en forma pura, y demostro que las proteínas pueden tener actividad catalítica de enzimas. Svedberg desarrolló la primera centrífugadora analítica y la utilizó para calcular el peso molecular de la hemoglobina.



1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis para separar a las proteínas en solución.



1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primero patrones detallados de una proteína por difracción de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina.



1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografía, una técnica que ahora se utiliza para separar proteínas.



1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformación helicoidal de una cadena de aminoácidos-la "hélice" α-y la estructura de la "lámina" β, las cuales fueron halladas posteriormente en muchas proteínas.



1955 Frederick Sanger determina por primera vez la secuencia de aminoácidos de una proteína (insulina).



1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostró que a la diferencia entre la hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina normal se debe al cambio a un solo aminoácido.



1960 John Kendrew describió la primera estructura tridimensional detallada de una proteína (la mioglobina del esperma de la ballena) con una resolución de 0,2nm, y Perutz propuso una estructura de resolución mucho más baja para la hemoglobina.



1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que muchas enzimas se regulan por medio de cambios alostéricos en su conformación.



1995 Marc R. Wilkins Acuño el término (Proteoma) a la totalidad de proteínas presentes en una célula.

[editar]Véase

también

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en todaclase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro. Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad. El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define como el cociente entre los miligramos del aminoácido limitante existentes por gramo de la proteína en cuestión y los miligramos del mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia. El aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico mas bajo. La "proteína de referencia" es una proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para

satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina). Las proteínas animales tienen en general composiciones mas próximas a la considerada ideal. El valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la proteína o el hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en formas químicas no utilizables.. Sin embargo, es el único fácilmente medible. Los otros parámetros utilizados para evaluar la calidad de una proteína (coeficiente de digestibilidad, valor biológico o utilización neta de proteína) se obtienen a partir de experimentos dietéticos con animales o con voluntarios humanos. En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion

CLASIFICACION Y ESTRUCTURA ESTRUCTURA La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: la a(alfa)-hélice la conformación beta Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas. ESTRUCTURA CUATERNARIA Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

CLASIFICACION Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en: Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico. Según su composición pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas". Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos. La siguiete tabla muestra la clasificación completa.

CONJUGADAS CONJUGADAS NOMBRE

COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas

Acidos nucléicos

Lipoproteínas

Lípidos

Fosfoproteínas

Grupos fosfato

Metaloproteínas

Metales

Glucoproteínas

Monosacáridos

Glucoproteínas Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoproteínas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones SIMPLES Globulares Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Según su conformación Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, en virtud de lalibertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces . Existen dos clases de proteínas que difieren en sus conformacxiones características: "proteínas fibrosas" y "proteínas globulares". Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales. Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y ensoluciones salinas diliudas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan. Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macroestructura de tipo esférico. La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas globulares. Según su función La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más extensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas. Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones bioquímicas". Algunas de stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millon de veces. Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas. Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana

mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que trasnportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración aeróbica. Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular. Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las aqueratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos. Anticuerpos: Son proteínas altamenmte específicas que tienen la capacidad de identificar susustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos. Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo. Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisión de la información genética en la bisíntesis de otras moléculas.

FUNCIONES Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a losantígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc... A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempeñan: Función ESTRUCTURAL -Algunas proteinas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. -Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.

-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente. Función ENZIMATICA -Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas delmetabolismo celular. Función HORMONAL -Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Función REGULADORA -Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). Función HOMEOSTATICA -Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Función DEFENSIVA Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas. Función de TRANSPORTE La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones. Función CONTRACTIL La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Función DE RESERVA La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollodel embrión.

La lactoalbúmina de la leche.

