5 PROTEINAS Ordenes de Estructura Superiores

May 3, 2018 | Author: Georgina Cabrera | Category: Collagen, Alpha Helix, Proteins, Macromolecules, Cell Biology
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PROTEINAS 1.A. Explique la alteración molecular en el síndrome de Ehlers Danlos tipo VI Trastorno hereditario q provoca alteración en la biosíntesis del colágeno. Se presenta x la deficiencia o ausencia de la lisil hidroxilasa que sirve para hidroxilar los residuos lisilos del colágeno y requiere acido ascorbico .Como resultado da la formación de de fibras de colágeno irregulares y extremadamente extremadamente finas. Los pacientes presentan inestabilidad articular notable y tendencia a la ruptura ocular y piel extremadamente suave. 2.A. Explique las metaloproteinas Son proteínas compuestas q se van a unir a cualquier metal mediante enlaces covalentes por ejemplo mioglobulina, hemoglobina, citocromos 3.A. Explique la lamina B antiparalela Es un patrón en zigzag que forma parte de las estructuras estructuras secundarias aqui su su cadena polipeptídica se va va a disponer en un sentido amino al carboxilo en la primera cadena y la 2 cadena va a ir en disposición carboxilo carboxilo  –   –  amino. Los pares de puentes de hidrógeno se alternan entre estar cerca o separados y van a tener una orientacion perpendicular con respecto a la cadena polipeptídica . 4.A Explique las chaperonas Son proteínas que intervienen en el plegamiento son denominadas auxiliares porque evitando la formación de conglomerados y así permitir la formación de estructuras secundarias además son protectoras debido a que se van a encargar de proteger proteger a las proteínas recién sintetizadas de cualquier daño; por ej.: hsp 70 (proteina del choque termico70kda), hsp 60 o la asp. 5.A. Explique las modificaciones postraduccionales Son cambios que se producen durante el proceso de maduración de las proteínas se pueden formar o romper enlaces covalentes y se pueden agregar o eliminar grupos funcionales transitoriamente transitoriamente necesario , actúan en la metilación, formilación, prenilacion y fosforilacion 1.B. Explique la alteración molecular en el síndrome de menkes Se debe a una dieta deficiente en cobre que requiere oxidasa de lisisilo esta enzima contiene, transformar grupos aminos E en aldehidos, modificar ciertos residuos de lisilo, forma los enlaces entrecruzados de lisilo que le dan resistencia a la fibra colagena se debe a la mutacion del gen que codifica la ATPasa de tipo P, caracterizada por cabello retorcido y retardo del crecimiento, se presenta en niños relacionada con el cromosoma x. 2.B. Mencione las cuatro órdenes de la estructura proteica Estructura primaria.-caracterizada primaria.- caracterizada por poseer una secuencia lineal de aminoácidos Estructura secundaria.-aquí secundaria.-aquí ya existe plegamientos de segmentos contiguos cortos de polipeptidos unidos de manera geométrica geométrica se encuentran las hélices alfa y las laminas beta beta Estructura terciaria.- se da por ensamble de estructuras secundarias para formar unidades funcionales mas grandes un ejemplo es una proteína madura que se ve en forma de hélice Estructura cuaternaria.-  cuaternaria.-  se da por el numero y tipo de polipeptidos de proteínas oligomericas y sus dominios su disposición es espacial 3.B. Explique el giro β. Un giro β requiere cuatro residuos de aminoacilo, en los que el primer residuo está enlazado al cuarto por puente de hidrógeno, dando como resultado una vuelta cerrada de 180°. En las vueltas β a menudo están presentes la prolina y la glicina.

4.B Explique las proteínas disulfuro isomerasas. Facilitan a la formación de enlaces de disulfuro se produce cuandoen condiciones de oxidación una cisteína forma un enlace con el  –SH  –SH de cualquier residuo de cisteinilo y actua al catalizar el intercambio de disulfuro la rutura de este enlace y su reformación este enlace estabiliza la estructura tercciariay cuaternaaria. Además unen dos unidades de estructuras secundarias . 5.B. Explique las proproteínas.

