Asam amino dan Protein.doc

BAB I PENDAHULUAN 1.1 LATAR BELAKANG Seperti kita ketahui bahwa dalam tubuh kita bahwa protein merupakan salah satu komponen utama penyusun tubuh selain lemak, Air, minerh dan karbohidrat. Protein merupakan komponen sangat penting untuk tubuh manusia, semua ini karena hampir semua reaksi kimia yang terjadi pada tubuh kita dikatalisis oleh enzim yaitu protein. Fungsi protein bagi tubuh adalah sebagai bahan baku penting untuk pertumbuhan dan pembentukan jaringan manusia. Bagian pembentuk protein adalah asam amino . Asam amino membentuk protein melalui proses Translasi dalam sel, asam amino ini bekerja dalam proses kehidupan di dalam tubuh makhluk hidup. Pebahasan tentang Asam amino dan protein ini sangant erat kaitannya dengan kerja tubuh kita dalam kehidupan sehari-hari. protein merupakan makromolekul terbanyak dalam sel hampir setengah dari berat kering sel merupakan molekul protein. 1.2 RUMUSAN MAKALAH 1.

Apa pengertian Asam Amino? 2. Bagaimana Sturktur, sifat , dan penggolongan Asam amino? 3. Bagaimana Sturktur, sifat , dan penggolongan protein? 4. Bagaimana pengertian dan sifat-sifat peptida?

5.

Apa pengertian Asam Amino Esensial dan Non Esensial? 1.3

TUJUAN MAKALAH Pembuatan makalah ini bertujuan untuk. 1. Mengetahui pengertian,Sturktur, sifat , dan penggolongan Asam amino. 2. Mengetahui pengertian, Sturktur, sifat , dan penggolongan protein.

1

3. Mengetahui pengertian dan sifat-sifat peptida. 4. Mengetahui pengertian Asam Amino Esensial dan Non Esensial. 1.4

METODE PENULISAN Adapun metode penulisan makalah yang digunakan adalah dengan cara

studi pustaka, yaitu mempelajari buku-buku yang kami jadikan referensi dalam pengumpulan informasi dan data yang ada kaitannya dengan masalah yang akan kami bahas serta pencarian informasi dengan melalui jalur internet.

2

BAB II ASAM AMINO DAN PROTEIN 2.1 Pengertian, Struktur dan Sifat Asam Amino A. Pengertian Asam Amino Asam.amino adalah.sembarang senyawa.organik yang.memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH).dan amina (biasanya-NH2).

Asam

amino

juga

merupakan bagian-bagian dari protein atau dengan kata lain asam amino akan membentuk protein yang diikat dengan ikatan Peptide. Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan

asam.

Perilaku

ini terjadi karena asam amino

mampu

menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein. B. Struktur Asam Amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus

3

karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar. Semua asam amino pembentuk molekul protein mempunyai struktur yang serupa yaitu mempunyai gugus karboksilat dan gugus amino yang terikat pada satu atom karbon yang sama. Perbedaan struktur asam amino banyak ditentukan oleh gugus rantai samping atau biasa dinamakan gugus R. Gugus R ini bervariasi baik struktur, ukuran, muatan listrik maupun kelarutannya dalam air. Semua asam amino pembentuk protein sering dikatakan sebagai asam amino standar atau asam amino primer, untuk membedakannya dari asam amino yang bukan pembentuk protein walaupun ditemui dalam sel hidup. Suatu asam amino terdiri atas : 1.

Atom C

2.

Atom H yang terikat pada atom C

3.

Gugus karboksil yang terikat pada atom C

4.

Gugus amino yang terikat pada atom C

5.

Gugus R yang juga terikat pada atom C C. Sifat Asam Amino Sifat-sifat khusus asam amino antara lain, asam amino tidak menyerap cahaya tampak/visible. Dengan pengecualian asam amino aromatik triptofan, tyrosin, fenil alanin dan histidin, yang tidak menyerap sinar UV yang mempunyai panjang gelombang 240nm. Sebagian besar yang mempunyai panjang gelombang diatas 240nm penyerapan UV oleh protein disebabkan kandungan triptofannya(Martin, 1987).

4

2.2 Penggolongan Asam Amino Asam amino dikelompokkan menurut sifat dan struktur kimiawinya, antara lain : 1.

Asam amino Alifatik sederhana a.

Glisina (Gly, G )

b.

Alanina ( Ala, A)

c.

Valina (Fal, V)

d.

Leusina (Leu, L)

e.

Isoleusina (lle, l)

2.

Asam amino hidroksi-alifatik a.

