BIOQUIMICA RESUMEN

April 10, 2019 | Author: QUIMICO CLINICO WILLIANS SANCHEZ | Category: Enzyme, Amino Acid, Lipid, Peptide, Proteins
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RESUMEN DE BIOQUIMICA BASICA LIPIDOS, PROTEINAS Y ENZIMAS...

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SÁNCHEZ RODRÍGUEZ WILLIANS

27-

NOVIEMBRE-2000

Son un grupo heterogéneos de compuestos emparentados real o potencialmente con los ácidos grasos. PROPIEDADES:

Son relativamente insolubles en agua y son solubles en los solventes no polares como: éter , benceno y cloroformo. Así los lípidos incluyen grasas , aceites, cera y compuestos relacionados. FORMULA GENERAL:

R – C – C – C – C –C – OH

CLASIFICACION GENERAL DE LOS LIPIDOS: LÍPIDOS SIMPLES:

Son Son este estere ress de ác ácid idos os gras grasos os co con n dive divers rsos os alco alcoho hole les, s, por por ejemplo: grasas , ceras. Grasas: son ácidos carboxílicos alifáticos obtenidos principalmente por hidrólisis de grasas y aceites naturales y se les considera esteres de ácidos grasos con glicerol.

 ACIDOS GRASOS  Saturados: se les considera como provenientes del ácido acético que seria el primer miembro de la serie. COMPOSICIÓN:

Constta prin Cons rincip cipalm almente nte de C , H y O ,a ,alg lgu unas nas var varied iedades ades contienen N y P.



Insaturados: contienen una o mas dobles ligaduras y se

subdividen en ácidos: mono insaturados y poli insaturados y eicosanoides, eicosanoides,  

ACIDO AC IDO GRA GRASOS SOS SATU SATURAD RADO O INSATURADO

ACIDOS ACI DOS GRA GRASOS SOS

Nombre común

No de átomos c

Nombre común

No de átomos c

Fórmico

1

Palmitileico

16

acético

2

Oleico

18

Propinoico

3

Elaidico

18

Butírico

4

Euricico

22

Valerico

5

Nervonico

24

Caproico

6

Linileico

18

Caprilico

8

Gammalinoleico

18

Laurico

10

Alfa-linoleico

18

Misistico

12

Araquidonico

20

Palmitico

14

Timnodinico

20

Estearico

16

clupanodomico

22

18

cervonico

22

Ac.behenico

LÍPIDOS LÍPIDOS COMPUESTOS COMPUESTOS: Son Son este estere ress de ác ácid idos os gras graso os que que

contienen tres grupos químicos además de un alcohol y del ácido graso.

a)Fosfolípidos: son son un am ampl plio io grup grupo o de mo molé lécu cula lass cuya cuya ca cara ract cter erís ísti tica ca es contener un grupo fosfato. Debido a esto son lípidos con fuerte

carácter antipático, es decir una zona apolar o hidrofilita que contiene el grupo fosfato y algún otro componente. Ello lo hace especialmente diseñados para formar la bicapa de lipi lipid dia que que const nstitu ituye las las membra branas nas bio biológic ógica as, tanto plasmáticas como las que delimitan los diferentes organismos celulares. Además están formados, por glicerina, ácidos grasos, ácido fosfórico y una base nitrogenada. Comprenden las siguientes grupos: 1.-ácido fosfatídico y fosfatidigliceroles. fosfatidigliceroles. 2.-fosfatidietanolamina 3.-fosfatadicolina 4.-fosfatadilinostiol 5.-fosfatadilcerina 6.-lisofoslipidos 7.-plasmalogenos 8.-esfingomielinas LECTINAS:

Son fosfáticos de colonia en general solo contienen algunos ácidos ácidos grasos grasos,, como como el palmit palmitico ico,, esteá esteáric rico, o, oleic oleico, o, linole linoleico ico,, linolenico y araquidonico. CEFALINAS:

 También son fosfáticos que contienen etanol amina o serina en lugar de colina. Se han encontrado como sus componentes a los ácidos grasos estearico, oleico, linoleico y araquidonico. ESFINGOMIELINA:

Están formadas por un alcohol alcohol aminado aminado básico básico complejo, complejo, están limitadas al cerebro y tejido nervioso, contienen ácido esteárico, lignocerico y nervonico. GLUCOLIPIDOS:

Contiene un carbohidratos en su molécula . CEREBROSIDIOS:

Son esfingolucolipiudos que solo contienen azucares simples, gene genera ralm lmen ente te gala galact ctos osa, a, en luga lugarr de fosf fosfor oril ilco coli lina na de la esfi esfing ngom omie ieli lina na:: cuan cuando do se quit quita a el azúc azúcar ar,, el re rest sto o de la molécula se llama una ceramida. LIPOPROTEÍNAS:

Son Son sust sustan anci cias as de las las cual cuales es los lípido lípidoss está están n unid unidos os a las las proteí proteína nass y se rel relaci aciona onan n con posibl posible e interv intervenc ención ión de estas estas sustancias en las membranas, otros componentes intracelulares, como el núcleo y mitocondrias.

ESTRUCTURA QUÍMICA DEL GLICEROL, “ EL TIPO ESTER ” EN LA POSICIÓN 1, 2 Y 3 PARA ESTRUCTURA DE LOS TRIGLICERIDOS O O

CH2 - O - C - R1

R2 - C - O CH

O

CH2 - O - C - R2 TRIACILGLICEROL

INCLUSIONES DE BASES NITROGENADAS ESTRUCTURA QUÍMICA DE LOS FOSFOLÍPIDOS



COLINA

EN

LA

O - CH 2 - CH 2 N •

O •

- CH3

SERINA

CH3 CH3

NH3

CH 2 - CH 2 - COO ETANOLAMINA

O - CH2 - CH 2 - NH ESTEROIDES

Son compuestos cuya estructura contienen de anillos conden condensad sados os del ciclop ciclopent entan anope operhi rhidr drofe ofenan nantre treno no se lla llaman man esteroides.

El colesterol es el esteroide mejor conocido debido a su relación con la arterosclerosis. En bioquímica tiene importancia debido a que que es prec precur urso sorr de un gran gran nume numero ro de este estero roid ides es,, ác ácid idos os biliares, hormonas hormonas suprarrenales, suprarrenales, hormonas hormonas sexuales, vitamina vitamina D, gluc glucos osod odic icos os ca card rdia iaco cos, s, sito sitost ster erol oles es del del re rein ino o vege vegeta tall y algunos alcaloides.

ACIDOS BILIARES:

Se encuentran en la bilis, combinados por medio de sus grupos carb ca rbox oxil ilo o co con n el ác ácid ido o am amin inad adog ogli lici cina na o co con n un deri deriva vado do aminado cisteina, etc. Lasa Lasa sales sales bilia biliares res están están como como emusif emusifica icante ntes: s: como como tal, tal, son son impo import rtan ante tess para para la abso absorc rció ión n y dige digest stió ión n de lípi lípido doss y sus sus productos de hidrólisis. Son productos metabólicos-----------------------colesterol. metabólicos-----------------------colesterol.

PRINCIPALES HORMONAS ESTEROIDES:

ANDRÓGENOS Y ESTRÓGENOS Hormonas masculinas Hormonas femeninas MINERALOCORTICOIDES ALDOSTERONA CORTICOIDES ADRENALINA GLUCOCORTICOIDES NORADRENALI NA.

SÁNCHEZ 11-12-2000

RODRÍGUEZ

WILLIANS

IMPORTACIA DE LAS PROTEINAS:

Constituye la clase mas sobresaliente de compuestos bioq bioquí uími mico coss , las las prot proteí eína nass son son de impo import rtan anci cia a para para los los proc proces esos os vita vitale less y se encu encuen entr tran an en tod todas as las las cél célul ulas as del del cuerpo. Además de las muchas proteínas y enzimas que regulan el metabolismo de los carbohidratos y las grasa son esencialmente proteínas. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:

Estos compuestos desarrollan mediante la unión de moléculas mas pequeñas de aminoácidos , que tienen la siguiente formula estructural: H2 N----C----COOH