 Al principio de la maduración se sintetizan muchos polipeptidos como precursores mas grandes llamados proproteinas, que son proteínas grandes pero inmaduras que tienen un segmento extra que ayuda a laproteina a ir a una organela especifica, la ayudan a ttraspasar la membrana o cuando tienen acción patógena como la proteasa tripsina o quimiotripsina que son inhibidos hasta llegar a su lugar de función luego estos segmentos necesarios momentáneamente son eliminados por proteólisis selectiva . . 1.C. Explique la alteración molecular en el escorbuto No es una enfermedad genética y se debe a una sintises alterada del colageno ocasionada por la deficiencia de acido ascórbico, hidroxilasa de prolilo(hidrolizar los residuos de prolilo del procolageno para que se convierte en residuos de hidroxipolilo estos residuos van a formar puentes de hidrogeno que van a estabilizar a las proteínas del colágeno normal y para esto necesitamos acido ascórbico ), hidroxilasa de lisilo(hidroliza el lisilo del procolageno para transformarlo en hidroxilisilo y necesita de vitamina c ), los signos principales de esta enfermedad son encías sangrantes hemorragias subcutáneas y retardo de cicatrización de las heridas 2.C. Explique el angulo Fi Tiene enlacesenlaces entre Cα – N entre carbonos alfa y nitrógeno, el grado es de -57 o , se representan con el signo……….,estos intervienen en la formación de las estructuras secundarias entre hélice alfa y lamina B ,  junto con el angulo psi va a formar una vuelta completa que contien en promedio 3.6 residuos de aminoacilo y la distancia que aumenta por vuelta es de 0.54nm que corresponde a la altura. 3.C. Los aminoácidos presentes en las vueltas B son los sig. La prolina La glicina Las asas o giros son segmentos cortos de aminoácidos que unen dos unidades de estructura secundaria están dados por cuatro residuos de aminoácidos en los cuales el primero se une al cuarto formando una vuelta de 180o. 4.C. Mencione los aminoácidos repetitivos presentes en la colágena La colágena es una proteína de tipo estructural q la encontramos en dientes, huesos, cartílagos, tejido conectivo y principalmente en la piel, los aminoácidos que encontramos son la glicina, lisina, prolina, hidroxiprolina y hidroxilisina. 5.C. Explique las prolinas cis, trans isomerasas Los enlaces x-pro donde x representa residuos tienen configuración trans la prolina se puede unir a cualquier aminoácido x-prolina esta unión se da espontáneamente en configuracon trans pero el 6% de enlaces x-pro esta en configuración cis es ahí donde actua la prolina cis, trans isomerasa que cataliza la isomerización de trans a cis, estos enlaces cis son comunes en los giros B. 1.D. Explique la alteración molecular en el síndrome de ehlers danlos tipo VII C Este síndrome es autosomico recesivo, es un trastorno hereditario que se da por defectos en la biosíntesis de colágeno se produce por la deficiencia N- procolágeno proteinaza la cual va a formar fibras de colágeno irregulares y delgadas delgadas va a dar inestabilidad articular y piel suave . 2.D. Explique el ángulo psi. Tiene un enlace carbono carbonílico y carbono alfa C O - Cα , con un ángulo de -47 o, se representan con el signo………., estos intervienen en la formación de las estructuras secundarias entre hélice alfa y lamina B ,  junto con el angulo fi va a formar una vuelta completa que contien en promedio 3.6 residuos de aminoacilo y la distancia que aumenta por vuelta es de 0.54nm que corresponde a la altura.

3.D. Explique las estructuras supersecundarias . Son intermediarias entre las estructuras secundarias y t erciarias de las proteínas Hélice – asa – hélice  Alfa-beta-alfa 4.D. Explique las PrPc Es un prion que se encuentra en la proteína de los seres humanos, es una glucoproteina, monomérica y rica en hélices alfa, codificado en el brazo corto del cromosoma 20. La alteración de esta puede generar enfermedades prionica neurodegenerativas como son los priones cuando esta se altera se transforma de PrPc

que es la normal a PrPsc que es rica en laminas B con cadenas laterales hidrofobicas de aminoacilo que forman acumulaciones insolubles resistentes a proteasas

5.D. Explique las hidroxilasas de prolilo Hidrolizan los residuos de prolilo del procolageno para que se convierte en residuos de hidroxipolilo estos residuos van a formar puentes de hidrogeno que van a estabilizar a las proteínas del colágeno normal y para esto necesitamos acido ascórbico.