METABOLISMO Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente, solamente una pequeña cantidad de componentes individuales. Agua , para compensar las pérdidas producidas por la evaporación, sobre todo a través de los pulmones, y como vehículo en la eliminación de solutos a través de la orina. Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para compensar las pérdidas por evaporación y la otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse muy aumentadas si aumentan las pérdidas por el sudor. Los alimentos preparados normalmente aportan algo mas de un litro, el agua metabólica (obtenida químicamente en la destrucción de los otros componentes de los alimentos) representa un cuarto de litro y el resto se toma directamente como bebida. Necesitamos energia para dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y realizar actividades voluntarias. La actividad demantenimiento se conoce con el nombre de "metabolismo basal" Metabolismo basal En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesis de proteinas (que es la actividad que mas energia consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte activo y la trasmisión nerviosa (otro tanto) y los latidos del corazón y la respiración (alrededor del 10 %). Existen grandes diferencias en el consumo de energia por los distintos organos. El cerebro consume el 20 % de la energia utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energia que una persona precisa para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del numero de celulas metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por supuesto, como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen la misma proporción de energia (el esqueleto y el tejido adiposo son poco activos metabolicamente, por ejemplo), pero en una primera aproximación, pueden considerarse las necesidades energéticas de una persona no especialmente obesa como una función de su peso. La estimación que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por kilogramo de peso corporal y por hora. Necesidades en función de la actividad. Estas necesidades son muy variables, en función de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeño incremento de las necesidades correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha determinado experimentalmente el gasto energético de casi cualquier actividad humana, utilizando como sistema de medida el consumo de oxígeno y la producción de CO2. Los valores exactos dependen de las características de la persona (peso sobre todo, pero también sexo y edad).

En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energético según la actividad: Actividad ligera: Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajo domestico, conducir un tractor. Actividad moderada: Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada. Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minería,jugar al futbol. Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar leña, Carrera. Las proteinas, los hidratos de carbono y los lípidos o grasas, además de otras funciones orgánicas, actúan como combustible productores de energia. Estos últimos tienen la tendencia de acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de energía son menores, lo que en definitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en comparación con los hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa eliminación o que se metabolice adecuadamente. El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exógena (alimentación) y la Endógena (metabolismo).

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Representación 3D del ADN.

Los ácidos nucleicos son grandes polímeros lineales formadas por la repetición demonómeros denomidados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a alcanzar tamaños gigantescos, con millones de nucleótidos encadenados. Los ácidos nucleicos almacenan la información genética de los organismos vivos y son los responsables de la transmisión hereditaria. Existen dos tipos básicos, el ADN y el ARN. El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Miescher, quien en el año1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico. Posteriormente, en 1953, James Watson y Francis Crick descubrieron la estructura del ADN, empleando la técnica dedifracción de rayos X. Contenido [ocultar]

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1 Tipos de ácidos nucleicos

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2 Nucleósidos y nucleótidos

o 

2.1 Listado de las bases nitrogenadas

3 Características del ADN

o

3.1 Estructuras ADN

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4 Características del ARN

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5 Ácidos nucleicos artificiales



6 Enlaces externos

[editar]Tipos

de ácidos nucleicos

Artículo principal: Estructura del ácido nucleico.

Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:

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Por el glúcido (la pentosa es diferente en cada uno; ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN)

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Por las bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;

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En la inmensa mayoría de organismos, el ADN es bicatenario (dos cadenas unidas formando una doble hélice), mientras que el ARN es monocatenario (una sola cadena), aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr.



En la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.

[editar]Nucleósidos

y nucleótidos

Artículos principales: Nucleósido y Nucleótido.

Las unidades que forman los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Cada nucleótido es una molécula compuesta por la unión de tres unidades: un monosacárido de cinco carbonos (una pentosa, ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN), una base nitrogenadapurínica (adenina, guanina) o pirimidínica (citosina, timina o uracilo) y un grupo fosfato (ácido fosfórico). Tanto la base nitrogenada como los grupos fosfato están unidos a la pentosa. La unidad formada por el enlace de la pentosa y de la base nitrogenada se denomina nucleósido. El conjunto formado por un nucleósido y uno o varios grupos fosfato unidos al carbono 5' de la pentosa recibe el nombre de nucleótido. Se denomina nucleótido-monofosfato (como el AMP) cuando hay un solo grupo fosfato, nucleótido-difosfato (como el ADP) si lleva dos y nucleótido-trifosfato (como el ATP) si lleva tres.