Serina (ser, S)

b.

Treonina (Thr, T)

3.

Asam amino dikarboksilat (asam)

a.

Asam aspartat (Asp)

b.

Asam glutamat (Glu, G)

4.

Amida a.

Asparagina (Asn, N)

b.

Glutamina (Gln, Q)

5. Asam amino basa a. Lisina (Lys, K) b. Arginina (Arg, R) c. Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik) 6. asam amino dengan sulfur a. Sisteina (Cys, C) b. Metionina (Met, M) 7. Prolin a. Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik) 8. Asam amino aromatik a. Fenilalanina (Phe, F)

5

b. Tirosina (Tyr, Y) c. Triptopan (Trp, W) Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metebolit sekunder aromatik.

2.3 Asam Amino Esensial dan Non Esensial 1. Asam Amino Esensial Asam amino esensial merupakan asam amino yang harus ada dalam makanan sehari-hari karena tubuh tidak dapat membuat atau mensentesis asam amino tersebut. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof. Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan. Di antaranya : a. Isoleusin Diperlukan untuk pertumbuhan yang optimal. Perkembangan kecerdasan. Mempertahankan keseimbangan nitrogen tubuh. Diperlukan untuk pembentukan

asam amino

non esensial lainnya.

pembentukan

haemoglobin

dan

menstabilkan

Penting untuk

kadar

gula

darah

(kekurangan dapat memicu gejala hypoglycemia). b. Leusin Pemacu fungsi otak. Menambah tingkat energi otot. Membantu menurunkan kadar gula darah yang berlebihan. Membantu penyembuhan

6

tulang, jaringan otot dan kulit (terutama untuk mempercepat penyembuhan luka post - operative). c. Lisin Bahan

dasar

antibodi

darah.

Memperkuat

sistem

sirkulasi.

Mempertahankan pertumbuhan sel-sel normal. Bersama proline dan Vitamin C akan membentuk jaringan kolagen. Menurunkan kadar triglyserida darah yang berlebih. Kekurangan menyebabkan mudah lelah, sulit konsentrasi, rambut rontok, anemia, pertumbuhan terhambat dan kelainan reproduksi. d. Metionin Penting untuk metabolisme lemak. Menjaga kesehatan hati, menenangkan syaraf yang tegang. Mencegah penumpukan lemak di hati dan pembuluh darah arteri terutama yang mensuplai darah ke otak, jantung dan ginjal. Penting untuk mencegah alergi, osteoporosis, demam rematik dan toxemia pada kehamilan serta detoxifikasi zat-zat berbahaya pada saluran cerna. e. Phenilalanin Diperlukan oleh kelenjar tiroid untuk menghasilkan tiroksin yang akan mencegah penyakit gondok. Dipakai untuk mengatasi depresi juga untuk mengurangi rasa sakit akibat migrain, menstruasi dan arthritis. f. Threonin Meningkatkan kemampuan usus dan proses pencernaan. Mempertahankan keseimbangan protein. Penting dalam pembentukan kolagen dan elastin. Membantu hati, jantung, sistem syaraf pusat, otot-otot rangka dengan fungsi lipotropic. Mencegah serangan epilepsi. g. Triptofan Meningkatkan penggunaan dari vitamin B kompleks. Meningkatkan kesehatan syaraf. Menstabilkan emosi. Meningkatkan rasa ketenangan dan mencegah insomnia (membantu anak yang hiperaktif). Meningkatkan pelepasan hormon pertumbuhan yang penting dalam membakar lemak untuk mencegah obesitas dan baik untuk jantung.

7

h. Valin Memacu kemampuan mental. Memacu koordinasi otot. Membantu perbaikan jaringan yang rusak. Menjaga keseimbangan nitrogen. Makanan yang mengandung asam amino Telur Ayam Peterseli Kacang polong Bit Tomat Kedelai Jamur Keju Apel Kacang tanah Gandum

Ikan Hati Rumput laut Bunga kol Kentang Mangga Pir Susu Pepaya Semangka Udang Siput

Daging sapi Daging merah Labu kuning Seledri Beras merah Ara Persik Yogurt Pisang Alpukat Labu Kecambah

Beberapa manfaat lain dari asam amino bagi kesehatan : 1. Makanan yang mengandung asam amino membantu mencegah rambut rontok sekaligus menghambat pertumbuhan tumor dan kanker. 2. Asam amino membantu meningkatkan proses detoksifikasi amonia oleh hati sehingga meningkatkan kesehatan secara keseluruhan. 3. Asam amino memastikan keseimbangan nitrogen yang dibutuhkan untuk kelancaran sistem reproduksi 4. Asam amino membantu meningkatkan massa otot dan meningkatkn berat badan. Asam amino juga mempercepat penyembuhan dan membantu memperbaiki kulit dan jaringan ikat 5. Asam amino sangat penting bagi kulit, rambut, dan kuku 6. Defisiensi asam amino dapat menyebabkan ketidakseimbangan enzim dan hormon. Asam amino memincu pelepasan insulin dan dengan demikian membantu keseimbangan tingkat gula darah. 7. Asam amino berperan merangsang produksi hormon pertumbuhan dan memperkuat tulang serta kolagen.