En general las proteínas se encuentran encuentran aproximadamente aproximadamente 20 A.A. y hay muy muy pocas pocas que contienen mas de de 17 distintos. Por lo común común , solo existen existen 8 aminoácidos aminoácidos que el organismo organismo es capa ca pazz de sint sintet etiz izar ar,, por por lo que debe deben n incl inclui uirs rse e en la diet dieta a alimenticia. AMINOACIDOS

SÍMBOLO LETRAS

DE

3 SÍMBOLO DE 1 LETRA

Alanina. Argina. Asparagina. Acido aspártico Asn+asp Cisteina Glutamina Acido glutámico Ggln+Glu Glicocola Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Prolina Serina Treonina Tripalatofano Tirosina Valina. AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS:

Ala Arg Asn Asp Acx Cys Gln Glu Glx Gli His Ile Lau Lys Mte Phe Pro Sar Thr Trp Tyr Val CON

A R N D B C Q E Z G H I R K M F P S T W Y V GRUPO

R

NO

 

POLARES

O

Los siguientes aminoácidos contienen 5 con grupo r que son hidrocar hidrocarburo buross alifático alifáticoss : alanina, alanina, leucina, leucina, isoleuci isoleucina, na, valina valina y prolina, con con anillos aromáticos: fenil alanina alanina y el triptofano triptofano . y uno que conti ontie ene azu azufre re:: metio etion nina ina. Co Com mo grup rupo estos stos aminoácidos son men menos sol solubles en el el agu agua que los los

amino aminoáci ácidos dos polar polares es , el miemb miembro ro menos menos hidróf hidrófob obo o de esta esta clase es la alanina. AMINOÁCIDOS CON GRUPO GRUPO R POLARES SIN SIN CARGA: CARGA:

Estos Estos aminoácid aminoácidos os son mas solubl solubles es en el agua, agua, por que sus sus grupos r polares polares pueden establecer establecer enlaces de hidrógeno con el agua. agua. La polarida polaridad d de la serin serina a , la treom treomina ina y la tirosina tirosina se debe debe a su grup grupo hidr hidrox oxil ilo, o, la de la ac acid ido o aspa aspara ragi gina na y la glut gluta amina mina a sus grupo ruposs am amid idic ico os y la de la cist cistei eina na a la presencia del grupo –SH , el grupo R de la glicocola , que es un átomo de de hidrógeno, hidrógeno, es de4masiado de4masiado pequeño pequeño para que que pueda influir en la elevada polaridad de los grupo alfa-amino y alfacarboxil carboxilo. o. La asparagi asparagina na y la glutamina glutamina son las amidas amidas de los los acidos aspastico y glutámico , a los que libera fácilmente por hidrólisis. La cisteina ty ty la tirosina poseen las funciones mas mas populares de esta esta clas clase e de am amin inoá oáci cido dos. s. Esto Estoss grup grupos os tien tiende den n a perd perder er protones por ionizacion mucho mas fácilmente que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase. AMINOÁCIDOS CON NEGATIVAMENTE:

GRUPO

R

CARGADOS

Son los acidos aspartico y glutámico, son mucho mas solubles en el agua gua que que en los los diso disolv lven ente tess me meno noss pola polare ress . si los los amino aminoáci ácidos dos se crista cristaliz lizar arán án en un a forma forma no ionica ionica , que darían estabilizados por las fuerza de vander-waals, mucho mas débiles. La conducta acido-base de los aminoácidos aminoácidos corrientes pueden formularse con la máxima sencillez estableciendo los términos de la teoría de ácidos y bases de bronsted lowry . TITULACION DE LOS AMINOÁCIDOS

En la carabana carabana de titulación titulación si el valor del del ph es de 6.2 , exista exista un punto punto de infl inflex exió ión n entr entre e las las dos dos ra rama mass sepa separa rada dass de la curva curva de titula titulació ción n de la ala alanin nina a . a este este ph la molécu molécula la no

posee posee carga carga positiva positiva neta , y no se desplaz desplazara ara en un campo campo eléc eléctr tric ico. o. Este Este es el ph isoe isoele lect ctri rico co(p (ph1 h1)) que que es la me medi dida da aritmética de los valores de pk1 y pk2.