[editar]Listado

de las bases nitrogenadas

Las bases nitrogenadas conocidas son:

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Adenina, presente en ADN y ARN



Guanina, presente en ADN y ARN

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Citosina, presente en ADN y ARN

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Timina, presente exclusivamente en el ADN

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Uracilo, presente exclusivamente en el ARN

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Estructura química de laadenina.

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Estructura química de laguanina.

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Estructura química de lacitosina.

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Estructura química de latimina.

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Estructura química deluracilo.

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Estructura química de laribosa.

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Estructura química delácido fosfórico.

[editar]Características

del ADN

Artículo principal: ADN.

El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. Esta doble cadena puede disponerse en forma lineal (ADN del núcleo de las células eucarióticas) o en forma circular (ADN de las células procarióticas, así como de las mitocondrias y cloroplastos eucarióticos). La molécula de ADN porta la información necesaria para el desarrollo de las características biológicas de un individuo y contiene los mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones. Dependiendo de la composición del ADN (refiriéndose a

composición como la secuencia particular de bases), puede desnaturalizarse o romperse los puentes de hidrógenos entre bases pasando a ADN de cadena simple o ADNsc abreviadamente. El ADN es ácido nucleico formado por nucleotidos.cada nucleotido consta de tres elementos: •Un azúcar:desoxirribosa en este caso(en el caso del ARN,el azúcar que lo forma es una ribosa). •un grupo fosfato. •una base nitrogenada. Excepcionalmente, el ADN de algunos virus es monocatenario.

[editar]Estructuras 

ADN

Estructura primaria. Una cadena de desoxirribonucleótidos (monocatenario) es decir, está formado por un solo polinucleótido, sin cadena complementaria. No es funcional, excepto en algunos virus.

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Estructura secundaria. Doble hélice, estructura bicatenaria, dos cadenas de nucleótidos complementarias, antiparalelas, unidas entre sí por medio de las bases nitrogenadas por medio de puentes de hidrógeno. Está enrollada helicoidalmente en torno a un eje imaginario. Hay tres tipos:



Doble hélice A, con giro dextrógiro, pero las vueltas se encuentran en un plano inclinado (ADN no codificante).



Doble hélice B, con giro dextrógiro, vueltas perpendiculares (ADN funcional).



Doble hélice Z, con giro levógiro, vueltas perpendiculares (no funcional); se encuentra presente en los parvovirus.

[editar]Características

del ARN

Artículo principal: ARN.

El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina). Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como de ADN, al ser el enlace fosfodiéster químicamente idéntico. El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas. Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos, a una secuencia lineal de aminoácidos en una proteína. Para expresar dicha información, se necesitan varias etapas y, en consecuencia existen varios tipos de ARN:



El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma. Poco después de su síntesis sale del núcleo a través de los poros nucleares asociándose a los ribosomas donde actúa como matriz o molde que ordena los aminoácidos en la cadena proteica. Su vida es muy corta: una vez cumplida su misión, se destruye.



El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno que se forman entre bases complementarias, lo que da lugar a que se formen una serie de brazos, bucles o asas. Su función es la de captar aminoácidos en el citoplasma uniéndose a ellos y transportándolos hasta los ribosomas, colocándolos en el lugar adecuado que indica la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero para llegar a la síntesis de una cadena polipeptídica determinada y por lo tanto, a la síntesis de una proteína



El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas. El ARN ribosómico recién sintetizado es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas, dando lugar a las subunidades del ribosoma.

[editar]Ácidos

nucleicos artificiales

Existen, aparte de los naturales, algunos ácidos nucleicos no presentes en la naturaleza, sintetizados en el laboratorio.

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Ácido nucleico peptídico, donde el esqueleto de fosfato-(desoxi)ribosa ha sido sustituido por 2-(Naminoetil)glicina, unida por unenlace peptídico clásico. Las bases púricas y pirimidínicas se unen al esqueleto por el carbono carbonílico. Al carecer de un esqueleto cargado (el ion fosfato lleva una carga negativa a pH fisiológico en el ADN/ARN), se une con más fuerza a una cadena complementaria de ADN monocatenario, al no existir repulsión electrostática. La fuerza de interacción crece cuando se forma un ANP bicatenario. Este ácido nucleico, al no ser reconocido por algunos enzimas debido a su diferente estructura, resiste la acción de nucleasas y proteasas.