8

8. Asam amino membantu menghindari kelelahan dan meningkatkan stamina 9. Makanan kaya asam amino membantu menjaga kesehatan jantung, membantu menghindari depresi, dan meningkatkan daya ingat

2.4 Pengertian, Struktur, Penggolongan, Sifat dan Keuntungan Protein A. Pengertian Protein Protein adalah senyawa organik kompleks dengan bobot molekul yang bervariasi dari5000hingga lebih dari satu juta

dan merupakan polimer dari

monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Atom-atom itu membentuk unit-unit asam amino. Urutan asam amino dalam protein maupun hubungan antara asam amino satu dengan yang lain, menentukan sifat biologis suatu protein. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. B. Struktur Protein Kunci ribuan protein yang berbeda strukturnya adalah gugus pada molekul unit pembangunan protein yang relatif sederhana dibangun dari rangkaian dasar yang sama, dari 20 asam amino mempunyai rantai samping yang khusus, yang berikatan kovalen dalam urutan yang khas. Karena masing-masing asam amino mempunyai rantai samping yang khusus yang memberikan sifat kimia masingmasing individu, kelompok 20 unit pembangunan ini dapat dianggap sebagai abjad struktur protein. Gambar struktur protein

9

Ada empat struktur protein yaitu:

1. Struktur primer Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. 2. Struktur sekunder Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: •

alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;

•

beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);

•

beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan

•

gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").

10

Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi yang dinamakan struktur tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). 3. Struktur tersier Protein ini memiliki banyak sbeta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. 4. Struktur kuarterner Pada struktur kuartener setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional. 5. Struktur domain Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. C. Penggolongan Protein Berdasarkan komposisi kimia, bentuk, atau fungsi biologisnya, protein dibedakan menjadi 7 golongan, yaitu : 1. Enzim, yaitu protein yang berfungsi sebagai biokatalis. Hampir semua reaksi senyawa organik dalam sel dikatalis enzim. Lebih dari 2.000 jenis enzim telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan. 2. Protein transpor, yaitu protein yang mengikat dan memindahkan molekul atau ion spesifik. Hemoglobin dalam sel darah merah mengikat oksigen dari paru-paru, dan membawanya ke jaringan periferi. Lipoprotein dalam plasma darah membawa lipid dari hati ke organ lain. Protein transpor lain terdapat dalam dinding sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat

11

dan membawa glukosa, asam amino, dan nutrien lain melalui membran ke dalam.sel. 3. Protein nutrien dan penyimpanan, ialah protein yang berfungsi sebagi cadangan makanan. Contohnya ialah protein yang terdapat dalam bijibijian seperti gandum, beras, dan jagung. Ovalbumin pada telur dan kasein pada.susu.juga.merupakan.protein.nutrien. 4. Protein kontraktil, yaitu protein yang memberikan kemampuan pada sel dan organisme untuk mengubah bentuk atau bergerak. Contohnya ialah aktin dan miosin, yaitu protein yang berperan dalam sistem kontraksi otot kerangka. 5. Protein struktur, yaitu protein yang berperan sebagai penyangga untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau perlindungan. Contohnya ialah kolagen, yaitu komponen utama dalam urat dan tulang rawan. Contoh lain adalah keratin yang terdapat pada rambut, kuku, dan bulu ayam/burung; fibroin, yaitu komponen utama dalam serat sutera dan jaring laba-laba. 6. Protein pertahanan (antibodi), yaitu protein yang melindungi organisme terhadap serangan oraganisme lain (penyakit). Contohnya adalah imunoglobin atau antibodi yang terdapat dalam vertebrata. Protein ini dapat mengenali dan menetralkan bakteri, virus, atau protein asing dari spesi lain. Fibrinogen dan trombin merupakan protein penggumpal darah jika sistem pembuluh terluka. Bisa ular dan toksin bakteri juga tampaknya berfungsi.sebagai.protein.pertahanan. 7. Protein pengatur, yaitu protein yang berfungsi mengatur aktivitas seluler atau fisiologi. Contohnya ialah hormon, seperti insulin yang mengatur metabolisme gula darah. Kekurangan insulin akan menyebabkan penyakit diabetes. Contoh lain adalah hormon pertumbuhan dan hormon seks. D. Sifat Protein 1. Ionisasi Protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang memiliki muatan positif dan negatif. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk

12

ion positif, sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negatif. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama sehingga tidak bergerak kearah elektrode positif maupun negatif, apabila ditempatkan diantara kedua elektroda tersebut.