VALORES DE PK PARA LA DISOCIACION DE LOS GRUPOS DE ALGUNOS AMINOÁCIDOS(25°C). AMINOÁCIDOS(25°C).

Pk 1 COOH) Glicocola 2.34 Alanina 2.34 Leucina 2.36 Serina 2.21 Treonina 2.63 Plutamina 2.17 Acido aspartico 2.09 Acido 2.19 blutamico Histidina 1.82 Cisteina 1.71 Tirosina 2.20 Lisina 2.18 arginina 2.17

(alfa- Pk2 Pk2 (al (alfa fa-N -NH3 H3)) Pk R(gr R(grup upo o R) R) 9.6 9.69 9.60 9.15 10.43 9.13 9.82 9.67

3.86 4.25

9.17 10.78 9.11 8.95 9.04

6.0 8.33 10.67 10.53 12.48

ENALCE PEPTÍDICO

Para que que una molécula molécula pueda pueda clasifica clasificarse rse como proteí proteína na , su cadena cadena debe contar contar con 50 aminoá aminoácido cidoss por lo menos . Si hay menos menos de esta cantidad cantidad , se clasifica clasificaran ran como como péptido. péptido. El tipo de enlace entre el grupo amino y el carboxilo se conoce como enlace peptídico.

Este Este enla enlace ce perm permit ite e que que se form formen en lite litera ralm lmen ente te mile miless de comb co mbin inac acio ione ness dife difere rent ntes es de am amin inoá oáci cido doss para para co cons nsti titu tuir ir proteínas. POLIPÉPTIDO

Es cuando una cadena tiene mas de tres aminoácidos , esto es posi posibl ble e solo solo grac gracia ia al hech hecho o del del que que mism mismo o am amin inoá oáci cido do se puede emplear en varia ocasiones y también por que algunos aminoácidos , tales como la cisteina , se componen en realidad de aminoácidos mas pequeños. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Hay tres aspectos relacionados relacionados con la estructura en la química química de las proteínas : Las estructuras estructuras primaria , secundaria y terciaria. terciaria. La estructura primaria se refiere refiere a a secuencia secuencia de residuos residuos de aminoáci aminoácidos dos dentro dentro del polipépt polipéptido ido . Cualquie Cualquierr variación variación en dicha secuencia secuencia genera una proteína proteína distinta distinta que encierra una importancia importante en la bioquímica. En 1951, linux pauling logro demostrar que algunas proteínas poseen una una estructura estructura secundaria secundaria esta estructura estructura tiene tiene forma forma helicoidal generada por puentes de hidrógeno intramoleculares.

La estr struct uctura ura terc terciiaria ria de la caden adena a del polip olipé éptid ptido o es necesaria para proporcionar un sitio para el átomo de hierro de la hemoglobina ya que en este punto es donde la molécula de oxig oxigen eno o se enla enlaza za para para ser ser tran transp spor orta tado doss a las las cé célu lula lass del del cuerpo.

A difer iferen enci cia a de las las fib fibro rosa sas, s, las las prot proteí eína nass glob globul ular ares es son son esféricas y muy solubles. Desempeñan una función dinámica en el metabolismo corporal. Son ejemplos la albúmina, la globulina, la caseína, la hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas prot protei eica cas. s. Albú Albúmi mina nass y glob globul ulin inas as son son prot proteí eína nass solu solubl bles es abundantes en las células animales, el suero sanguíneo, la leche y los huevos. La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo inte intens nso o de los los er erit itro roci cito tos. s. Se han han desc descub ubie iert rto o má máss de cien cien

hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de células falciformes.

Son molécu lécula lass pro rote teic ica as, gra rand nde es y de super uperfficie icie molecular compleja, factor que que influye directamente directamente especifico de su acción. Con Co n much mucha a frec frecue uenc ncia ia van van ac acom ompa paña ñado do por por mo molé lécu cula lass no proteicas mas pequeñas , que forman parte integrante de ellas, coop co oper eran ando do a que que la enz enzim ima a alca alcanc nce e su cap capac acid idad ad para para trabajar. Estas sustancias generalmente están presentes en las naturalezas vitamínicas, por lo que se piensa que es una de las razones por las cuales, encarecía determinada de vitaminas, vari varios os proc proces esos os bioq bioquí uími mica cass ce celu lula lare ress que que no se re real aliz izan an , alterando asi el metabolismo y en el buen mantenimiento de la salud del organismo. Se les nombra coenzimas .

