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Enzimas...
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enzimas
ENZIMAS
5.1.B.-CARACTERÍSTICAS ENZIMAS EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Th omas Cech, y Sidney Altman las descubrieron. No eran proteínas, sino ARN. •
En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química
ENZIMAS
Llevan a cabo su función uniéndose de forma específica al sustrato
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
Propiedades ENZIMAS -Aceleran la velocidad de la reacción. -No se consumen en el trascurso de la reacción
Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos
BIOLÓGICOS
QUÍMICOS
Son específicos para una determinada Aceleran cualquier reacción inespecíficamente. reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos. Son proteínas mayoritariamente ( hay ARN (Ribozimas) con función enzimática). Son saturables
Son sustancias simples finamente divididas. No son saturables.
Son altamente eficaces (son eficaces en Son medianamente eficaces. bajas concentraciones).
Puede ser regulada su actividad catalítica. Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio.
No pueden ser regulados. No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.
ENZIMAS: mecanismo acción.Se denomina estado de transición o estado activado, aquél en el que la molécula de sustrato tiene debilitados sus enlaces y tiene más probabilidad de convertirse en producto.
ENZIMAS: mecanismo acción.La energía necesaria para alcanzar el estado de activación se denomina ENERGIA DE ACTIVACIÓN.
ENZIMAS: mecanismo acción.Las enzimas lo que hacen es bajar la energía de activación. Con lo que aceleran la velocidad de la reacción.
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
ENZIMAS
Modelos unión e-s
Cinética enzimática
ENZIMAS Factores que influyen
REGULACIÓN ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. •
•
Activación enzimática. Inhibición enzimática –
Irreversible
–
Reversible: •
Competitiva.
•
Acompetitiva Acompetitiv a
–
Enzimas alostéricas.
–
Modificación covalente
–
Rotura proteolítica de precursores inactivos.
ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA •
•
Un activador es una molécula que al unirse al enzima (inactivo), provoca cambios en su centro activo y hace que funcione. A veces es el mismo sustrato el que actúa como activador
Inhibición enzimática •
•
Un inhibidor es una sustancia que disminuye o anula la actividad de una enzima. Puede ser: –
Ión
–
Una molécula orgánica.
–
O el producto final de la reacción.
Inhibición enzimática •
•
•
Muchos inhibidores enzimáticos que actúan como fármacos, antibióticos o conservantes; otros pueden venenos.
ser
tóxicos,
potentes
Por ejemplo, la aspirina (acetilsalicilato) inhibe la enzima que cataliza el primer paso en la síntesis de prostaglandinas, implicadas en la producción del dolor .
Inhibición enzimática •
Inhibición irreversible.
•
Inhibición reversible. –
Competitiva.
Acompetitiva.
–
Inhibición irreversible •
Cianuro. Inhibe enzimas de la cadena respiratoria (origen: almendras amargas).
•
DFP (Inhibe acetilcolinesterasa)
•
Penicilina
ENZIMAS Inhibidor competitivo
ENZIMAS Inhibidor competitivo
ENZIMAS Inhibidor no competitivo
ENZIMAS Inhibidor no competitivo
ENZIMAS Inhibidor no competitivo El inhibidor no compite con el sustrato. •
Se une en un lugar diferente del centro activo. •
La unión con el inhibidor puede: •
cambia la forma del centro activo y hace que el sustrato no pueda unirse al enzima. •
O no permite la catálisis
•
Este tipo de inhibición no se supera si añadimos más sustrato •
ENZIMAS Inhibidor no competitivo
ENZIMAS Inhibidor acompetitivo
ENZIMAS Inhibidor
Acompetitiva
ENZIMAS enzimas alostéricas
Enzimas alostéricas
Concepto de Cooperatividad •
La unión de los sustratos al sitio activo de una subunidad produce un cambio conformacional que por contacto físico se transmite a las subunidades vecinas, facilitando las interacciones
Cooperatividad de unión de sustrato homoalosterismo •
•
•
La enzima que se une al sustrato de forma cooperativa se comporta a bajas concentraciones de sustrato como si se uniera mal al sustrato (Km elevada).
Cuando aumentan las concentraciones es cada vez más eficaz. Las enzimas que actúan así regulan las concentraciones de sustrato en valores constantes y contribuyen a la honmeostasis.
Homoalosterismo extremo
NOMENCLATURA
ENZIMAS tipos de enzimas
ENZIMAS tipos de enzimas
ENZIMAS Coenzimas
ENZIMAS Coenzimas
Un coenzima es un cofactor orgánico
•
Los coenzimas actúan como dadores o receptores de grupos químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos.
•
A diferencia del apoenzima, el coenzima sí durante la reacción.
se modifica
•
Los coenzimas no son específicos de un tipo de apoenzima, sino que un mismo coenzima puede actuar con muchos tipo de apoenzimas.
•
Muchos coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas como constituyentes de su estructura.
•
ENZIMAS Coenzimas
ENZIMAS Coenzimas
VITAMINAS •
•
•
•
•
•
Son Glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan como coenzimas y Son nutrientes esenciales. Son imprescindibles en procesos metabólicos, para el desarrollo y crecimiento de un organismos y el mantenimiento de los tejidos. Se necesitan en muy pequeña cantidad. Son sustancias lábiles, que se alteran con facilidad con los cambios de temperatura, luz o almacenamientos prolongados. En ocasiones se ingieren en forma de PROVITAMINAS El déficit de vitaminas en la dieta, puede generar trastornos y enfermedades, incluso la muerte, que se denomina AVITAMINOSIS, si la carencia es total, e HIPOVITAMINOSIS, si la carencia es parcial.
1.Vitaminas liposolubles, de naturaleza lipídica y por tanto insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos.. Una ingesta excesiva de estas vitaminas produce una acumulaci ón en el hígado y trastornos de hipervitaminosis. Son: A,D, E y K. No forman parte de cofactores enzimáticos (salvo la K). 2. Vitaminas Hidrosolubles. Son solubles en agua, y por tanto se difunden muy bien en la sangre y se eliminan por la orina. Su exceso no produce trastornos. Pertenencen a este grupo : Las vitaminas del grupo B y la vitamina C.
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