2. Denaturasi Bebarapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawi yang menunjang kebutuhan tubuh. Aktivitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein yang tepat. Apabila konformasi molekul protein berubah, misalnya oleh perubahan suhu, pH, atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain, ion-ion logam, maka aktivitas biokimiawinya akan berkurang. Ion-ion logam berat yang masuk kedalam tubuh akan bereaksi dengan sebagian protein, sehingga menyebabkan terjadinya koagulasi atau penggumpalan. Proses denaturasi ini kadang-kadang dapat berlangsung secara reversibel, kadang-kadang tidak. Penggumpalan protein biasanya didahului oleh proses denaturasi yang berlangsung dengan baik pada titik isoloistrik protein tersebut. 3. Viskositas Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul-molekul didalam zat cair yang mengalir. Alat yang digunakan untuk menentukan viskositas ini adalah viskometer ostwald. Pengukuran viskositas dengan alat ini didasarkan pada kecepatan aliran suatu zat cair atau larutan melalui suatu pipa tertentu. Serum darah misalnya, mempunyai kecepatan aliran yang lebih lambat dibandingkan dengan kecepatan aliran air. 4. Kristalisasi

13

Banyak protein yang telah dapat diperoleh dalam bentuk kristal. Proses kristalisasi untuk berbagai jenis protein tidak selalu sama, artinya ada yang dengan mudah dapat terkristalisasi, tetapi ada pula yang sukar. Beberapa enzim antara lain pepsin, tripsin, katalase dan urease telah dapat diperoleh dalam bentuk kristal. Sedangkan albumin pada serum atau telur sukar dikristalkan. 5. Sitem Koloid Zat-zat kimia ada dua kategori, yaitu zat yang dapat menembus membran atau kertas perkamen dan zat yang tidak dapat menembus membran. Zat yang dapat menembus membran adalah kristaloid, sedangkan zat yang tidak dapat menembus membran adalah koloid. Sifat-sifat utama protein adalah sebagai berikut: 1) Ada protein yang larut dalam air dan juga ada protein yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak dapat larut dalam lemak. 2) Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, maka daya larut protein akan berkurang akibatnya protein akan mengendap. 3) Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. 4) Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa. E. Keuntungan Protein Adapunkeuntungan dari peotein yaitu: •

Sumber energi

•

Pembetukan dan perbaikan sel dan jaringan

•

Sebagai sintesis hormon,enzim, dan antibodi

•

Pengatur keseimbangan kadar asam basa dalam sel

14

2.3 pengertian dan sifat-sifat peptida A. pengertian peptide Peptida adalah beberapa molekul asam amino yang saling berkaitan membentuk suatu senyawa.apabilajumlah asamamino yang berikatan tidaklebih dari sepuluh molekul oligopeptida.

Ppeptida

yang

dibentukoleh

dua

molekulasamamino disebut dipeptida.selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida ialah peptida yang terdiriatas tiga molekul dan empat molekul asamamino.delapan asamamino delapan molekul samamino dapat membentuk oktapeptida. Olipeptida

ilah

peptida

yang

molekulnya

terdiri

atas

banyakmolekul

asamamino.protein adalah suatu polipeptida yang terdiri atas lebih seratus asam amino. Nama peptida diberikan berdasarkan atas jenis asam amino yang membentuknya. Berikut merupakan contoh dipeptida: O H2N

CH2

C

NH

CH

COOH

glisilalanin

CH3 B. sifat-sifat peptida Sifat peptida di tentukan oleh gugus – NH2, gugus –COOH dan gugus R.Sifat asamdan basa pada peptida di tentukan oleh gugus – COOH dan _NH2,namun pada peptida rantai panjang ,gugus _COOH dan –NH2 yang terletakdi ujung rantaitidak lagiberpengaruh.suatu peptida jga mempunyai titikisolistrik seperti pada asam amino. Reaksi biuret merupakan reaksi warna untuk dan protein.

15

DAFTAR PUSTAKA Poedjiadi anna ,supriyanti titin: 2006.Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia

16