PRINCIPIOS GFENERALES DEL SISTEMA IUB 







Las reacciones de las enzimas que canalizan se dividen en seis clases principales, cada una con 4 a 13 subclases. El nombre de las enzimas tiene 2 partes . La primera es el nombre del o los sustratos, la segunda con terminación ASA, indica el tipo de reacción catalizada. Información Información adicional, adicional, si es necesario necesario aclarar aclarar la reacción reacción que puede seguir en el paréntesis. paréntesis. Cada enzima tiene un numero clave(E.C) que caracteriza al tipo de reacción reacción según la clase y la subclase y subsuclase.

 ACCION DE LA COENZIMA

Las enzimas se definen como compuestos orgánicos term termoe oest stab able les, s, de peso peso mo mole lecu cula larr bajo bajo,, nece necesa sari ria a para para la actividad de las las enzimas . La mayoría de de las coenzimas coenzimas se unen a las las enzi enzima mass por por fuer fuerza zass no cova covale lent ntes es.. Las Las que que form forman an enlace enlacess covalent covalentes es con las las enzima enzima se denomin denominan an tambié también n grupos proteicos. Entre la reacciones que necesitan las coenzimas están en la oxidorreducciones, las reacciones de transferencia de grupo e isom isomer ersc scio ion n y las las re reac acci cion ones es que que form formen en esto estoss enla enlace cess covalentes. Las reacciones líticas que comprenden reacciones hidroliticas catolizadas por enzimas digestivas no necesitan de coenzimas.

LAS ENZIMAS ESTEREOESPECIFICOS

COMO

CATALIZADORES

Casi todas los sustratos forman por lo menos tres enlaces con coen co enzzimas imas.. La sigu siguie ient nte e figu figura ra mues muestr tra a una una mo molé lécu cula la de sustrato, representada como un átomo de carbono que tiene tres grupos diferentes, próximos a adherirse entre puntos a un sitio de la enzima. Si el sitio de la enzima. Si el sitio pude ser alca alcan nzado ado solo desd desde e un lado y única nicam mente nte los los átomo moss completan ríos y los sitios pueden interactuar la molécula se unirá en una forma. Si bien la enzima sus sitios activos no la superficie plana. ENZIMAS QUE CATALIZAN UNA REACCION UNA REACCION ESPECIFICA

Las velocida velocidades des de procesos procesos metabóli metabólicos cos específi específicos cos pueden pueden regularse por cambio de la eficiencia catalítica el mismo tipo mism mismo o la re reac acci ción ón co con n un pequ pequeñ eño o nume numero ro de sust sustra rattos rela re laci cion onad ados os estr estruc uctu tura ralm lmen ente te.. La Lass re reac acci cion ones es co con n otro otross sustratos alternativos tienden a efectuarse si ellos se encu encuen entr tran an en alta altass co conc ncen entr trac acio ione nes. s. To Toda dass las las re reac acci cion one e posi posibl bles es oc ocur urre ren n en el micr microo oorg rgan anis ismo mo vivo vivo depe depend nde e de la concentración concentración relativa de sustratos alternativos alternativos en las células y de la afinidad relativa de las enzimas para esos sustratos. ANÁLISIS DE ENZIMAS DIAGNOSTICO

TIENEN

SIGNIFICADO

Ciertas enzimas, pro enzimas y sustratos se encuentran siempre en al circ circul ulac ació ión n de las perso persona nass norm normal ales es y re real aliz izan an una func funció ión n fisi fisiol ológ ógic ica a en al sang sangre re.. Algu Alguna nass de esta estass enzi enzima mass enzimáticas funcionales son lipoproteínas y la seu seudoco docoli line nest ster eras asa a y las pro enz enzima imas de la co coa agula ulació ción sang sanguí uíne nea a y de diso disolu luci ción ón del del co coag agul ulo. o. Gene Genera ralm lmen ente te son son sintetiz sintetizadas adas en el hígado hígado,, pero también también se encuent encuentran ran en la sangre a concentraciones equivalentes equivalentes o mayores en los tejidos.