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Morfolino y ácido nucleico bloqueado (LNA, en inglés). El morfolino es un derivado de un ácido nucleico natural, con la diferencia de que usa un anillo de morfolina en vez del azúcar, conservando el enlace fosfodiéster y la base nitrogenada de los ácidos nucleicos naturales. Se usan con fines de investigación, generalmente en forma de oligómeros de 25 nucleótidos. Se usan para hacer genética inversa, ya que son capaces de unirse complementariamente a pre-ARNm, con lo que se

evita su posterior recorte y procesamiento. También tienen un uso farmacéutico, y pueden actuar contra bacterias y virus o para tratar enfermedades genéticas al impedir la traducción de un determinado ARNm.

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Ácido nucleico glicólico. Es un ácido nucleico artificial donde se sustituye la ribosa por glicerol, conservando la base y el enlace fosfodiéster. No existe en la naturaleza. Puede unirse complementariamente al ADN y al ARN, y sorprendentemente, lo hace de forma más estable. Es la forma químicamente más simple de un ácido nucleico y se especula con que haya sido el precursor ancestral de los actuales ácidos nucleicos.

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Ácido nucleico treósico. Se diferencia de los ácidos nucleicos naturales en el azúcar del esqueleto, que en este caso es unatreosa. Se han sintetizado cadenas híbridas ATN-ADN usando ADN polimerasas. Se une complementariamente al ARN, y podría haber sido su precursor.

 

Son biopolímeros, de elevado peso molecular, formados por otras subunidades estructurales o monómeros, denominados nucleótidos. El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Meischer (1869), el cual trabajando con leucocitos y espermatozoides de salmón, obtuvo una sustancia rica en carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un porcentaje elevado de fósforo. A esta sustancia se le llamó en un principio nucleina, por encontrarse en el núcleo. Años más tarde, se fragmentó esta nucleina, y se separó un componente proteico y un grupo prostético, este último, por ser ácido, se le llamó ácido nucleico. En los años 30, Kossel comprobó que tenían una estructura bastante compleja. En 1953, James Watson y Francis Crick, descubrieron la estructura tridimensional de uno de estos ácidos, concretamente del ácido desoxirribonucleico (ADN).

Ácidos nucleicos Los ácidos nucleicos (AN) fueron descubiertos por Freidrich Miescher en 1869.

En la naturaleza existen solo dos tipos de ácidos nucleicos: El ADN (ácido desoxirribonucleico) y el ARN (ácido ribonucleico) y están presentes en todas las células. Su función biológica no quedó plenamente confirmada hasta que Avery y sus colaboradores demostraron en 1944 que el ADN era la molécula portadora de la información genética. Los ácidos nucleicos tienen al menos dos funciones: trasmitir las características hereditarias de una generación a la siguiente y dirigir la síntesis de proteínas específicas. Tanto la molécula de ARN como la molécula de ADN tienen una estructura de forma helicoidal. Químicamente, estos ácidos están formados, como dijimos, por unidades llamadas nucleótidos: cada nucleótido a su vez, está formado por tres tipos de compuestos: 1. Una pentosa o azúcar de cinco carbonos: se conocen dos tipos de pentosas que forman parte de los nucleótidos, la ribosa y la Freidrich Miescher desoxirribosa, esta última se diferencia de la primera por que le falta un oxígeno y de allí su nombre. El ADN sólo tiene desoxirribosa y el ARN tiene sólo ribosa, y de la pentosa que llevan se ha derivado su nombre, ácido desoxirribonucleico y ácido ribonucleico, respectivamente.

Las dos pentosas

2. Una base nitrogenada: que son compuestos anillados que contienen nitrógeno. Se pueden identificar cinco de ellas: adenina, guanina, citosina, uracilo y timina.