1.E. Explique las proteínas presentes en las membranas celulares. Integrales: interactúan con los fosfolipidos y requieren de detergentes para ser solubilizadas, cruzan la bicapa, normalmente son globulares y anfipaticas, tienen dos extremos hidrofilicos separados por una región hidrofobica interpuesta que cruza el centro hidrofobico de la membrana, se distribuyen asimétricamente Periféricas: no interactúan directamente con los centros hidrofobicos de los fosfolipidos en la bicapa, y están enlazados débilmente en la región hidrofilica de la proteína integral 2.E. Explique la hélice α Es una estructura secundaria en la cual la estructura polipeptidica gira una cantidad igual con respecto al carbono alfa con angulo fi de -57 y psi de -47 en una vuelta completa contiene 3.6 residuos de aminoacilo y la distancia que aumenta por vuelta es de 0.54nm que corresponde a la altura, puesto que las proteínas solo tienen L-α  aminoácidos solo existe hélices α  dexorrotatorias, la estabilidad de la hélice esta dada por los puestes de hidrogeno entre el oxigeno carbonilico y el hidrogeno del nitrógeno de los enlaces peptidicos, y la capacidad para formar estos puentes de hidrogeno esta dada por las fuerzas de Van der walls 3.E. Explique el dominio Es la sección de la estructura proteínica que lleva a cabo una tarea física o química particular, otros dominios fijan una proteína a la membrana o actúan como molecula reguladora ejemplo: la tiosafosfato o mioglobina tienen un solo dominio y otras como las proteinasas tienen dos dominios estas catalizan la transferencia de un grupo fosforilo del ATP a un péptido o proteína. 4.E. Explique las PrPsc Estas son causantes de enfermedades prionicas neurodegenerativas como la CJD, uCJD, encefalitis espongiforme bovina , estas se forman a partir de la proteína prionica normal que es la PrPc que es rica en hélices α  y se transforma la la PrPsc que es rica en laminas B , con cadenas laterales hidrofobicas de aminoacilo que forman acumulaciones insulubles resitentes a proteasas 5.E. Explique las hidroxilasas de lisilo. Hidrolizan los residuos de lisilo del procolageno para que se convierte en residuos de hidroxilisilo estos residuos van a formar puentes de hidrogeno que van a estabilizar a las proteínas del colágeno normal y para esto necesitamos acido ascórbico. 1.F. Explica las proteínas según su forma Proteínas globulares: son compuestas, esféricas, con relaciones axiles de no mas de tres Proteínas fibrosas: tienen una conformación extendida con relaciones axiles de 10 como el colageno 2.F. Explique la participación de la prolina en la hélice alfa El nitrógeno del enlace peptidico de la prolina carece un atomo de hidrogenos paracontribuir al puente de hidrogeno la prolina solo puede ser acomodada de forma estable en la primera vuelta de la hélice alfa, cuando la prolina esta presente en otra parte interrumpe la hélice y forma una curva 3.f. Explique el protomero Son subunidades de proteínas es decir una cadena polipetidica que se encuentra formada por el numero y orden de los aminoácidos 4.f. la edad que se produce el creutzfeltd-jakob Se presenta a los 60 años y dura un año de vida y se presenta en la mujer, caracteriza por trastornos mentales, se presenta en pacientes jóvenes esta asociada con trastornos psiquiátricos y del comportamiento, es una enfermedad proteica, donde las proteínas sufren un cambio conformacional que las hélices α se tranforman el lámina B donde la proteína prionica normal es PrPc y se transforma en PrPsc q es la patológica .

5.F. Explique función de transferasa de glucosilo Son enzimas que transfieren residuos de glucosilo a los hidroxilos de los residuos de hidroxilisilo y de esta manera se puede estabilizar mucho mejor la molecula 1.G. Explique las proteinas simples Contienen una sola cadena de aminoácidos, son las que s evan a davidir en conjugadas y no conjugadas, contienen solo 2.2 y una sola cadena polipeptidica 2.G. Explique las helices anfipaticas Existen hélices que de un lado del eje dominan grupos hidrofobicos porque tienen aminoácidos hidrofobicos, y del otro lado dominan grupos hidrófilos porque tienen aminoácidos hidrófilos. Estas hélices están bien adaptadas para la formación de interfases entre regiones polares y no polares, esto facilita la formación de poros que permite el paso de moléculas polares por las membranas celulares hidrofobica 3.G. Explique las proteinas monoméricas Son las q van a tener una sola cadena polipeptidica 4.G. El promedio de vida de los pacientes con la enfermedad de alzheimer es: De 12 años y esta enfermedad se presenta mas en mujeres en una edad de 65 años se desconoce la causa de la enfermedad pero si se a determinado q pacientes con esta enfermedad tienen elevado el amiloide B concentrados en placas seniles y ases neurofibrilares esta proteína cambia por la apolipoproteinaE de un esta rico en hélices alfa a rico en laminas B 5.G.Explique la funcion de las transferasa de galactosilo Son enzimas que transfieren residuos de galactosilo a los hidroxilos de los residuos de hidroxilisilo y de esta manera se puede estabilizar mucho mejor la molecula 1.H. Explique las proteinas compuestas Estan constituidas por dos o mas compuestos por ejemplo las lipoproteínas las glucoproteinas, estructuras que contienen mas aminoácidos 2.H. Explique la lamina beta paralela Los segmentos adyacentes de la cadena polipeptidica siguen l a msima dirección amino a carboxilo Son aquellas que van del lado amino o carboxilo y otra de carboxilo a amino, la estructura antiparalela es ma estable por permanecr los atomos que forman los enlaces mas cercanos 3.H. Explique las proteinas dimericas Contienen dos cadenas polipeptidicas 4.H. Escriba 4 signos o síntomas de la enfermedad de Creutzfeld Jacob Falta de motilidad, falta de coordinación, aparición temprano de trastornos psiquiátricos, aparición temprano de tarstornos del comportamiento 5.H. Explique la funcion de las oxidasas de lisilo Es una proteina que contiene cobre y que convierte a los grupos aminos E en aldehidos modifica ciertos residuos de lisilo forma los enlaces entrecruzados de lisilo que le dan resistencia a la fibra colagena 1.I. Explique las lipoproteínas Son proteínas de tipos compuesto que contienen en su estructura lípidos que integran membrana como la LDL, VLDL, HDL, IDL 2.I. Explique las proteinas homodimericas Tienen dos copias de la misma cadena polipeptidica 3.I. Explique la alteración molecular en Creutzfeld Jacob Es una enfermedad prionica neurodegenerativa la proteína prionica normal que es la PrPc que es rica en hélices α  y se transforma la la PrPsc que es rica en laminas B , con cadenas laterales hidrofobicas de aminoacilo que forman acumulaciones insulubles resitentes a proteasas