FACTORES QUE REACCION

MODIFICAN

LA

VELOCIDAD

DE

LA

La teoría teoría de la colisión colisión de la cinétic cinética a química química incorp incorpora ora dos dos conceptos claves:  Solo las moléculas que chocan pueden reaccionar.



Para cada reacción química haya barrera energética que debe ebe supe upera rars rse e para que que la re rea acció cción n teng tenga a cualquier cosa qué: eleve la energía cinética de las moléculas de los reactantes, abata la barrera ener nergéti géticca para la rea eacc cció ión n , se inc incre reme ment nte e la frecuencia de la colisión, deberá aumentar la velocidad de la reacción.

TEMPERATURA

Elevar la temperatura incrementa el numero de moléculas que pued puedan an re reac acci cion onar ar , ac acel eler era a el mo movi vimi mien ento to mo mole lecu cula larr y la frec frecue uenc ncia ia de la co coli lisi sión ón . los los dos fact factor ores es co cont ntri ribu buye yen n al incremento en la velocidad de la reacción que acompaña un aumento de temperatura. CONCENTRACIÓN DE LOS REACTANTES

A co conc ncen entr trac acio ione ness elev elevad adas as de los los re reac acta tant ntes es , tant tanto o la cantidad de moléculas con energía suficiente para reaccionar como frecuencia de colisión son altas. Cons Co nsid idér éres ese e re reac acci cion ones es que que co comp mpre rend nden en dos dos molé molécu cula lass diferentes A y B: A +B ⇒ AB Duplicar Duplicar la concen concentrac tración ión de A o B elevara elevara la velocid velocidad ad de la reacción al doble. Duplicar al concentración de ambas incrementara 4 veces al doble la probabilidad de la colisión. La velocidad de la reacción es proporcional a las concentraciones

de las moléculas de los reactantes. La expresión de la velocidad es: VELOCIDAD A B

MODELO DE UN SITIO CATALITICO RIGIDO

El moidelo fue propuesto por emil fischer, represento la accion reciproca del susutrato y la enzima en terminos de analogía de una cerradura y una llave.

Este modelo es todavía útil para entender ciertas propiedades de las enzimas, por ejemplo la unión ordenada de 2 o mas sustratos.

FACT FACTOR ORES ES QUE QUE INFL INFLUY UYEN EN EN LA VELO VELOCI CIDE DEAD AD DE LA REACCION CATALIZADA PÓR ENZIMAS TEMPERATURA

Al principio de la velocidad de la reacción aumenta cuando la temperatura se eleva, debido al aumento de la energía cinética de las moléculas reactantes. Mientras mas tiempo se conserve una enzima enzima a temperat temperatura ura a la cual su estructu estructura ra es apenas apenas estable, mayor probabilidad tiene de experimentar desnaturalización.

El factor por el cual la velocidad de u proceso biológico aumenta incr ncrem eme entó ntó de tem empe pera ratu tura ra de 10°c 0°c es el coe oeffici iciente ente de temperatura q10. la velocidad de numerosos procesos biol biológ ógic icos os,, co como mo la co cont ntra racc cció ión n de co cora razó zón n fuer fuera a ca cavi vida dad d torá toráci cica ca,, ca casi si se dupl duplic ica a co con n una una elev elevac ació ión n de 10°c 10°c en la temperatura(Q10=2). PH Cuando se mide la actividad enzimático a diversos ph optima gene genera ralm lmen ente te se obse observ rva a entr entre e los los valo valore ress de 5 y 9. sin embargo unas cuantas enzimas, como la pepsina, son actividades a valores de PH muy alejados de estos limites. La forma de las curvas de PH es optimo es determinada por:  Desnaturalización de la enzima a valores de PH altos o bajos.  Alteraciones en el estado de la carga de la enzima del sustrato o ambos actividad, ya sea cambiando la estructura o la carga de el residuo que funciona para ligar el sustrato o en catálisis.

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