Las cinco bases nitrogenadas

-

3. Un radical fosfato: es derivado del ácido fosfórico (H3PO4 ). Los AN son polímeros lineales en los que la unidad repetitiva, llamadanucleótido (figura de la izquierda), está constituida por: (1) una pentosa (la ribosa o la desoxirribosa), (2) ácido fosfórico y (3) una base nitrogenada (purina o pirimidina). La unión de la pentosa con una base constituye un nucleósido (zona coloreada de la figura). La unión mediante un enlace éster entre el nucleósido y el ácido fosfórico da lugar al nucleótido.

La secuencia de los nucleótidos determina el código de cada ácido nucleico particular. A su vez, este código indica a la célula cómo reproducir un duplicado de sí misma o las proteínas que necesita para su supervivencia.

El ADN y el ARN se diferencian porque: - el peso molecular del ADN es generalmente mayor que el del ARN

- el azúcar del ARN es ribosa, y el del ADN es desoxirribosa - el ARN contiene la base nitrogenada uracilo, mientras que el ADN presenta timina La configuración espacial del ADN es la de un doble helicoide, mientras que el ARN es un polinucleótido lineal, que ocasionalmente puede presentar apareamientos intracatenarios Ácido Desoxirribonucleico (ADN) El Ácido Desoxirribonucleico o ADN (en inglés DNA) contiene la información genética de todos los seres vivos. Cada especie viviente tiene su propio ADN y en los humanos es esta cadena la que determina las características individuales, desde el color de los ojos y el talento musical hasta la propensión a determinadas enfermedades. Es como el código de barra de todos los organismos vivos que existen en la tierra, que está formado por segmentos llamados genes. La combinación de genes es específica para cada organismo y permite individualizarnos.Estos genes provienen de la herencia de nuestros padres y por ello se utiliza los tests de ADN para determinar el parentesco de alguna persona. Además, se utiliza el ADN para identificar a sospechosos en crímenes (siempre y cuando se cuente con una muestra que los relacione). Actualmente se ha determinado la composición del genoma humano que permite identificar y hacer terapias para las enfermedades que se trasmiten genéticamente como: enanismo, albinismo, hemofilia, daltonismo, sordera, fibrosis quística, etc. Molécula de ADN con sus estructura helicoidal

Agentes mutagénicos y las diferentes alteraciones que pueden producir en el ADN

Las mutaciones pueden surgir de forma espontánea (mutaciones naturales) o ser inducidas de manera artificial (mutaciones inducidas) mediante radiaciones y determinadas sustancias químicas a las que llamamos agentes mutágenos. Estos agentes aumentan significativamente la frecuencia normal de mutación. Así pues, distinguimos:

1) Radiaciones, que, según sus efectos, pueden ser: a) No ionizantes, como los rayos ultravioleta (UV) que son muy absorbidas por el ADN y favorecen la formación de enlaces covalentes entre pirimidinas contiguas (dímeros de timina, por ejemplo) y la aparición de formas tautómeras que originan mutaciones génicas. b) Ionizantes, como los rayos X y los rayos gamma, que son mucho más energéticos que los UV; pueden originar formas tautoméricas, romper los anillos de las bases nitrogenadas o los enlaces fosfodiéster con la correspondiente rotura del ADN y, por consiguiente, de los cromosomas. 2) Sustancias químicas que reaccionan con el ADN y que pueden provocar las alteraciones siguientes: a) Modificación de bases nitrogenadas. Así, el HNO2 las desamina, la hidroxilamina les adiciona grupos hidroxilo, el gas mostaza añade grupos metilo, etilo, ... b) Sustitución de una base por otra análoga. Esto provoca emparejamientos entre bases distintas de las complementarias.