4.I. La edad en la que se presentan los síntomas de la enfermedad de Alzheimer Se presenta comúnmente en mujeres de 65 años y dura de 10 a 12 años con esta enfermedad. Se caracteriza por neurodegeneración q surge por el plegamiento repetido de la proteína endógena en el tejido cerebral que es el amiloide B esta proteína experimenta una conformación en su estructura que la h élice α se transforma en lámina B mediante la apolipoproteina E, los pacientes con esta enfermedad tienen una masa cerebral disminuida, pérdida de la memoria, trastorno del conocimiento. 5.I. Explique la talasemina beta Tipo de anemia causadas por defectos geneticos que dañan la sintesis de una de las subunidades de polipeptidos de la hemoglobina la chaperona especifiva llamada proteína estabilizante de la hemoglobina, en ausencia de esta chaperona se agrega las unidades libres de alfa hemoglobina el precipitado resultante tiene efectos citotoxicos en el eritrocito en desarrollo 1.j. Explique las glucoproteinas Son proteínas compuestas que contienen carbohidratos, son oligosacaridos ramificados y no ramificados, pueden ser hexosas, acetilhexosaminas, pentosas, metilpentosas y acidos sialicos 2.j. Explique la desnaturalización Es cuando se altera la conformación de una proteína lo que causa q estos se desnaturalicen o se desdoblen, las proteínas tienen un pH de 7,4 si se le agrega ácido hacemos q su pH cambie y la proteína se desnaturalice pierde su estructura y su función pero si en este caso le agregamos una base este llega a su estado normal, el paciente puede presentar patologías en relación a la desnaturalización de las proteinas 3.j. Explique la alteración molecular en la enfermedad de alzheimer. Se caracteriza por neurodegeneración q surge por el plegamiento repetido de la proteína endógena en el tejido cerebral que es el amiloide B esta proteína experimenta una conformación en su estructura que la hélice α se transforma en lámina B mediante la apolipoproteina E, los pacientes con esta enfermedad tienen una masa cerebral disminuida, pérdida de la memoria, trastorno del conocimiento y se presenta comúnmente en mujeres de 65 años y dura de 10 a 12 años con esta enfermedad. 4.j. El período de vida de los pacientes con la enfermedad de creutzfeldt  – Jacob es el sig: Se presenta a los 60 años y dura un año de vida y se presenta en la mujer, caracteriza por trastornos mentales, se presenta en pacientes jóvenes esta asociada con trastornos psiquiátricos y del comportamiento, es una enfermedad proteica, donde las proteínas sufren un cambio conformacional que las hélices α se tranforman el lámina B donde la proteína prionica normal es PrPc y se transforma en PrPsc q es la patológica . 5.j. Explique los epitopos Constituyen sitios de fácil acceso para el reconocimiento y el ensamble de anticuerpos, regiones especificas de reconocimiento en las proteínas cuando asas y curvas están en superficie están expuestan a un solvente, los anticuerpos presentan epitopos para reconocimiento de agentes patógenos como (bacterias o virus).

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