Otra imagen para la molécula de ADN

c) Intercalación de moléculas. Se trata de moléculas parecidas a un par de bases enlazadas, capaces de alojarse entre los pares de bases del ADN. Cuando se produce la duplicación pueden surgir inserciones o deleciones de un par de bases con el correspondiente desplazamiento en la pauta de lectura. Ácido Ribonucleico (ARN): El “ayudante” del ADN Ácido nucleico formado por nucleótidos en los que el azúcar es ribosa, y las bases nitrogenadas son adenina, uracilo, citosina y guanina. Actúa como intermediario y complemento de las instrucciones genéticas codificadas en el ADN. La información genética está, de alguna manera, escrita en la molécula del ADN, por ello se le conoce como ―material genético‖. Por esto, junto con el ácido ribonucleico (ARN) son indispensables para los seres vivos. El ARN hace de ayudante del ADN en la utilización de esta información. Por eso en una célula eucariótica (que contiene membrana nuclear) al ADN se lo encuentra sólo en el núcleo, ya sea formando a los genes, en cambio, al ARN se lo puede encontrar tanto en el núcleo como en el citoplasma.

Transcripción o síntesis a ARN Básicamente, la relación entre el ADN, el ARN y las proteínas se desarrolla como un flujo de actividad celular. Dicho flujo, que hoy constituye el dogma central de la biología molecular, podríamos graficarlo así: ADN --------> ARN ----------------> PROTEINAS replicación --> transcripción --> traducción Descriptivamente, diremos que el ADN dirige su propia replicación y su transcripción o síntesis a ARN (reacción anabólica), el cual a su vez dirige su traducción (reacción anabólica) a proteínas. De lo anterior se desprende que la transcripción (o trascripción) es el proceso a través del cual se forma el ARN a partir de la información del ADN con la finalidad de sintetizar proteínas (traducción). Para mayor comprensión, el proceso de síntesis de ARN o transcripción, consiste en hacer una copia complementaria de un trozo de ADN. El ARN se diferencia estructuralmente del ADN en el azúcar, que es la ribosa y en una base, el uracilo, que reemplaza a la timina. Además el ARN es una cadena sencilla.

El ADN, por tanto, sería la "copia maestra" de la información genética, que permanece en "reserva" dentro del núcleo. El ARN, en cambio, sería la "copia de trabajo" de la información genética. Este ARN que lleva las instrucciones (traducción) para la síntesis de proteínas se denomina ARN mensajero(ARNm). La replicación y la transcripción difieren en un aspecto muy importante, durante la replicación se copia el cromosoma de ADN completo, pero la transcripción es selectiva, se puede regular. El ARNm ARN mensajero: molécula de ARN que representa una copia en negativo de las secuencias de aminoácidos de un gen. Las secuencias no codificantes (intrones) han sido ya extraídas. El ARNm es un completo reflejo de las bases del ADN, es muy heterogéneo con respecto al tamaño, ya que las proteínas varían mucho en sus pesos moleculares. Es capaz de asociarse con ribosomas para la síntesis de proteínas y poseen una alta velocidad de recambio. El ARN mensajero es una cadena simple, muy similar a la del ADN, pero difiere en que el azúcar que la constituye es ligeramente diferente (se llama Ribosa, mientras que la que integra el ADN es Desoxi Ribosa). Una de las bases nitrogenadas difiere en el ARN y se llama Uracilo, sustituyendo a la Timina. Tipos de ARN Los productos de la transcripción no son sólo ARNm. Existen varios tipos diferentes de ARN, relacionados con la síntesis de proteínas. Así, existe ARN mensajero (ARNm), ARN ribosómico (ARNr), ARN traductor (ARNt) y un ARN heterogéneo nuclear (ARN Hn). Dentro del ADN hay genes que codifican para ARNt y ARNr. ARNHn ARN heterogéneo nuclear = ARNm primario: localizado en el núcleo y de tamaño variable. Precursor del ARN mensajero, se transforma en él tras la eliminación de los intrones, las secuencias que no codifican genes. ARNm Con pocas excepciones el ARNm posee una secuencia de cerca de 200 adeninas (cola de poli A), unida a su extremo 3' que no es codificada por el ADN. Codones y aminoácidos La información para la síntesis de aminoácidos está codificada en forma de tripletes, cada tres bases constituyen un codón que determina un aminoácido. Las reglas de correspondencia entre codones y aminoácidos constituyen el código genético. La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma. Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia, específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero, dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que les corresponde. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente.